Глава 23

Білки

437

<о=с

Рис. 23.4. Паралельна (а) і антипаралельна (б) ділянки р-структури

У 1953 році американський біохімік В. де Віньо розшифрував будову гормонів гіпофізу — окситоцину та вазопресину. Він вста­новив, що спільним структурним елементом цих гормонів є пеп­тид з дев'яти амінокислотних залишків з дисульфідним зв'язком між четвертим і дев'ятим. Ці гормони відрізняються лише двома амінокислотними фрагментами: замість лейцину та ізолейцину в окситоцині (а) вазопресин (б) містить аргінін і фенілаланін:

а) Н,К—Глі-

Про—Цис—Асн—Глн-|-Іле-(-ТЙр—Цис—СООН

3 4 5 6

Арг-|-Про—Цис—Асн—Глн- 8

б) Н₂1Ч—Ґлі-

Рис. 23.3. Схематичне зображення складчастої (3-структури

ра, а якщо протилежний — антипаралельна (рис. 23.4). У (З-струк-турі бокові групи амінокислотних залишків знаходяться вище та нижче умовної площини, проведеної через структуру. Теорія роз­витку Р-структури належить Л. Полінгу.

Поліпептидний ланцюг, що має той чи інший тип вторинної структури, здатний певним чином скручуватись у просторі, що й визначає третинну структуру білка, тобто загальну форму полі-пептидного ланцюга. Третинна структура, крім водневих зв'язків, стабілізується іонними (між додатковими карбоксильними і аміно­групами) та ковалентними (дисульфідні містки в цистині) зв'язками, а також гідрофобною взаємодією (ван-дер-ваальсові сили тяжіння між неполярними боковими групами амінокислотних залишків).

Третинна структура білків формується також під впливом вод­ного середовища клітини, що пов'язано зі здатністю води гідрату-вати деякі гідрофільні бокові групи амінокислотних залишків і зміщувати всередину білкової молекули гідрофобні групи.

Четвертинна структура білка властива макромолекулам, до складу яких входять декілька поліпептидних ланцюгів (субодиниць), сполучених між собою нековалентними зв'язками.

Для виявлення пептидом специфічних функцій в організмі необхідно відтворити лише його первинну структуру, а у випадку білка — відтворити всі його конформаційні особливості (див. фор­зац II, рис. 1).

Окреме місце в розвитку хімії білків посідає визначення полі-пептидної структури гормонів — вазопресину, окситоцину та інсуліну.

Укінець

Укінець

<о=с;* ...о=сЯ

Ку_с>~Н Ку_с>-Н-

н

/С=0. Н* ^С=0-

-^є£ ^-

КЧ_С>-Н- Ку_с>-Н-_;

**' X/-

X;

н*" ^с=о..н^# ;с=о-е^-— , с;

<0=С ..0=С

КУ_С^-Н- Ку >-Н

н*' /С=о.. н*- ;с=о-

'0=С ^к_#.о=С ^к

ку_с>м-н- к_<с>-н-

**' \

Н*⁴' ^С=0. Н* "С=0«

_{М г}

С-кінець

Лей-

С-кінець

М-кінець

С-кінець

>Ч-

\:

ку_с;м-н-о=с^_с>р н**' ^с=о-н-і^ "*н\

х=о^

-^ -&-

•\

/

ку_с>-н-о=с_хс>р ьК >₌₀..._н-м^/ "*н\

Є^г

іе

'Ч

/

н** "^с=о-н-м^ **н\

_м

/~>

Єг-

К Р

\і

ку„;м-н-о=с

К/ ^с=о-н-м^ **н\

С-кінець

І^І-кінець

Фен-|-Тйр— Цис—СООН 8

5

438

Глава 23

При цьому окситоцин спричиняє скорочення непосмугованих м'язів, зокрема, матки, а вазопресин підтримує баланс рідини в організмі.

Десять років (1943—1953) знадобилося англійському біохімікові Ф. Сенгеру для розшифрування структури гормону підшлункової залози — інсуліну. Він встановив, що молекула інсуліну складається з двох поліпептидних ланцюгів, сполучених між собою дисульфід-ними містками: А-ланцюг містить 21 амінокислотний залишок і додатковий дисульфідний зв'язок, завдяки якому інсулін у прос­торі утворює петлю, а Б-ланцюг — ЗО залишків (рис. 23.5).

Білки 439