23.Фибриллярные белки. Мембранные белки. Глобулярные белки. Характеристика, примеры.
Фибриллярные белки.
Полипептидные цепи расположены параллельно друг другу и образуют длинные волокна (фибриллы) или слой.
Механическое свойство: Способны к сжатию и распрямлению. (Выполняют структурные функции)
Нерастворимы в воде.
Примерами являются : α-структурные фибриллярные белки (кератины, тропомиозин, белки промежуточных филаментов)
β-структурные фибриллярные белки (фиброин шёлка), коллаген — белок сухожилий и хрящей , и эластин.
Мембранные белки.
По характеру взаимодействия с мембраной белки делятся на:
-монотопические белки взаимодействуют с поверхностью мембраны (моно – одним из слоев липидов);
-битопические пронизывают мембрану насквозь (би – двумя слоями липидов);
-политопические пронизывают мембрану несколько раз (поли- многократное взаимодействие с липидами).
(первые относятся к периферическим белкам, а вторые и третьи к интегральным)
Примеры: белки мембраны клетки и органелл (рецептор адреналина; сукцинатдегидрогеназа; цитохром b5).
Глобулярные белки.
Полипептидные цепи плотно скрученные в шаровидные или овальные структуры — глобулы.
Они могут быть растворимыми в воде, растворах щелочей, солей и кислот.
Функции: Выполняют преимущественно динамическую функцию.
Особенности укладок белковых глобул:
Каждый слой сложен либо только из α-спиралей, либо только из β-тяжей, но не из α -спиралей и β-тяжей одновременно!
Детальная последовательность действий не играет решающей роли при сворачивании белка.
Примеры: Овальбумин. Из этого белка на 60 процентов состоит яичный белок.
Лактальбумин - основная составляющая молока.
Гемоглобин - содержится в эритроцитах. Это белок, который способен связываться с кислородом и транспортировать его.
Миоглобин – это белок, похожий на гемоглобин. Он выполняет ту же функцию — перенос кислорода. Такой белок содержится в мышцах (поперечнополосатых и сердечной).
24. Элементарные взаимодействия в белках: ковалентные, координационные связи в белках.
Белки – это высокомолекулярные орг-е в-ва, состоящие из альфа-аминокислот, соединенных в цепочку пептидной связью.
Ковалентные пептидные связи. Первичная структура представляет собой совокупность ковалентных (пептидных) связей. Они образуют энергетический остов молекулы белка и действуют вдоль пептидной цепи. Ковалентные связи характеризуются наибольшей электронной плотностью между двумя связывающими атомами, поэтому энергия связи велика. Пептидная связь образуется за счет СООН группы одной ам.к-ты и NH2 группы соседней ам.к-ты. Жесткость этих связей и плоская форма пептидной группировки образуется за счет sp2гибридизации.
Ковалентные –s – s – связи: Они обусловливают изменение направления полипептидной цепи, скрепляют ее отдельные участки. Эти связи возникают между двумя молекулами цистеина, находящимися на различных участках цепи, за счет отрыва водорода от сульфгидрильных групп. Хотя под действием дисульфидных связей и уменьшается степень упорядоченности вторичной структуры, наличие этих связей укрепляет структуру оставшихся α-спиралей и β-складок и делает ее более стабильной к воздействию таких физико-химических факторов среды, как температура и рН.
Если цистеиновые фрагменты содержатся в различных полипептидных цепях, образующийся цистеиновый мостик связывает эти цепи.
Координационные связи (донорно-акцепторный мех-м) образуются м/у атомамиN, O, S–белков. Могут уч-ть атомы О, принадлеж. Н2О. С 2,3 валентными металлами обр-сякоорд. связь. Fe, Zn, Ca, Co, Mg. У них есть свободные орбитали. У N, O,S(доноры) есть свободные электронные пары. Образуется связь ничем не отличающаяся от ковалентной связи. В чистом виде есть доноры и акцепторы. Атом Ме: связывается одновременно с несколькими атомами, при этом крупные ат. доноры со всех сторон «прилепляются» к Ме. Чаще всего 6 атомов координируется вокруг Ме. Роль этих связей связана с работой белков.