1. Белоктардың жалпы қасиеттері, жіктелуі, жануар организміндегі маңызы.

Адам ағзасы шамамен 5млн белокпен құралған. Белоктардың физ-қ, хим-қ, биол-қ қасиеттері белгілі. Биологиялық қасиеті клеткада жане бүкіл ағзада өтетін метаболикалық жане физико-хим-қ процестердің құрылымдық ұйымдастығы, бағыттылығы жане кезектілігі қамтамасыз етіледі.

Физико-химиялық қасиеті -ионизациялау, гидратация,ерігіштік, жане тұнбаға түсу алынған.

Ионизациялау - жалпы белок молекуласы бірде оң, бірде бірде теріс зарядталып отырады. рН-тың белгілі мөлшерінде оң жане теріс зарядталған топтар саны бірдей. бұл жағдай изоэлектрлік д.а. Қазіргі кезде клиникалық зертханаларда қан сары су белоктарын қағаз бетінде электрофорез арқылы бөліп алу әдісі пайдаланылады.

Гидротация, ерігіштік-клеткаларда кейбір белоктар еріген түрінде цитозольде, кейбіреуі клеткалық мембрананың, микротүтігінің,фибрилланың, рибосоманың, жане т.б. құрамына кіреді. белоктардың ерігіштігі суда басқа да еріген заттардың болуына байланысты. мыс, глобулиндер дистилденген суда ерімейді, бірақ бейтарап тұздың біраз мөлшерін қосқанда ериді. Тұздар концентрациясы көбейгенде тұнбаға түсіп, ерігіштігі төмендейді.

Ерітіндіден тұнбаға түсіру-кейде белгілі бір жағдайларда ренатурация яғни белок молекуласының бастапқы конформациясының қайта қалпына келуі орын алады. ренатурация процесі таза ферменттерді жане т.б. белоктарды төмен температуралы лиофилизация әдісімен бөліп алу үшін. жіктелуі-барлық белоктар жай жане күрделі болып бөлінеді. жай белоктар (протеин) гидролиз кезінде аминқышқылдарға дейін ыдырайды яғни олар суббірлігін тек аминқышқылдар құратын құрамды болып келеді. күрделі белоктар-протеидтер 2компонетті белоктар, олар жай белоктан апопротеиннен жане белокты емес, аминқышқылды емес, басқаша айтқанда простетикалық топтан тұрады. күрделі белоктардың простетикалық тобы әртүрлі-липид, көмірсу, нуклеин, пигмент, фосфор қышқылы тб. Жай белоктар-протамин, гистон,глютемин,проламин,альбумин,глобулин,протеиноид.

Күрделі белоктар-фосфопротеидтер, хромопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеидтер.

2.Алмастырылмайтын амин қышқылдары, өкілдері,хим-қ табиғаты, түзілуі.

Адам ағзасындағы 20аминқылқылдар-ң 12-сі алмастырылатын, 8-і алмастырылмайтын белоктар.

Алмастырылмайтын аминдер- лейцин,изолейцин, валин, метионин, лизин, трионин, фенилаланин, триптофон.

8- аминдердің формуласы.

3.Алмастырылмайтын аминқышқылдары, өкілдері хим-қ табиғаты, құнды жане құнсыз белоктар.

Адам организмінде күнделікті кездесетін аминқышқылдар-20. Оның 12-сі алмастырылатын, 8-і алмастырылмайтын белоктар. Егер белок құрамында 1немесе бірнеше аминқышқылы жеткіліксіз болған жағдайда бұл белок құнсыз белок д.а.

Егер белок құрамында 20аминқышқылы түгел болса, құнды белок д.а.

Өкілдері-изолейцин, лейцин, валин, метионин, лизин, треонин, фенилаланин, триптофон.

4.Белок молекулаларының құрылыстары, оларды қамтамасыз ететін байланыстардың түрлері,белоктардың денатурациясы. Биологиялық сұйықтықта белок тұрақтылығын қамтамсыз ететін фактор. Белок тұнбаға түсуі.

Бірінші реттік структурасы-полипептидтік тізбекте бір-бірімен пептидті байл.арқылы қосылған аминқышқылдардың саны жане кезектілігі. барлық белоктар бәр-бәрәмен полипептидтік тізбектегі аминқ-ң саны мен құрамымен ғана емес, тізбектегі аминқ-ң орналасу ретінің өзгешелігімен ерекшеленеді. Белок молекуласының бірінші реттік құрылымы конформациялық код. полипептидтік тізбектің аминқыш-ң құрамының, бір ғана аминқышқ-ң орнының өзгеруі- конформациялық кодтың өзгеруіне алып барады.

2-ші реттік құрылымы-биожүйенің ең негізгі компоненті, полипептидті тізбек атқарады.

Ал глобулярлы белоктарда пролиннің жане оксипролиннің қатысуымен түсіндірілетін α-спиральдың сынық жерлері спиральдың әртүрлі бөлімдер-ң өзінің радикалдарымен жақындасуына мүмкіндік береді.Бір-біріне жақын орналасқан радикал топтары өзара әрекеттесіп тұз түзуші дисульфидтік Вандер-Вальстық әрекеттесулерге түсіп, кеңістікте орналасқан полипептидтік тізбектің беріктігін әрі қарай арттыра түседі, әрі белок молекуласы кеңістікте белгілі бір қалыпқа келеді. Белоктың бұл құрылысы жалпы 3-ші реттік құрылым деп аталады.

Белоктардың бұл құрылысы яғни кеңістікте бір қалыпқа келуі, ерекше құрылыс болып, белоктардың өзіне ғана тән биологиялық қасиетін қамтамасыз етеді(фермент,гормон) Белоктардың 3-ші реттік құрылымын құруға мүмкіндік беретін байланыстардың түрі- иондық, дипольдиполдық,сутектік, гидрофобтық әрекеттесулер, дисульфидтік.

4-ші реттік құрылымы молекулалық салмақтары 50 000астам көптеген белоктар олигомерлі белоктар қатарына жатып, 2 не одан да көп полипептидтік тізбектен, яғни протомерлерден тұрады. Олигомерлік белоктардың полипептидтік тізбектерінің кеңістікте орналасуын, олардың 4ші реттік құрылымы д.а. Белоктардың құрылысының соншалықты күрделілігі олардың биосинтезі кезінде қателіктің мүмкіндігінше аз болуына, генетикалық материалды үнемді қолдануға, белок суббірліктерінің өз бетінше жиналуын реттеуді жеңілдетуге мүмкіндік береді.

5.Альбуминдер, глобулиндер, қасиеттері, ұқсастығы, айырмашылығы. Жануарлар организміндегі маңызы.

Альбуминдер мен глобулиндер - жай белоктардың ең көп таралған түрі.Оларға сүттің, қан сары суының,жұмыртқаның, бұлшық еттің белоктары жатады. Альбуминдер мен глобулиндердің бір-бірінен айырмашылығы олардаң әртүрлі ерігіштік қасиеттеріне байланысты, бұл оларды бөліп алу жане фракциялау үшін пайдаланылады.

Альбуминдер қанның ең жеңіл белоктары, салыстырмалы молек массасы 70мың.Қандағы жоғары молек салмағына байланысты альбуминдер онкотикалық қысымын қалыптастыруда маңызды орын алады. Олар қанда 30г\л дейн азайса, онкотикалық қысым төмендеуі мен ісік дамуға әкеледі.

Сау адамның қан сары суында с-реактивті белок болиайды бірақ қабыну жане тканьдер некрозымен сипатталатын патологиялық жағдайлар кезінде анықталады.Бұл белок аурадың өткір кезеңінде пайда болады сондықтан оны өткір кезең белогі д.а. Ауру созылмалы түрде болса, с-реактивті белок жоғалады да, процесс асқынған кезде қайта п.б.

Глобулиндер-альбуминдерге қарағанда әр түрлі белок.Молек.массасы 150мың Д дейн.Изоэлектрлік нүктесі -6,9. Әлсіз қышқылдық қасиет тән. Аз гидратталған, сондықтан жартылай қаныққан нейтралдыт тұздардың ерітіндісінде тұнбаға шөгеді. Глобулиндер электр өрісінде әр түрлі жылдамдықпен жылжиды, соған қарай α,β,ϒ болып бөлінеді. Басқа глобулиндердің арнайы қасиеттері жоқ, сондықтан альбуминдер сияқты майда еритін заттармен байланысуы мүмкін. Бұлшықетте кезедесетін белок миозин, қан плазмасында кездесетін белок фибриноген глобулиндерге жатады.Глобулиндерге де альбуминдер сияқты аталады-сүт глобулині, жұмыптқа глобулині.

6.Протамин. Гистондар қасиеттері. АЙырмашылығы, ұқсастығы, жануар организмінде маңызы.табиғатта таралуы.

Протаминдер мен гистондар-сілтілі құрамы бар белоктардың үлкен бір тобы, өйткені олардың құрамында көп мөлшерде диамино-монокарбонды қышқылдар болады. бұл белоктардың молекул.массасы аз жане жақсы гидротталған. протаминдерге қарағанда гистондардың сілтілік құрамы аз болады. Протаминдерге сальмин,клупеин, белогын жатызуға болады. Гистондар хромосомалардың қалыптасуына қатысады жане оперон гендердің қызметін қызметін реттеушілер болвп табылад.Проламиндер мен глютелиндер өсімдік тектес белоктар, олар энзимдердің қасиеттерін көрсетеді жане өсімдік тұқымының резервті белоктарыболып табылады.Бұларға бидай клейковинасының белогы глиадин мен глютенин күріштің белогы оризеин, жүгерінің белогы зеин жатады. Глютелиндер-суда да, сұйытылған бейтарап тұзды ерітінділерде де ерімейді. Протаминдер таза суда ерімейді, бірақ әлсіз тұз ерітіндісінде 70 спиртте ериді.

Гистондар-ядрода кездесетін негіздік қасиеті бар құнсыз белоктар. молек.массасы-10-20мың Д. изоэлектрлік нүктесі 10. 30-диаминомонокарбон қышқылы бар, сондықтан оң зарядты.Генетикалық информацияның ДНҚ-дан РНҚға беріліуін тежей алады.Сондықтан гистондар нуклеин қышқылының жұмысын реттейді.

Протаминдер-молек.массасы 6 мың Д, негіздік қасиеті бар, құнсыз белок. Құрамында 80-диамиомонокарбон қышқ болады, сондықтан оң зарядты, суда қышқылда ериді. Протаминдер-теңіздік жануарлардың белогы, клеткалардың ядросында кездеседі.Бұлар глобулярлық белоктар.

7.Коллагендер.Эластиндер.Кератиндер.Аминқышқылдар-ң құрамының ерешелігі, қасиеттері, табиғатта таралуы. Жануарлар организміндегі маңызы.

Протеиноидтар немесе склеропротеиндер-тірек тканьдердің суда ерімейтін белогы, олар асқазан-ішек жолдарында асқорыту энзимдерінің әсеріне ұшырамайды, сондықтан адамның асына пайдаланылмайды.Бұл топқа - дәнекер тканнің коллагені жане эластині, шаштың, тырнақтың кератині жатады. Коллагенді суда көп қайнатқанда коллагеннің қасиеті өзгереді, ол суда еріп, гель түзеді. Коллагеннің бұл өзгерген түріжелатин деп аталады.

Адам организмінде склеропротеиндердің 3түрі бар: Коллаген, эластин, кератирндер.

Коллаген:285 000Д суда ерімейді,құнсыз белок. Құрамында глицин, 11-аланин, 21-пролин мен гидроксипролин бар. Молекуласындағы гидроксилизинге көмірсулар көбінесе глюкоза мен галактозадан түзілген дисахарид түрінде ковалентті жалғасады. Коллагендер полипептидтік тізбек-ң құрамында орналасқан жеріне, қызметіне байланысты 4 түрге бөлінеді.1ші түрі организмде көбірек кездеседі, 2полипептидті тізбек бірдей. Коллагеннің бұл түрі теріде, сүйектерде, көздің қасаң қабығында кездеседі.2ші түрі шеміршектерде, омыртқа аралық дскіде, шыны тәрізді денеде болады.3ші түрі жүрек-қан тамыр жүйесінде. 4ші түрі базальды мембранада кездеседі.

Эластин-байламдардың, сіңірлердің, ірі қан тамырлары қабырғаларының құрамында болатын құнсыз белок. Ол кез-келген бағытқа созылуға қабілетті, ал қайта жібергенде бастапқы пішіні мен қалпына келе алады. Тропоэластиннің полипептидтік тізбегінен түзілген спиральдың α-спиральдан да, коллаген спиралінен де өзгешелігі бар. Сонымен қатар эластиннің құрамында десмозин жане изодесмозин деп аталатын ерекше құрылымдар бар.Олар лизиннің 4 молекуласынан тұрады, осындай құрылым болғандықтан ғана эластин талшықтары барлық бағытта созылып, қайтадан қалпына келе алады.

8.Белоктардың функциясы, белок молекуласының формасы. Функциясы мен қасиетін анықтау кезінде белок құрылыстарының рөлі.

Ішек таяқшасы 3мың түрлі белокты молекулалардан, ал адам ағзасы шамамен 5млн белок молекулаларынан тұрады.Ағзада болатын ондаған мың белок молекулаларының әрқайсысының ерекше құрылымы жане белсенді орталығы бар, ол көптеген молекулалардың ішінде бір ғана молекуланы танып, сонымен ғана өзара қарым-қатынаста болу қабілетін қамтамасыз етеді. соның барлығы белок молекуласының қызметі:

-биокаталитикалық

-тасымалдаушы

-қорғаныш

-жиырылу

-құрылымдық

-реттеуші

-трофикалық

Қызметтерді қамтамасыз ететін ерекше, өзіне тән биол-қ қасиеттердің пайда болуына әкеледі.

Белоктар-бір-бірімен молекулаларының формасы арқылы 2ге бөлуге болады:глобулярлы, фибриллярлы.

Белоктар түрлі қызметтер атқарады. Құрылымдық-жануар, өсімдік, вирустардың құрылымдарын қамтамасыз етеді. Катализаторлық қызметі-реакцияларды жылдамдатуға катысады. Қоректік заттар-организмде биол-қ активті заттар түзеді. Тасымалдау қызметі-белок, липид,витаминдерді қан ағымымен тасымалдайды. Қорғаныштық қызметі-иммунологиялық жүйені қорғанысты қызмет атқарады. Механикалық қызметі-жүрек бұлшықетінің жиырылуын, тыныс алу,бұлшықет жиырылып-созылуын қамтамасыз етеді. Реттегіш қызметі-метаболизм реттеуінде үлкен рөл атқарады. Электротрансформациялау- электрлік жане осмостық энергияны хим-қ АТФ энергиясына айналдыра алады.

9.Күрделі белоктар:фосфопротеидтер, металлопротеидтер. Құрылысы туралы түсінік, негізгі өкілдері, қасиеттері, жануарлар организмдегі маңызы.

Протеидтер белокты бөлімнен жане белок емес бөлімнен тұрады, оны простетикалық топ д.а. Ол белокты бөліммен бірге берік байланысқан. 1)Фосфопротеидтер құнды белоктар, молкула құрамына жай белок жане фосфор қышқылының қалдықтары кіреді. Фосфор қышқылы күрделі эфирлік байланыспен гидроксил тобы бар аминқышқылдарына жалғасады. Серин, треонин, тирозин, аминқышқыл-ң бір немесе бірнеше фосфор қышқ-ң қалдықтары қосылуы мүмкін. Фосфорлану жане фосфорсыздану белоктың активтілігін реттейтін ең универсальды фактор. Олар дамып келе жатқан ағза үшін энергиялық, пластикалық материалдың көзі. Ф-р ұйымайды, суда ерімейді, қышқылдық қасиет тән. Ф-ң өкілдері:сүттің казеиногені, жұмыртқа сары уызында кездесетін фосвитин, виттелин жане балық уылдырығында болатын ихтуллин жатады. 2) металлопротеидтер-күрделі белоктар, құрамына жай белок жане металл кіреді. металдар простетикалық топтың рөлін атқарады. Тыныс алу белоктары мен ферменттерін бұл топқа жатқызбайды.Металдың қатысуымен пайда болатын комплекстік байланыстың маңызы өте зор. Себебі, олар молекул-ң биол-қ қызметін атқаруына қажетті конформацияның түзілуін жане қалыптасуын қамтамасыз етеді.

Металл-ң өкілдеріне ферритиндер жатады. Олардың молекулалық массасы-400 000 Д. Құрамындағы темірдің мөлшері 20-ке жетеді. Темір пептидтік топтағы азотпен мықты байланысқан. Организмде темірдің қорын түзеді, бауырда, көк бауырда жиналады.

10.Күрделі белоктар: липопротеидтер құрылысы туралы түсінік. негізгі өкілдері. Қанның липопротеидтері, түрдері, биол-қ маңызы.

Жай белоктан жане простетикалық топтан тұрады. Өзара әлсіз байланыспен байланысқан әр түрлі липид өкілдерінің молекуласынан тұратын комплекс. Липид-р құрылысы бойынша басқа күрделі белоктардан ерекше. Табиғатта кең таралған 2түрі бар- 1) бос липидтер-олар қанның құрамында болады.2)құрылымдық липопротеидтер-биомембрана, эндоплазмалық реьткулизм жане клеткалардың басқа органдар құрамында кездеседі.

Бос ЛП-ң құрылысы мицелла тәріздес, суда ериді, бұл комплекстің ортасында гидрофобты ядро, ал белоктар мен фосфолипидтер сыртқы гидрофильді қабатын тзеді. Гидрофобты қабатын ядроның құрамында ТАГ жане холестириннің эфирлері болады. Бос ЛП-р құрамына кіретін липидтерге байланысты тығыздығы жоғары, төмен тығыздығы жане өте төмен тығыздығы бар липопротеидтер болып бөлінеді.Липопротеидтерді липидтердің тасымалдану формасы деп қарауға болады, бұл күйде липидтер суда ериді жане қанмен оңай тасымалданады.

11.Күрделі белоктар:хромопротеидтер, құрылысы, қасиеттері, организмде маңызы.

Боялған күрделі белоктар: жай белоктар жане простетикалық топтан тұрады.Металға байланысты 3ке бөлінеді:гемопротеидтер, пигменттер,магний перфириндер. Олар құрамындағы металға сәйкес әр түске боялады. Хромопротеидтер әр түрлі қызмет атқарады: Фотосинтез процесіне қатысады, тотығу-тотықсыздану процесіне қатысады, О2 мен СО2 тасымалдауға қатысады, Сәуле мен түсті ажырату процесіне қатысады,Бүкіл организмнің тыныс алуына қатысады.

Жануар органына гемопротеидтер кездеседі, олардың өкілдері тыныс алу белоктары жане тыныс алу ферменттері болып бөлінеді. Тыныс алу белогы:Гемоглобин-қан қызыл пигменті, миоглобин-бұлшық еттің қызыл пигменті жатады.Гемоглобин молекуласы жай белок глобиннен жане 4гемнен тұрады. Глобин белогі 4мономерден тұрады. Гемоглобин молекул.массасы 70мың Д, қанда эритроцит құрамында кездеседі.Түр ерекшелігі глобин белогінінің құрамына кіретін аминқышқ-ң сапасымен анықталады. Гемдер глобинге тұрақтылық қасиет береді.

Гем-құрамында темірі бар порфиннің туындысы. Порфин бір-бірімен метин көпіршесімен байланысқан 4пиррол сақинасынан тұрады. Жануар организмінде гемоглобиннің негізгі рөлі О2 өкпеден тканьдерге тасымалдау, ал СО2 тканьдерден өкпеге жеткізу. Осылайша гемоглобин өкпе мен тканьдер арасындағы газ алмасу процесіне қатысады.

12.Гемоглобин, миоглобин, құрылысы, организмдегі маңызы, қасиеттері, хим-қ табиғаты, простет-қ тобы.

Д.Кендрью мен Перутц 1957ж гемоглобин құрылымын анықтаған. Олар полипептид тізбегінің өзара жане геммен әрекеттесетіндігін анықтаған. Сонымен қатар О2 өосып алғанда өзгеріске ұшырайтындығын анықтаған.

Эмбриондық даму кезінде 2 тізбектерінен тұрады, ол гемоглобин НБЕ деп аталад. Дамудың 6шы айында эмбр-қ гемоглобин фетальдық гемоглобинге айналады, оның ерекшелігі тізбегінің орнына 2ϒ тізбектер түзіледі. Бұл гемоглобин оттегімен парциалдық қысымы төмен болуына қарамастан жақсы байланысып, ұрықты О2 қамтамасыз етеді. Жануар организміндегі негізгі рөлі О2 өкпеден тканьдерге тасымалдау, ал көмір СО2 газын тканьдерден өкпеге жеткізу.

Миоглобин-Бір полипептидтік тізбектен тұратын жай жане белок простетикалық топ-1гемнене тұрады. Гемі гемоглобиннің геміндей, молек.массасы-17000Д Миоглобин цитоплазманың митохондрияға жақын жерінде кездеседі, ол гемоглобиннен оттегін тасымалдайды. Миоглобин гемоглобинге қарағанда оттегімен жақсы байланысады. Сондықтан суда жүретін жануар-ң бұлшық етінде миоглобин көп.

Миоглобин бұлшық еттің арнайы белогі, сондықтан қанның сары суында оның кездесуі бұлшық еттің жарақаттанғандығын көрсетеді. Миоглобинді анықтаудың диагностикалық маңызы зор. Миокард инфракті кеселінің дамуының екінші сағатында қанда көп мөлшерде миоглобин пайда болады.

13.Күрделі белоктар:гликопротеидтер құрылысы негізгі өкілдері, қасиеттері, табиғаттат таралуы. нағыз гликопротеидтер жане протеогликандар.

Гликопротеидтер ГП-тәтті деген сөзден шыққан олардың құрамында көмірсулар бар. Простетикалық тобы әр түрлікөмірсулардан жане олардың туындыларынан түзілген. Қышқылдармен әрекеттесіп, тұнбаға түседі, жоғары тұтқырлығы бар. Тканьдердің жіктелуіне әсерін тигізеді, иммунологиялық реакцияда маңызды, кілегей қабат, шырышты қабаттардың қорғаныс қызмет атқарады. Олар құрамындағы көмірсу мен белок мөлшеріне қарай нағыз гликопротеидтер жане протеогликандар деп бөлінеді. Нағыз глико-ке белоктың мөлшері 80-90 жетсе, протеогликандарда көмірсу мөлшері басым болады 80-98. Нағыз гликопротеидтер мен протеогликандар бір-бірімен тек белок пен көмірсудың мөлшерімен ғана емес, сонымен қатар простетикалық топ түзетін көмірсулар сапасымен де ерекшеленеді.

Нағызгликопротеидтер простетик-қ топ құрамында түрлі моносахаридтар жане олардың амин туындылары, нейрамин, сиал қышқылдары әр түрлі мөлшерде болады, белгілі бір жүйелік байқалмайды, яғни жүйесіз көмірсулардан тұрады. Нағыз гликопротеидтер-ң өкілдеріне иммуноглобулиндер, муциндер, сиалопротеиндер, гормондар, гонадотропты, тереотропты фолликула стимулдеуші гормон, лютеотропты, қанның тобын анықтайтын белоктар, протромбин, холинэстераза, транспортип, церулоплазмин, гантоглобин т.б.

Протеогликандар аздаған белоктан (2-10) қалғаны простетикалық топтан тұрады, простетикалық тобы қышқыл мукополисахаридтер немесе гликозамингликандар д.а. Олардың құрылысы жүйелі түрде болады: қайталанып отыратын дисахарид-н тұрады. Дисахаридтік фрагменттің құрамына урон қышқ және ацетилгексозаминдер кіреді. ГАГ-ң алты түрі болады:гиалурон қышқылы, хондроитинсульфаттар А,В,С кератан сульфаттар жане гепарин. Олардың бір-бірнен айырмашылығы урон қышқылдар-ң, гексозаминдер-ң табиғатында, сульфаттану дәрежесінде, мономерлерді бір-бірімен байланыстыратын хим-қ байланыстың түрінде жане молекул-қ массасы мен қасиеттерінде.

14.Гликозамингликандар, өкілдері, хим-қ табиғаты, организмдегі маңызы.

Гликозамингликандар протеогликандар-ң құрамына кіріп қана қоймай, сонымен қатар жеке, бос күйінде де кездеседі, сөйтіп жануарлар организмнде маңызды биол-қ қызмет атқарады. Олар клеткадан тыс судың 70-80 байланысады. Үлкен теріс зарядты поианион болғандықтанткатиондармен байланысып, олардың диффузиясын қамтамасыз етеді. ГАГ-р клетканың өсуін, жане жіктелуін реттеуге жане фибриллогенез процесіне қатысады. Гиалурон қышқылы клетканың өсуін тездетсе, ал хондроитинсульфаттар жане гепарин оны тежейді. Олар белок-ң құрамындағы серин аминқышқ-ң гидроксил тобына қосылып, протеогликанның молекуласын түзеді. Осындай комплекстер ерекше байланыстырушы белок көмегімен ковалентті емес байланыстар арқылы көптеген дисахаридтерден тұратын гиалурон қышқылымен қосылады.

Олардың бірнеше өкілдері бар, бірақ гликозамингликанның түріне қарай: шеміршекте кездесетін протеогликандардың молекуласы 5-10 белоктан жане хондроитинсульфаттан тұрады. Буын аралық сұйықтықта кездесетін протеогликанның гиалуропротеинннің құрамына белок 2,0-2,5 жане гиалурон қышқылы кіреді.

15.Ферменттер жалпы қасиеттері, әсер ету механизмдері.

Ферменттер- жалпы алғанда катализаторлық қызмет атқарады.

ферменттер-тірі организмдер клеткаларында түзілетін және ондағы жүріп жатқан процестерді жылдамдатады.

тездеткіш қасиеті оның қүрамындағы белоктар санына байланысты, көп болса реакцияда тез жүреді.

Ферменттердің әсер ету механизмі 3 сатыдан тұрады.

1 саты- Фермент субстрат қосылысының түзілуі. Фермент пен субстрат әрекеттесу үшін бір-біріне бейімделеді. субстратпен арнайы байланысуы кезінде ферменттің де, субстраттың да конформациялары өзгереді. Ферменттің активті орт. функционалдық топтар мен субстраттың әрекеттесетін топтары бейімделіп, фермент*субстрат қосылысын түзейді. Субстрат коформациясының өзгеруі индуцирленген сәйкестену деп аталады.

2 сатысы- фермент-реакция өнімі комплексінің түзілуі. Ең күрделі сатысы.

фермент- субстрат қосылысы түзілуін түсіндіретін гипотеза бойынша субстрат ферменттің беткейімен әрекеттесу кезінде үзілетін байланыс деформацияланады және дистабильденеді. Бұл құбылыс активтену энергиясын төмендетеді. субстрат ыдырап реакция өнімі түзіледі. фермент реакция өнімімен байланысады.

Қышқыл-сілтілі катализ,ковалентті катализ,энтропиялық эффект жүреді.

3 сатысы- реакция өнімінің бөлінуі. субстраттың реакция өніміне айналуы кезінде, активті орт. пен реакция өнімінің байланысы нашарлайды. фермент өзінің субстратымен әрекеттесіп, оны тиісті реакция өніміне айналдырады. реакциядан бөлініп шыққан фермент өзінің сапасын да, санын да өзгертпестен қайтадан катализдік қызметін атқара алады.

16.Ферменттер активтігіне әсер етуші факторлар.

* Температураның әсері- температура жоғарылаған сайын ферменттердің активтілігі артады. Белгілі бір температураға жеткенде ферменттеодің әсері ең жоғары активтілікке,яғни оптимальды температураға жетеді. Температураны одан ары көтерсе біртіндеп ферменттер әсері төмендей бастайды, 70 С жеткенде мүлдем тежеліп, денатурацияға ұшырайды. Қайтымды және қайтымсыз реакция жүреді.

* pH әсері. Ферменттердің өзіне тән pH деңгейі болады. pH көрсеткіші жоғарыласа немесе төмендесе фермент активтілігі азаяды. Ферменттердің pH ортаға сезңмтал болу себебі:

-Ферменттер табиғаты жағынан белоктар болғандықтан pH ортасы өте төмен немесе өте жоғары болса денатурацияға ұшырайды.

-субстрат молекуласындағы ферменттің акт.орт. байлан-ға қатысатын фун-дық топтың мөлшеріне байланысты.

-фермент молекуласы коформациясының ерекше каталитикалық ионданған топ-ң мөлшеріне байланысты.

- ферменттің коформациялық тұтастығы қамтамасыз етіледі.

* фермент концентрациясының әсері

*субстрат концентрациясының әсері.

*эффекторлардың әсері

17. Ферменттер жіктелуі. Негізгі топтвары және топшалары

Ферменттер 6 топқа бөлінеді

1 топ Оксиредуктазалар- тотығу-тотықсыздану реакцияларын катализдейді

2 топ Трансферазалар- атомды немесе атомдар тобын тасымалдауға қатысатын ферменттер.

3 топ Гидролазалар- заттардың гидролиз жолымен ыдырауын тездетеді.

4 топ Лиазалар-қос байланыс үзілген орынға атомдар тобының жалғасуын немесе заттардың гидролиздік емес жолдармен ыдыратады.

5 топ Изомеразалар- бір заттың екінші затқа изомерлену реакцияларын катализдейді.

6 топ Лигазалар- АТФ энергиясы есебінен екі молекуланың қосылуын катализдейді

1 топ Оксиредуктазалар өзі 4 топқа бөлінеді

*дегидрогеназалар

*цитохромдар

*каталаза және пероксидаза

*гидроксидазалар

2 топ Трансферазалар 8 топқа бөлінеді. Оның 6 қарастырылады

* метилтрансферазалар

*транскетолаза

*ацилтрансфераза

*гликозилтрансфераза

*аминотрансфераза

*фосфортрансфераза

3 топ Гидролазалар өзі 9 топқа бөлінеді. Оның 3 қарастырылады

*эстеразалар

*гликозидазалар-альфа және бетта амилазалар,сахарозалар,лактоза,т.б

*пептидгидролазалар

4 топ Лиазалар. 3 топшаға бөлінеді.

*карбоксилазалар

*альдегидазалар

*дегидратазалар

5 топ Изомеразалар- маңызды өкілі рибоза-фосфат-изомераза

6 топ Лигазалар- АТФ энергиясы есебінен екі молекуланың қосылуын катализдейді.

18. Гидролазалар: эстеразалар мен гликозидазалар. Өкілдері.

реакция субстратының судың қатысуымен ыдырауын катализдейтін ферменттер гидролазалар деп аталады.

1 топ: эстеразалар осы топқа жататын ферменттер липидтегі күрделі эфирлі байланысқа әсер етеді. Гидролиздеу әсеріне қарай ң топшаға бөлінеді

* карбон қышқылынан түзілген күрделі эфирлі байланысты гидролиздейтін эстеразалар.

*фосфор қышқылынан түзілген күрделі эфирлі байланысты гидролиздейтін эстеразалар.

* тиол эфиріне әсер ететін тиолэстергидролазалар.

*күкірт қышқ.эфиріне әсер ететін тиолэстергидролазалар.

- карбон қышқылынан түзілген күрделі эфирлі байланысты гидролиздейтін эстеразалар

*өкілдері-липаза,ұйқы безінің липазасы,фосфолипаза,холестеролэстераза

-2 топша өкілдері

*фосфомоноэстеразалар,фосфодиэстеразалар

-Гликозидазалар өкілдері

*альфа және бетта амилазалар,глюкоамилазалар,мальтоза,лактоза