Роль энхансеров, селенсеров,

Энхансеры («усилители») – последовательности ДНК, служащие в качестве специфических участков связывания регуляторных белков.Характерная особенность этих структур заключается в том, что они влияют на скорость транскрипции независимо от локализации в опероне. Белки, взаимодействующие с энхансерами, называются энхансерными элементами, расположенными на расстоянии 1000-2000 пар оснований от региона промотора. Эти белковые факторы способны воздействовать на инициацию транскрипции благодаря образованию ДНК-петли, что приводит к пространственному сближению энхансерных элементов и, например, белков ТАТА.

Селенсеры («глушители») – участки ДНК, которые, связываясь с белками, обеспечивают замедление транскрипции. Вероятно, влияние этих элементов на транскрипцию связано с изменением топологии цепей ДНК, в частности с образованием петель, что приближает регуляторные последовательности к промоторам, с которыми они взаимодействуют с помощью белковых факторов.

АМПЛИФИКАЦИИ В РЕГУЛЯЦИИ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА У ЭУКАРИОТ.

Характерными примерами возрастания числа генов вследствие их избирательной репликации являются амплификация генов рРНК и изменение числа генов, определяющих устойчивость клеток к лекарственным препаратам. В первом случае утрата части генов рРНК у дрозофилы в результате делеции сопровождается постепенным восстановлением их числа, тогда как во втором случае у клеток, находящихся в условиях селективного действия токсичного для них лекарственного препарата, возрастает число копий генов, необходимых для его нейтрализации. Это характерно для гена дигидрофолатредуктазы в присутствии метотрексата. Предполагают, что в основе изменения числа копий таких генов лежит механизм неравного кроссинговера.

Распад клеточных белков

Распад клеточных белков, катализируемый протеолитическими ферментами с различной специфичностью, приводит к образованию аминокислот, которые используются в этой же клетке или выделяются из нее в кровь. Но основным материалом для обновления клеточных белков служат аминокислоты, получаемые из белков пищи.

Период полужизни соответствует времени, по истечении которого концентрация действующего вещества препарата в плазме крови снижается ровно наполовину. Для каждого из препаратов указан строго определенный период полужизни.

Время полужизни разных белков

Среднее время полужизни белков — это вре­мя, за которое белки всего организма обновляются наполовину. Можно измерить время полужизни и отдельных белков. Например, время полужизни растворимых белков печени колеблется в пределах от 12 мин до 25 дней.

По времени полужизни белки животных разделяют на четыре группы:

1) очень быстро обновляющиеся белки (время полужизни - менее 1 ч): белок-супрессор опухолей p53 , продукты протоонкогенов c-fos и c-myc , орнитиндекарбоксилаза , циклины ;

2) быстро обновляющиеся белки (время полужизни - 1-24 ч): тирозинаминотрансфераза , триптофан-2,3-диоксигеназа , гамма- глутамилтрансфераза , Hsp70 , РНК-полимераза I , рецептор инсулина , убиквитин ;

3) медленно обновляющиеся белки (время полужизни - 1-5 дней): каталаза , калпаины , катепсины , протеасомы , тубулины, актины , альдолаза , лактатдегидрогеназа , аргиназа ;

4) очень медленно обновляющиеся белки (время полужизни - больше 5 дней): митохондриальная фумараза , цитохромы b и c , миозин , гемоглобин , гистоны в интерфазном ядре, эластин , коллаген .