Санкт-Петербургская Химико-фармацевтическая Академия ГОУ ВПО Минздравсоцразвития Росии

Кафедра биохимии

Предмет биохимия

Реферат на тему:

«Посттрансляционная модификация полипептидов»

Выполнила:

Студентка II курса

Группы № 308

Акамова Александра

СПб, 2012

Содержание

1. Введение -3

2. Основные виды модификаций-3

3. Ограниченный протеолиз-4

4. Ковалентные модификации-5

5. Включение кофакторов-7

6. Ассоциация в олигомеры-8

7. Список источников-9

Введение

Полипептидные цепи могут подвергаться структурным модификациям, либо будучи ещё связанными с рибосомами, либо после завершения синтеза. Эти конформационные и структурные изменения полипептидных цепей получили название посттрансляционных изменений.

Многие модификации осуществляются в ЭР. Здесь происходят фоддинг полипептидных цепей и формирование уникальной третичной или четвертичной структуры белков.

Основные виды модификаций:

1. Ограниченный протеолиз

2. Ковалентная модификация

3. Включение Ко-факторов

4. Ассоциация в олигомеры

Ограниченный протеолиз

Многие белки, секретируемые из клеток, первоначально синтезируются в виде молекул-предшественников, функционально неактивных. Удаление части полипептидной цепи специфическими эндопротеазами (гидролазы –расщепляют пептидные связи в молекуле белка) приводит к образованию активных молекул. Некоторые белки-предшественники расщепляются в ЭР или аппарате Гольджи, другие - после секреции. Так, неактивные предшественники секретируемых ферментов – зимогены (проферменты) - образуют активный фермент после расщепления по определённым участкам молекулы: зимоген панкреатической железы трипсиноген превращается в активный трипсин после секреции в тонкий кишечник.

Иногда процесс созревания идет вместе с процессом транспорта. Наглядным примером последовательного двухстадийного протеолиза служит образование активных форм пептидных гормонов (например, инсулина или глюкагона) из препрогормонов. Первоначально, N-концевой сигнальный пептид (Сигнальный пептид, или сигнальная последовательность, — короткая (от 3 до 60 аминокислот) аминокислотная последовательность в составе белка, которая обеспечивает посттрансляционный транспорт белка в соответствующую органеллу (ядро, митохондрия, эндоплазматический ретикулум, хлоропласт, апопласт или пероксисома). После доставки белка в органеллу сигнальный пептид может отщепляться под действием специфической сигнальной протеазы.) молекулы-предшественника удаляется в ЭР в процессе синтеза белка и образуется неактивный прогормон. Затем прогормон в секреторных гранулах, формирующихся в аппарате Гольджи, подвергается действию эндо- и/или экзопротеаз и превращается в активный гормон.

Типы сигнальных последовательностей

Органелла	Аминокислотная последовательность
клеточное ядро	-Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val-
транспортировка к эндоплазматическому ретикулуму	H2N-Met-Met-Ser-Phe-Val-Ser-Leu-Leu-Leu-Val-Gly-Ile-Leu-Phe-Trp-Ala-Thr-Glu-Ala-Glu-Gln-Leu-Thr-Lys-Cys-Glu-Val-Phe-Gln-
задержка в эндоплазматическом ретикулуме	-Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val-
митохондрия (матрикс)	H2N-Met-Leu-Ser-Leu-Arg-Gln-Ser-Ile-Arg-Phe-Phe-Lys-Pro-Ala-Thr-Arg-Thr-Leu-Cys-Ser-Ser-Arg-Tyr-Leu-Leu-
пероксисома (PTS1)	-Ser-Lys-Leu-COOH
пероксисома (PTS2)	H2N-----Arg-Leu-X5-His-Leu-