29. Первичная структура белка. Пептидная связь и её свойства. Пространственная конфигурация полипептидной цепи. Факторы её определяющие.
Первичная структура полипептидной цепи представлена последовательностью АК остатков, соединённых пептидными связями. Пептидная связь – ковалентная св. (образ за счёт обобществления пары электронов). Пепт св образ за счёт амино- и карбоксильной групп аминокислот. Связь C-N частично имеет характер двойной (полуторная связь: примерно 0,132 нм, в то время как у двойной св длина 0,124 нм, а у одинарной 0,147 нм). Причина этого состоит в том, что неподеленная пара 2s2-электронов атома азота обобществляется между углеродами и азотом, давая примесь двойной связи между ними. При этом электрон углерода «выталкивается» из двойной π-связи С = О и локализуется на атоме кислорода, частично превращая связь С = О в одиночную и увеличивая ее длину от 0,121 до 0,124 нм. Т.о. м/у атомами C, N, O происходит делокализация электронов, что сопровождается сдвигом электронной плотности. Жесткость связи определяется sp2 – гибридизацией.
Свойства пепт св:
копланарность - все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;
способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);
транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;
способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.
Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка (α-спирали и β-структуры). На образование вторичных структур влияет аминокислотный состав, способность образование водородных связей, дисульфидных мостиков.
Вторичная структура белка. Типы вторичной структуры, их особенности.
Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.
Можно выделить два возможных варианта регулярных вторичных структур: α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, одновременно присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.
α-спираль характеризуется витками вокруг оси молекулы, один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.
β-складчатый слой: белковая молекула лежит "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.
Ориентация реагирующих участков может быть параллельна (когда соседние цепи идут в одном направлении) или антипараллельна (цепи идут в противоположном направлении). Таких взаимодействующих друг с другом участков одного белка может быть от двух до пяти. Под направлением белковой цепи понимают направление от N-конца (N-концевой аминокислоты) к C-концу (С-концевой аминокислоте).
Также существуют нерегулярные вторичные структуры, аминокислотные остатки которых имеют разную конформацию главной цепи:
повороты — нерегулярные участки полипептидной цепи, которые обеспечивают поворот её направления на 180°. Если участок, обеспечивающий поворот, достаточно длинный, используется термин петля; Венкатачалам ввёл для них термин β-изгиб. Также существуют повороты из 4, 5 и 6 аминокислотных остатков.
полуповороты, или переходы, — нерегулярные участки полипептидной цепи, которые обеспечивают поворот её направления на 90°. Минимальный полуповорот состоит из 3 аминокислотных остатков.