Ассоциация в олигомеры

1. Многие белки имеют в своем составе несколь­ко полипептидных цепей. Такие белки называют олигомерными, а отдельные цепи — протомерами. Протомеры в олигомерном белке соединены мно­жеством слабых, нековалентных связей (гидрофоб­ных, ионных, водородных).

Взаимодействие протомеров осуществляется благодаря комплементарности их контактирующих поверхностей.

Количество протомеров в белках может сильно варьировать: гемоглобин содержит 4 протомера.

2.     Взаимодействие одного протомера с другими можно рассматривать как частный случай взаимо­действия белка с лигандом. Каждый протомер слу­жит лигандом для других протомеров.

 3.     Количество и порядок соединения протомеров в белке называется четвертичной структурой.

 

Особенности строения и функционирования олигомерных белков

1.Олигомерные белки могут содержать разное количество протомеров (например, димеры, тетра-меры, гексамеры и т. д.).

2.     В состав олигомерных белков могут входить одинаковые или разные протомеры, например го-модимеры - белки содержащие 2 одинаковых про­томера, гетеродимеры - белки, содержащие 2 раз­ных протомера.

3.     Различные по структуре протомеры могут свя­зывать разные лиганды. 

4.     Взаимодействие одного протомера со специ­фическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других протомеров к лигандам. Это явле­ние носит название кооперативных изменений конформации протомеров.

5. У олигомерных белков появляется новое по сравнению с одноцепочечными белками свойст­во — способность к аллостерической регуляции их функций.

Сборка протомеров в олигомерный белок. Комплементарность протомеров

"Узнавание" и присоединение отдельных протомеров олигомерного белка происходят благодаря формированию на их поверхности контактных участков. Последние состоят из радикалов аминокислот, собранных в данном месте в процессе образования третичной структуры белка. Совокупность этих радикалов формирует уникальные поверхности, способные с высокой специфичностью объединяться друг с другом.

Специфичность связывания контактных участков определяется их комплементарностью. Комплементарность - пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей. Впадины и выступы на поверхности одной молекулы должны совпадать с выступами и впадинами на поверхности другой молекулы, как два куска неровно разорванной бумаги. Кроме того, функциональные группы радикалов аминокислот на одной контактирующей поверхности должны образовывать слабые химические связи с радикалами аминокислот на другой поверхности (рис. 1-21). В области контактных поверхностей обычно содержится много гидрофобных радикалов аминокислот, в результате объединения которых формируется гидрофобное ядро олигомерного белка. Гидрофильные радикалы могут образовывать водородные и ионные связи.

Таким образом, взаимодействие протомеров осуществляется во многих точках контактирующих поверхностей, с образованием десятков слабых связей. Благодаря этому контактные поверхности соединяются с высокой специфичностью, и ошибки формирования четвертичной структуры белков практически исключены.

Список источников