23.1.2. Фізичні властивості

ос-Амінокислоти являють собою кристалічні речовини, що не мають чітких температур плавлення і розкладаються при темпера­турі вище 200 °С. Вони нерозчинні в неполярних органічних роз­чинниках, але розчинні у воді. У кристалічному стані та водних розчинах амінокислоти знаходяться у вигляді біполярних іонів (цвіттер-іонів, внутрішніх солей). Можливість утворення останніх пов'язана з амфотерністю амінокислот, яка зумовлена наявністю в їх молекулі кислотної (СООН) і основної (ЙН₂) груп.

-соо

нлч-

У водному розчині а-амінокислоти існують у вигляді рівно­важної суміші, яка складається із цвіттер-іонів, катіонної та ані­онної форм:

Н,!*-

-сн—соо-

-Н⁺

к

I К

біполярний іон, цвітгер-іон

н^-

аніонна форма

-СООН

к

катіонна форма

Білки 431

Положення такої рівноваги залежить від рН середовища: в силь-нокислому середовищі (рН = 1...2) переважає катіонна форма, в сильнолужному (рН = 13...14) — аніонна. Якщо розчин аміно­кислоти помістити в електричне поле, то в кислому середовищі молекули переміщуються до катода (катіонна форма), а в лужно­му—до анода (аніонна форма). Проте для кожної амінокислоти існує характерне значення рН, при якому молекули не переміщу­ються в електричному полі. При цьому значенні рН, яке назива­ють ізоелектричною точкою, амінокислота знаходиться у вигляді цвіттер-іонів і в цілому електронейтральна.

23.1.3. Способи добування

Раніше було розглянуто загальні методи добування амінокис­лот, зокрема а-амінокислот.

Гідроліз білків, а-Амінокислоти здобувають шляхом лужного, кислотного або ферментативного гідролізу білків. При кислотному гідролізі відбуваються також побічні реакції, наприклад, глутамін і аспарагін гідролізуються до глутамінової та аспарагінової кислот, а триптофан розкладається. Найширше запроваджено ферментатив­ний метод гідролізу. Розділення а-амінокислот у білкових гідролі­затах здійснюють за допомогою іонообмінної хроматографії.

Мікробіологічний синтез. Деякі мікроорганізми в процесі своєї життєдіяльності виробляють певні а-амінокислоти. Ці мікроорга­нізми вирощуються на багатих вуглеводами середовищах — крох­малі, меласі, патоці тощо. Таким методом здобувають аспарагіно­ву та глутамінову кислоти, триптофан, лізин та ін.

23.1.4. Хімічні властивості

У розділі 20.3.3 було розглянуто хімічні властивості амінокис­лот і подано реакції, що застосовуються в аналізі а-амінокислот, синтезі пептидів або лежать в основі перетворень а-амінокислот в організмі.

А. Реакції по аміногрупі Дезамінування. Під дією нітратної кислоти а-амінокислоти пе­ретворюються на відповідні а-гідроксикислоти:

К—СН—СООН + Нг40₂ —- К—СН—СООН + N. + Н,0 гШ₂ ОН

а-амшокислота а-пдроксикислота

432

Глава 23

Білки

433

Реакція застосовується в аналітичній практиці (метод Ван-Слай-ка). За об'ємом азоту, що виділився, визначають кількісний вміст а-амінокислоти.

Б. Реакції ло карбоксильній групі

Утворення хелатних сполук. Характерною особливістю а-амі-нокислот є здатність утворювати міцні хелати — комплексні солі з іонами важких металів, наприклад:

_'V

І НС ■ / \

Незначна розчинність та інтенсивне забарвлення хелатів куп-руму (II) дозволяє використовувати їх в аналітичній практиці для виявлення а-амінокислот.

Утворення естерів. Як карбонові кислоти а-амінокислоти при взаємодії зі спиртами утворюють естери:

СООК'

І

сн—к

І

№І₂

естер

НС1

н,о

Цю реакцію застосовують для захисту карбоксильної групи під час синтезу пептидів.

Утворення галогенангідридів і ангідридів. Аналогічно карбоно­вим кислотам а-амінокислоти утворюють галогенангідриди та ан­гідриди.

Декарбоксилування. Завдяки наявності біля а-карбонового атома двох сильних електроноакцепторних груп — карбоксильної та амі­ногрупи — а-амінокислоти відносно легко декарбоксилуються:

Си²⁺

не

_А

о он

а-амшокислота

СООН

ЄН—К. + К'ОН

а-амінокислота

Н,М— ЄН—ІСОбіН

_і

К NН₂

_«/V

сіль а-амшокислоти

СООК'

>ш,

І

-мн₄сі

сн—к

_п

ешн,

Ва(ОН)₂, / °С -СО,

1₂1^11₂

амін

- н.мсн,—к