11.2.2.4. Миофибриллы: взаимодействие миофиламентов

Актиновые нити

В саркоплазме невозбуждённого мышечного волокна – очень низкая концентрация ионов Са²⁺. В этих условиях

в тонких миофиламентах комплексы тропонина и тропомиозина блокируют центры актина,

и миозиновые головки толстых миофиламентов не могут взаимодействовать с этими центрами.

Головки миозина

В то же время

с головками миозина связаны продукты гидролиза АТФ (АДФ и фосфат),

а сами головки находятся в напряжённой (энергизованной) конформации – за счёт предшествующего распада АТФ.

Инициация

При возбуждении мышечного волокна в сарколемме резко возрастает содержание ионов Са²⁺.

б) Это инициирует цепочку следующих событий.

1. Активация тонких МФ

В тонких миофиламентах (МФ) меняется конфигурация комплексов тропонин-тропомиозин, в результате чего

 освобождаются центры актина.

2. Замыкание мостиков между толстыми и тонкими МФ

а) C освободившимися центрами связываются миозиновые головки – образуются мостики между толстыми и тонкими миофиламентами.

б) Одновременно

АДФ и фосфат вытесняются актином из связи с миозиновыми головками.

3. Перемеще- ние МФ

а) Hапряжённая конформация миозиновых головок создаёт силу, тянущую тонкие и толстые миофиламенты навстречу друг другу. –

б) Происходит их взаимное перемещение на некоторое расстояние – а конкретно

тонкие МФ вдвигаются ещё глубже между толстыми МФ.

в) В итоге миозиновые головки переходят в менее напряжённое состояние.

4. Размыка- ние мостиков с помощью АТФ

Головки связывают новые молекулы АТФ (в соотношении 1:1) – и только это приводит к размыканию мостиков:

АТФ вытесняет актин из комплексов с миозиновыми головками.

5. Энерги- зация головок миозина

Миозиновые головки

катализируют распад АТФ (до АДФ и фосфата)

и за счёт энергии этого распада вновь переходят в энергизованное состояние,

т.е. приобретают способность вступить в новый цикл.

1. Характер изменений. 

а) Циклы замыкания и размыкания мостиков (стадии II-V описанного механизма) повторяются много раз, отчего

тонкие миофиламенты всё глубже вдвигаются между толстыми.

б) В итоге в саркомерах миофибрилл

I-диски (1) и светлая (Н-) зона А-диска становятся тоньше,

а тёмные участки А-диска – шире.

в) Общая ширина А-дисков, очевидно, не меняется: она определяется постоянной длиной толстых миофиламентов.

г) За счёт же укорочения I-полудисков саркомеры, а с ними и мышца в целом, тоже укорачиваются.          

Электронная микрофотография: миофибрилла при сокращении

2. Максимальное сокращение.

а) Максимальное сокращение достигается тогда, когда

I-полудиски полностью исчезают,т.е. концы толстых миофиламентов начинают упираться в телофрагмы.

б) Учитывая исходную ширину I-дисков (0,8 мкм) и постоянную ширину А-дисков (1,5 мкм), нетрудно найти, что

при максимальном сокращении длина мышцы уменьшается примерно на 35%.

Вышесказанное о структуре саркомера и её изменениях при сокращении суммируется следующей таблицей. -

Z-линия

I-полудиск

Тёмная часть диска А

Н-зона диска А

М-линия

Опорный элемент тонких миофила- ментов

Только тонкие миофила- менты

Тонкие и толстые миофиламенты

Только толстые миофила- менты

Опорный элемент толстых миофила- ментов

----

При сокращении суживается

При сокращении расширяется

При сокращении суживается

---

Вышеизложенное позволяет также объяснить известный феномен трупного окоченения.

а) После смерти, в связи с угасанием метаболических процессов, в мышцах быстро снижается концентрация АТФ. Поэтому

перестаёт функционировать Са²⁺-насос, и в саркоплазмеповышается концентрация ионов Са²⁺.

б) Под их влиянием в мышцах замыкаются мостики между тонкими и толстыми миофиламентами.

в) А разомкнуться они не в состоянии, т.к. для этого требуется АТФ (см. механизм сокращения).

г) Таким образом, существо трупного окоченения – это

постепенное замыкание всё большего числа мостиков между миофиламентами.