РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

65. Апофермент:

Г, Д

А. Представляет собой комплекс белка и кофактора.

Б. Обладает высокой каталитической активностью.

В. Представляет собой неорганический ион или органическое

соединение, являющееся производным витамина.

Г. Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен.

Д. Представляет собой белковую часть холофермента.

66. Кофермент:

А, В, Г, Д

А. Небелковая часть молекулы холофермента.

Б. Белковая часть фермента.

В. Содержит витамин.

Г. Находится в активном центре фермента.

Д. Участвует в превращении субстрата в продукт.

67. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях:

В, Д

А. Карбоксилирования.

Б. Ацилирования.

В. Трансаминирования.

Г. Окислительно-восстановительных.

Д. Декарбоксилирования.

68. Лактатдегидрогеназа:

А, Г,Д

А. Является холоферментом.

Б. Относится к классу лиаз.

В. Содержит в своем составе пиридоксальфосфат.

Г.Относится к классу оксидоредуктаз.

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью.

69. Фермент, катализирующий реакцию:

Б, Д

H2C

O

CO

R1

H2C

OH

R1

COOH

+ 3H2O

OH +

HC

O

CO

R2

HC

R2

COOH

R3

COOH

H2C

O

CO

R3

H2C

OH

А. Относится к классу лиаз.

Б. Относится к классу гидролаз.

В. Относится к классу трансфераз.

Г. Обладает каталитической специфичностью.

Д. Обладает групповой субстратной специфичностью.

70. События, которые происходят на 1 этапе ферментативного катализа:

А, В, Г

E + S

→ ES

→ ES*

→ E + P

А. Установление индуцированного соответствия между субстратом и

активным центром фермента.

Б. Нарушение комплементарности и выход продуктов из области

активного центра.

В. Образование фермент-субстратного комплекса.

Г. Изменение конформации фермента.

Д. Дестабилизация связей в молекуле субстрата и изменение

конформации фермент-субстратного комплекса.

71. При образовании фермент-субстратного комплекса:

А, Б, Д

А. Изменяется конформация субстрата.

Б. Образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом.

В. Сближаются функциональные группы, участвующие в катализе.

Г. Изменяется порядок соединения аминокислот.

Д. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом.

72. При изменении pH среды в молекуле фермента происходит:

А, Б, Г, Д

А. Изменение степени ионизации групп фермента.

Б. Изменение конформации молекулы фермента.

В. Разрушение пептидных связей.

Г. Изменение активности фермента.

Д. Изменение межрадикальных взаимодействий.

73. Регуляторные ферменты метаболических путей:

А,Б, В,Г, Д

А. Являются олигомерными белками.

Б. Состоят из двух или более протомеров.

В. Имеют пространственно разделенные активный и регуляторный

центры.

Г. Способны к кооперативным конформационным изменениям.

Д. Катализируют, как правило, необратимые реакции.

74. В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:

В, Д

А. Биотин

Б. Пиридоксальфосфат

В.НАД+

Г.Тиаминдифосфат

Д. ФАД

75. Фермент, катализирующий реакцию:

Б, Г, Д

COOH

COOH

+2H

HO

C

H

C

O

-2H

CH2

CH2

COOH

COOH

Малат

Оксалоацетат

А. Относится к классу трансфераз.

Б. Относится к классу оксидоредуктаз.

В. Является простым ферментом.

Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью.

76. Фермент, катализирующий реакцию:

А, Г, Д

CH2

CH

COOH

N

CH2

CH2

CO2

NH2

NH2

N

гистидаза

N

H

H

гистидин

гистамин

аминокислот вне активного центра;

В. Уменьшения количества фермент-субстратного комплекса;

Г. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами

кофермента;

Д. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами

субстрата.

78. Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, т.к. он:

А, Б, Д.

А. Является ингибитором фермента циклооксигеназа;

Б. Вызывает ацетилирование ОН-группы серина фермента

циклооксигеназы;

В. Взаимодействует с аллостерическим центром;

Г. Является конкурентным ингибитором;

Д. Является неконкурентным ингибитором.

79. Лекарственные вещества, как ингибиторы ферментов, являются:

А, Б, Г, Д.

А. Обратимыми ингибиторами;

Б. Необратимыми ингибиторами;

В. Аллостерическими регуляторами;

Г. Конкурентными ингибиторами;

Д. Неконкурентными ингибиторами.

80. Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые у детей для

А, Б, Г.

лечения миастений, являются:

А. Структурными аналогами ацетилхолина;

Б. Конкурентными ингибиторами;

В. Неконкурентными ингибиторами;

Г. Обратимыми ингибиторами;

Д. Необратимыми ингибиторами.

81. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

Б, Д.

А. Vmax реакции;

Б. Км реакции;

В. Vmax и Км реакции;

Г. Специфичность к субстрату;

Д. Активность фермента.

82. Сульфаниламидные препараты:

Б, В, Д.

А. Снижают количество фолиевой кислоты в эукариотических клетках

Б. Являются антиметаболитами;

В. Являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты;

Г. Влияют на метаболизм эукариотических клеток;

Д. Снижают количество фолиевой кислоты в бактериях.

83. Лекарственный препарат трасилол:

А, Б, Г.

А. По химической структуре является пептидом;

Б. Используется при панкреатитах;

В. Увеличивает превращение трипсиногена в трипсин;

Г. Является структурным аналогом природного ингибитора;

Д. Используется для лечения гнойных ран.

84. Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве

А, Г.

лекарственных средств:

А. При лечении астмы;

Б. В качестве противовоспалительного средства;

В. При подагре;

Г. Как кардиотонические средства для терапии при острой сердечной

недостаточности;

Д. При панкреатитах.

85. Активность ферментов в клетке регулируется с участием

А, Б, В, Д.

следующих механизмов:

А. Аллостерическая регуляция;

Б. Частичный протеолиз;

В. Фосфорилирование/дефосфорилирование;

Г. Необратимого ингибирования с помощью специфических

ингибиторов;

Д. Белок-белкового взаимодействия.

86. Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило:

Б, Г, Д.

А. Являются белками с третичной структурой организации;

Б. Являются олигомерными белками;

В. Ингибируются необратимо;

Г. Имеют активные и аллостерические центры, расположенные в

разных протомерах;

Д.Аллостерическими эффекторами являются метаболиты этого

метаболического пути.

87. Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:

А, Б, В, Д.

А. Изменение первичной структуры фермента;

Б. Изменение вторичной и третичной структуры фермента;

В. Необратимую активацию;

Г. Необратимое ингибирование;

Д. Формирование активного центра.

88. Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых

Б, В.

взаимодействий сопровождается:

А. Необратимым ингибированием;

Б. Присоединением или отщеплением регуляторных белковых

субъединиц;

В. Присоединением или отщеплением белковрегуляторов;

Г. Фосфорилированием фермента;

Д. Дефосфорилированием фермента.

89. Аллостерические ферменты:

А, Б, Г, Д.

А. Катализируют скорость лимитирующие реакции;

Б. Расположены вначале метаболического пути;

В. Редко встречаются в клетке ;

Г. Катализируют необратимые реакции;

Д. Катализируют реакции в месте разветвления метаболического пути.

90. Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования

Б, Г.

дефосфорилирование обеспечивают следующие ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа;

Б. Фосфопротеинфосфатаза;

В. Глюкокиназа;

Г. Протенкиназа;

Д. Аденилатциклаза.

91. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А, Б, Г.

А. Зависит от концентрации ряда гормонов в крови;

Б. Происходит с участием АТФ;

В. Сопровождается изменением аминокислотного состава ферментов;

Г. Вызвана активацией протеинкиназ;

Д. Необратимый для клетки процесс.

92. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А, В, Д.

А. Это является ответом клетки на изменение концентрации ряда

гормонов в крови;

Б. Сопровождается диссоциацией субъединиц фермента;

В. Происходит с участием АТФ;

Г. Необратимый процесс ковалентной модификации фермента;

Д. Происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А.

93. Фермент протеинкиназа А:

А, В

А. Олигомерный белок;

Б. Мономерный белок;

В. Активируется ц АМФ;

Г. Является холоферментом;

Д. Подвергается активации по механизму белок-белковых

взаимодействий.

94. Фермент протеинкиназа А:

А,Б, В, Д

А. Активируется ц АМФ;

Б. Изменяет конформацию при действии на клетку кофеина и

теофиллина;

В. Может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы;

Г. Активная форма – олигомерный белок R2C2;

Д. Активная форма – каталитическая субъединица С.

95.Фермент креатинкиназа:

Б, В

А. Мономерный белок;

Б. Олигомерный белок;

В. Используется для диагностики инфаркта миокарда;

Г. Используется для диагностики гепатита;

Д. Относится к классу лиаз.

96. Фермент аспарагиназа:

А,Г

А. Уменьшает концентрацию аспарагина в крови;

Б . Увеличивает концентрацию аспарагина в крови;

В. Уменьшает синтез белков во всех клетках организма;

Г. Уменьшает синтез белков в лейкозных клетках;

Д. Уменьшает концентрацию аспарагиновой кислоты в крови.

97. Фермент лактатдегидрогеназа:

А, Б, Г, Д

А. Олигомерный белок;

Б. Используется для диагностики инфаркта миокарда;

В. Используется для диагностики гепатита;

Г. В разных тканях используются разные изоферменты;

Д. Относится к классу оксидоредуктаз.

98. Использование ферментов в медицине возможно:

А, Б, Д.

А. В качестве лекарственных препаратов;

Б. Для диагностики заболеваний;

В. Для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями

функционирования ферментов;

Г. Для лечения миастений.

Д. В качестве аналитических реактивов.

99. Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет:

А, Б, Д.

А. Концентрацию аспарагина в крови;

Б. Синтез белков в лейкозных клетках;

В. Синтез белков во всех клетках организма;

Г. Синтез аспарагина в лейкозных клетках;

Д. Концентрацию аспартата в крови.

100. Использование протеолитических ферментов в медицине,

В, Д

возможно для:

А. В лечении злокачественных заболеваний;

Б. В аппаратах «искусственная почка» для разрушения мочевины;

В. Для очистки ран;

Г. Для рассасывания рубцов;

Д. В качестве заместительной терапии при нарушении пищеварения;

101. У детей определение активности ферментов в крови используется:

Б, В, Д.

А. Для диагностики наследственных энзимопатий;

Б. Для постановки диагноза заболеваний;

В. Для контроля эффективности лечения ряда заболеваний;

Г. При воспалительных заболеваниях органов дыхания;

Д. При воспалительных процессах печени.

102. Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют

Б, Г, Д.

ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа;

Б. Лактатдегидрогеназа;

В. Гиалуронидаза;

Г. Креатинкиназа;

Д. Аминотрансферазы.

103. Принципы энзимодиагностики основаны на:

А, Б, Г, Д.

А. Выходе ферментов в кровь при повреждении тканей;

Б. Органоспецифичности;

В. Высокой стабильности ферментов;

Г. Преобладании определенных изоферментов в разных тканях;

Д. Низкой активности или полном отсутствии активности ферментов в

норме в крови.

104. Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями

А, В, Д.

первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

А. Нарушение сродства активного центра к субстрату;

Б. Увеличение активности фермента;

В. Изменение концентрации метаболитов в клетке;

Г. Увеличение количества фермента в клетке;

Д. Уменьшение активности фермента.

105. Нуклеазы используются в медицине, потому что они:

А, В, Д.

А. Инактивируют ДНК-содержащие вирусы;

Б. Вызывают гибель бактерий;

В. Эффективны при вирусных конъюнктивитах;

Г. Эффективны при вирусных гепатитах;

Д. Эффективны при ринитах.

106.

1-Б; 2-Г; 3-А.

1. Абсолютная субстратная специфичность

2. Относительная субстратная специфичность

3. Каталитическая специфичность

А. Предусматривает превращение субстрата по одному из путей

превращения

Б. Предусматривает взаимодействие фермента только с одним

субстратом

В. Предусматривает несколько разных превращений одного и того же

субстрата

Г. Предусматривает взаимодействие фермента с группой подобных

субстратов

Д. Предусматривает взаимодействие только с одним из стереоизомеров

для данного вещества

107.

1-Б; 2-А; 3-Г.

Кофермент

1.

Пиридоксальфосфат

2.

Кофермент A (HSКoA)

3. NAD

Фермент

А. Ацилтраисфераза

Б. Аминотрансфераза

В.Декарбокснлаза

Г. Дегидрогеназа

Д. Карбоксилаза кетокислот

108.

1-В; 2-Г; 3-Б.

Кофермент

1.

Тиаминдифосфат

2.

ФАД

3.

Пиридоксальфосфат

Фермент

А. Ацилтрансфераза

Б. Декарбоксилаза аминокислот

В. Декарбоксилаза кетокислот

Г. Дегидрогеназа

Д. Карбоксилаза

109.

1-Г; 2-Д; 3-А.

Кофермент

1. NAD

2. FAD

3.

КоферментА (HSKoA)

Витамин

А. Пантотеновая кислота.

Б. В6

В. Ннкотинамид

Г. Биотип

Д. В2

110.

1-Б; 2-В; 3-Д.

Кофермент

1.

Пиридоксальфосфат

2.

Тиаминдифосфат

3.

Биотии

Фермент

А. Дегидрогеназа

Б. Амннотрансфераза

В. Декарбокснлаза кетокислот

Г. Ацитилтрансфера

Д. Карбоксилаза

111.

1-Г; 2-В; 3-Б.

Кофермент:

1.

CONH2

+

N

R

2.

O

C

HN

NH

CO2

3.

O

H3C

N

NH

N

O

H3C

Активная группа

А. B1

Б. B2

В. PP

Г. Биотин

Д. Пантотеновая кислота

112.

1-Б; 2-Д; 3-А

Класс фермента:

1. Оксидоредуктазы

2. Лигазы

3. Трансферазы

Подкласс:

А. Киназы

Б. Дегидрогеназы

В. Гидроксилазы

Г. Фосфатазы

Д. Карбоксилазы

113.

1-Б; 2-А; 3-В.

Формула активности

1. 1мкмоль превращенного субстрата 1мин

2. 1моль превращенного субстрата 1с

3. Количество превращенного субстрата (мкмоль)

Время (мин) * количество белка (мг)

Активность фермента

А. Катал.

Б. Единица активности (ME).

В.Удельная активность.

Г. Количество каталов.

Д. Количество единиц активности.

114.

1-Г; 2-В; 3-Г.

Катализирует реакцию:

1.

H2C

O

CO

R1

H2C

OH

R1

COOH

R2 + 3H2O

+ R2

HC

O

CO

HC

OH

COOH

R3

COOH

H2C

O

CO

R3

H2C

OH

2.

COOH

COOH

H

C

OH

H

C

OPO3H2

3.

H2C

OPO3H2

H2C

OH

NH

CHR

CO NH

CHR

CO

NH

CHR

COOH +

NH2

CHR CO

А. Оксидоредуктаза

Б. Трансфераза

В. Изомераза

Г. Гидролаза

Д. Лигаза

115.

Ответ: 1-Д; 2-

Катализирует реакцию:

Б; 3-Г.

1.

COOH

CH3

O + CO2 + ÀÒÔ +

CH2

+ ÀÄÔ + PPi

C

H2O

C

O

COOH

COOH

2. Глюкоза + АТФ + H2O o Глюкозо-6-фосфат + АДФ

3. Глюкоза-Глюкоза (Мальтоза) + H2O

o 2 Глюкоза

А. Оксидоредуктаза

Б. Трансфераза

В. Изомераза

Г. Гидролаза

Д. Лигаза

116. Установите соответствие:

1-Г; 2-Б; 3-Д.

Лекарственное вещество:

Свойства лекарственного вещества:

1. Прозерин

А. Структурный аналог

2. Теофиллин

парааминобензойной килоты;

3. Аспирин

Б. Ингибитор фосфодиэстеразы;

В. Ингибитор ксантиноксидазы;

Г. Структурный аналог

ацетилхолина;

Д. Является необратимым

ингибитором

117. Установите соответствие:

1-А; 2-Д; 3-Б.

Механизм ингибирования:

Свойства ингибитора:

1. Конкурентный ингибитор

А. Является структурным аналогом

2. Неконкурентный

субстрата;

ингибитор

Б. Взаимодействует с ОН-

3. Специфический

группами сер активного центра;

необратимый ингибитор

В. Является структурным аналогом

продукта;

Г. Является структурным аналогом

кофермента;

Д. Взаимодействует с ферментом в

месте отличным от активного

центра.

118. Установите соответствие:

1-В; 2-Б; 3-Г.

Лекарственное вещество:

Применение при заболевании:

1.Сульфаниламидные

А. Инфаркт миокарда.

препараты

Б. Подагра;

2.Аллопуринол

В. Инфекционные (микробные);

3.Трасилол

Г. Панкреатит;

Д. Гепатит.

119. Регулировать активность ферментов можно:

А, Б, В.

А. С помощью аллостерического лиганда;

Б. Путем фосфорилирования/дефосфорилирования;

В. Специфическим гидролизом пептидных связей;

Г. С помощью лекарственных веществ – ингибиторов

Д. С помощью токсинов.

120. У детей определение активности ферментов в крови используется:

Б, В, Д.

А. Для диагностики наследственных энзимопатий;

Б. Для постановки диагноза заболеваний;

В. Для контроля эффективности лечения ряда заболеваний;

Г. При воспалительных заболеваниях органов дыхания;

Д. При воспалительных процессах печени.