23.2. Будова пептидів і білків

У 1888 році харківський учений О. Я. Данилевський зробив припущення, що внаслідок взаємодії аміно- та карбоксильних груп а-амінокислоти здатні до поліконденсації. Поліаміди, які утворю­ються при цьому, називають пептидами:

Н₂И—СН—СфН + НІИН-

-сн—сош + ... + гіин—сн—соон

_і

_{і. і»}

-сн—со—ин—сі

СООН

_т

-лН,0

г н,и—сн—со—ічн—сн—со—... ш-

На початку XX сторіччя німецький вчений Е. Фішер висунув поліпептидну теорію. Амідний зв'язок (—СОІЧН—) між двома а-амінокислотними фрагментами називається пептидним зв'язком. Атом Карбону пептидної групи знаходиться в 5р²-гібридизованому стані. Неподілена пара електронів атома Нітрогену вступає в спря­ження з л-електронами карбонільної групи, внаслідок чого подвій­ний зв'язок С=0 дещо подовжується (124 нм замість 121 нм у звичайного зв'язку), а зв'язок С—N скорочується (132 нм замість 147 нм) і, відповідно, набуває значною мірою характеру подвійно­го зв'язку, обертання навколо якого утруднене. Отже, електронна будова зумовлює жорстку площинну структуру пептидної групи.

Рис. 23.1. Розташування на площині амідної (пептидної) групи

Наявність пептидного зв'язку в молекулах пептидів і білків під­тверджується біуретовою реакцією: при взаємодії з лужним розчи­ном купрум (II) сульфату з'являється фіолетове забарвлення (див. Розд. 19.5.5).

13 Органічна хімія

Г лава 23

дзд

Залежно від кількості амінокислотних залишків у ланцюзі пе­птиди поділяють на ди-, три-, тетрапептиди і т. д. Пептиди з мо­лекулярною масою, меншою за 10 000, умовно відносять до полі­пептидів, а з більшою за 10000 — до білків. Молекулярні маси білків коливаються від тисяч до мільйонів. Наприклад, окситоцин складається з 9 амінокислот, його молекулярна маса становить приблизно 1007. Молекулярні маси вірусних білків можуть дося­гати 50 мільйонів. Тому між білками та пептидами важко провести чітку межу. Проте білки мають складнішу структуру.

Незважаючи на величезне різноманіття білків і пептидів у при­роді, будова їх поліпептидного (поліамідного) ланцюга однакова. Він складається з пептидних (ССЖН) і метанових (СН) груп, які чергуються. На одному кінці ланцюга знаходиться амінокислота з вільною аміногрупою (г4-кінцева амінокислота), а на іншому — амінокислота з вільною карбоксильною групою (С-кінцева аміно­кислота). Пептидні та білкові ланцюги прийнято записувати так, щоб ІЧ-кінцева амінокислота знаходилася зліва, а С-кінцева амі­нокислота — справа:

Н₂К—СН-гС^Й^СН-гС^№і]-СН—СООН

, я , X к' Х~ , |" ,

М-кінцева амінокислота ^{пептилн1 зв язки} С-кінцева амінокислота

трипептид

Назви пептидів утворюються шляхом послідовного перелічен­ня всіх амінокислот, починаючи з ІЧ-кінцевої амінокислоти, при­чому назви амінокислот, крім останньої, набувають суфікса -ил (-«). Із цією ж послідовністю пишуть також скорочені позначення:

Н₂М—СН—СО—ЇЧН—СН—СО—гШ—СН,—СООН

І І

СН₃ (СН₂)₂—СООН

аланілглутамілгліцин, Ала-Глу-Глі

Чітку послідовність а-амінокислот, які входять у певний полі- пептидний ланцюг, називають первинною структурою пептиду або білка. Зміна амінокислотної послідовності призводить до пору­ шення або зникнення біологічної активності білка. Білки відріз­ няються від пептидів складнішим рівнем структури. У структурній організації білків, крім первинної, вирізняють вторинну, третинну і четвертинну структури. >ц -Щ

435

Білки

Вторинною структурою і 0.5 нм

білків називають просторове розташування (просторове укла­дення) атомів основного полі­пептидного ланцюга. Виріз­няють два типи вторинної струк­тури білків — а-спіраль і склад­часту ^-структуру.

Рис. 23.2. Схема а-спіральної конформації поліпептидного ланцюга

ос-Спіраль має просторову форму, подібну до правоза-кручених Гвинтових східців (рис. 23.2). Оскільки вона побу­дована з фрагментів, які повто­рюються (—ИН—С_а—СО), то розміри її досить постійні. На один виток спіралі припадає приблизно 3,6 амінокислотно­го залишку, що відповідає ліній­ній відстані вздовж осі спіралі 0,54 нм. Діаметр спіралі дорів­нює 0,5 нм. Крок спіралі (від­стань між однаковими атомами) становить 0,15 нм.

У формуванні спіральної структури головну роль викону­ють водневі зв'язки, що утворю­ються між групами С=0 та гШ, які розділені трьома амінокис­лотними залишками. Водневі зв'язки майже паралельні осі спіралі, а оскільки в утворенні водневого зв'язку бере участь кожна група С=0 та гШ а-спіралі, то це робить конформацію досить стійкою.

Найчастіше поліпептидні ланцюги в білках спіралізуються не повністю. Наприклад, залишки проліну та оксипроліну не містять атомів Гідрогену в пептидній групі та, відповідно, не беруть участі в утворенні водневих зв'язків: поліпептидний ланцюг на цих ді­лянках просто зігнутий.

Іншим типом вторинної структури є так звана складчаста Р-структура, в якій окремі поліпептидні ланцюги в зигзагоподіб­ній конформації укладені паралельно і зв'язані між собою числен­ними водневими зв'язками (рис. 23.3).

Якщо поліпептидні ланцюги мають однаковий напрямок від И- до С-кінця, то утворюється паралельна складчаста р-структу-

15*

436