- •2. Стереохимия амк
- •4. Синтез жк
- •5. Ферм-ты,их отличие от химических катализаторов
- •6. Какими путями при обмене амк обр-ется аммиак, роль глутамина и аспарагина в обмене в-в. Дезаминирование амк
- •2. Мажорные-минорные осн, пуриновые-пиримидиновые
- •3. Общ хар. Сахаров, тригалозный сахар
- •Трегалоза (-d-глюкопиранозил-(11)--d-глюкопиранозид) – невосстанавливающий резервный дисахарид грибов и насекомых.
- •5. Оксидоредуктазы
- •6. Бэта окисление жирн кислот.
- •1 Таутомерные превращения азот.Оснований
- •2 Гликозиды написать формулу метил-альфа-d-глюкозогликозид
- •3 Написать формулу кардиолипина и написать их хар-ку
- •4 Кинетика фер-тативных процессов ур-ние михаэлис-Мэнтен
- •6 Цикл глюкоза в лактат и сколько нужно и затрачено атф
- •1.МРнк строение и роль
- •3.Арахидоновая кисл и её произв(пг)
- •4.Изомеразы.Общая хар-ка,примеры реакций
- •5.Как влияет концентрац......(константа мих-мэнтоса)
- •6.Дых цепь
- •6 Биосинтез белка
- •2. Общая хар-ристика лигаз
- •3. Биосинтез рнк
- •5. Изоф-ты, функции
- •6. Цикл пировиноградной к-ты
- •3. Таутомерия глюкозы и что такое мутаротация
- •6. Рилизинг-факторы (либерины)
- •1. Факторы, влияющие на скорость ферм. Реакции
- •2. Биосинтез триглицерина и глицеролфосфолипидов биосинтез триглицеридов
- •3. Стр. Нуклеотида
- •5. Горм. Гипофиза
- •Вазопрессин и окситоцин
- •Меланоцитстимулирующие гормоны (мсг, меланотропины)
- •Адренокортикотропный гормон (актг, кортикотропин)
- •Соматотропный гормон (стг, гормон роста, соматотропин)
- •Лактотропный гормон (пролактин, лютеотропный гормон)
- •Тиреотропный гормон (ттг, тиротропин)
- •Гонадотропные гормоны (гонадотррпины)
- •Липотропные гормоны (лтг, липотропины)
- •1 Отличия и сходста днк и рнк
- •2 Произв. Моносахаридов: кислоты, гликозиды, аминосахара
- •3 Роль тиреоидных гормонов
- •4 Оксиредуктазы
- •2 Гормоны поджелудочной железы...Функции ....Строение...
- •Глюкагон
- •3 Гетерогликаны
- •4 Классы ф-тов
- •5 Аллостерическая активность ф-тов.
- •14 Билет
- •3 Горомны гипоталамусса, их природа и ролль...
- •4 Специфичность ф-тов
- •3) Хим. Природа связей, стабилизирующих первичную и вторичную стр-ру белков и нуклеиновых к-т
- •4) Гомогликаны (строение, функции)
- •5) Пиридоксин, его роль в регуляции белкового обмена, переаминирование(механизм р-ии и роль в метаболизме)
- •2. Гормоны,как производные амк, гормональный цикл
- •4. Лигазы(ферм-ты),их функции.
- •5. Гормональная регуляция акт-сти ф-та с пом вторичных посредников.
- •6. Пентозофосфатный путь(пфп) окисления ув
- •Основные р-ции моносахаридов, продукты р-ций и их св-ва
- •2. Пептиды
- •1. Структурная организация фермента
- •Активный центр ферментов.
- •2. Регуляторные центры
- •4. Общая классификация витаминов
- •5. Гликогенез и его роль Синтез гликогена (гликогенез)
- •1)Гликофосфолипиды
- •2) Однокомпонентные и двухкомпонентные ф-ты
- •4)Гликозиды, к-ты,моносахара,как производные монасахаридов
- •5)Мембрано-опосредованное вз-действие гормонов
- •6)Катаболизм амк
- •1. Стеролы и стероиды
- •2. Лактоза и ее св-ва
- •Роль тРнк
- •1.Макроэргические соединения
- •2.Гидролазы, роль
- •3.Арахидоновая кислота и ее роль в метаболизме и произв
- •5.Ингибирование, виды. Константа Михаэлиса и зависимость
- •6.Свободное окисление, его роль в антиоксидантном механизме
6 Цикл глюкоза в лактат и сколько нужно и затрачено атф
Гликолиз – это послед-сть фер-тативных р-ций, приводящих к превращению глюкозы в пируват с одновременным обр-нием АТФ.
При аэробных усл пируват проникает в митох, где полностью окис-ся до СО2 и Н2О. Если содержание кислорода недостаточно, как это может иметь место в активно сокращающейся мышце, пируват превращается в лактат.
Итак, гликолиз – не только главный путь утилизации глюкозы в клетках, но и уникальный путь, поскольку он может использовать кислород, если последний доступен (аэробные условия), но может протекать и в отсутствие кислорода (анаэробные условия).
Анаэробный гликолиз (АГ) – сложный ф-тативный процесс распада глюкозы, протекающий в тканях человека и животных без потребления кислорода. Конечным продуктом гликолиза явл молочная к-та. В проц.гликолиза обр-ется АТФ. Суммарное ур-ние гликолиза можно представить след образом:
В анаэроб усл гликолиз – единственный проц в жив-ом орг-ме, поставляющий энергию. Именно благодаря гликолизу орг-м ч-ка и жив определенный период может осущ-ть ряд физиологич ф-ций в усл недостаточности кислорода. В тех случаях, когда гликолиз протекает в присутствии кислорода, говорят об аэробном гликолизе .
Первой ф-тативной р-цией Гл явл фосфорили-рование, т.е. перенос остатка ортофосфата на глюкозу за счет АТФ. Р-ция катализируется ф-том гексокиназой:
Обр-ние глюкозо-6-фосфата в гексокиназной р-ции сопровождается освобождением значительного количества свободной энергии системы и может считаться практически необратимым процессом.
Наиболее важным св-вом гексокиназы явл ее ингибирование глюкозо-6-фосфатом, т.е. последний служит одновременно и продуктом р-ции, и аллостерическим ингибитором.
Ф-т гексокиназа способен катал-вать фосфорилирование не только D-глюкозы, но и других гексоз, в частности D-фруктозы, D-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, сущ-ет ф-т глюкокиназа, к-рый катал-ет фосфорилирование только D-глюкозы. В мышечной ткани этот ф-т отсутствует.
Второй р-цией гликолиза явл превращение глюкозо-6-фос-фата под действием ф-та глюкозо-6-фосфат-изомеразы во фруктозо-6-фосфат:
Эта р-ция протекает легко в обоих направлениях, и для нее не требуется каких-либо кофакторов.
Третья р-ция катализируется ф-том фосфофруктокиназой; образовавшийся фруктозо-6-фосфат вновь фосфорилируется за счет второй мол-лы АТФ:
Данная р-ция аналогично гексокиназной практически необратима, протекает в присутствии ионов магния и явл наиболее медленно текущей р-цией гликолиза. Фактически эта р-ция определяет скорость гликолиза в целом.
Фосфофруктокиназа относится к числу аллостерических ф-тов. Она ингибируется АТФ и стимулируется АМФ. При значительных величинах отнош АТФ/АМФ активность фосфофруктокиназы угнетается и гликолиз замедляется. Напротив, при снижении этого коэффициента интенсивность гликолиза повышается. Так, в неработающей мышце активность фосфофруктокиназы низкая, а конц-ция АТФ относительно высокая. Во время работы мышцы происходит интенсивное потребление АТФ и активность фосфофруктокиназы повышается, что приводит к усилению процесса гликолиза.
Четвертую р-цию гликолиза катализирует ф-т альдолаза. Под влиянием этого ф-та фруктозо-1,6-бисфосфат расщепляется на две фосфотриозы:
Эта р-ция обратима. В зависимости от температуры равновесие устанавливается на различном уровне. При повышении температуры р-ция сдвигается в сторону большего обр-ния триозофосфатов (дигидро-ксиацетонфосфата и глицеральдегид-3-фосфата).
Пятая р-ция – это р-ция изомеризации триозофосфатов. Катализируется ф-том триозофосфатизомеразой:
Равновесие данной изомеразной р-ции сдвинуто в сторону дигидроксиацетонфосфата: его 95% и около 5% глице-ральдегид-3-фосфата. В последующие р-ции гликолиза может непосредственно включаться только один из двух обр-щихся триозофосфатов, а именно глицеральдегид-3-фосфат. Вследствие этого по мере потребления в ходе дальнейших превращений альдегидной формы фосфотриозы ди-гидроксиацетонфосфат превращается в глицеральдегид-3-фосфат.
Обр-нием глицеральдегид-3-фосфата как бы завершается 1-ая стадия гликолиза. 2-ая стадия – наиб сложная и важная. Она включает окислительно-восстановительную р-цию (р-ция гликолитической оксидоредукции), сопряженную с субстратным фосфорилированием, в процессе к-рого обр-ется АТФ.
В результате шестой р-ции глицеральдегид-3-фосфат в присутствии ф-та глицеральдегидфосфатдегидрогеназы, коф-та НАД и неорганического фосфата подвергается своеобразному окислению с обр-нием 1,3-бисфосфоглицериновой к-ты и восстановленной формы НАД (НАДН). Эта р-ция блокируется йод- или бромацетатом, протекает в несколько этапов:
1,3-Бисфосфоглицерат представляет собой высокоэнергетическое соединение. Механизм действия глицеральдегидфосфатдегидрогеназы сводится к след: в присутствии неорг-ого фосфата НАД+ выступ как акцептор водорода, отщепляющегося от глицеральдегид-3-фосфата. В процессе обр-ния НАДН глицеральдегид-3-фосфат связ-тся с мол-лой ф-та за счет SH-групп последнего. Обр-шаяся связь богата энергией, но она непрочная и расщ-тся под влиянием неорг-ого фосфата, при этом обр-ется 1,3-бисфосфоглицериновая к-та.
Седьмая р-ция катализируется фосфоглицераткиназой, при этом происходит передача богатого энергией фосфатного остатка (фосфатной группы в положении 1) на АДФ с обр-нием АТФ и 3-фосфогли-цериновой к-ты (3-фосфоглицерат):
Т.об., благодаря действию двух ф-тов (глицеральде-гидфосфатдегидрогеназы и фосфоглицераткиназы) энергия, высвобождающаяся при окислении альдегидной группы глицеральдегид-3-фосфата до карбоксильной группы, запасается в форме энергии АТФ. В отличие от окислительного фосфорилирования обр-ние АТФ из высокоэнергетических соединений называется субстратным фосфорилированием.
Восьмая р-ция сопровож-ся внутримол-лярным переносом оставшейся фосфатной группы, и 3-фосфоглицериновая к-та превращ в 2-фосфоглицериновую к-ту (2-фосфоглицерат).
Р-ция легко обратима, протекает в присутствии ионов Mg2+. Кофактором ф-та явл также 2,3-бисфосфоглицериновая к-та аналогично тому, как в фосфоглюкомутазной р-ции роль кофактора выполняет глюкозо-1,6-бисфосфат:
Девятая р-ция катализируется ф-том енолазой, при этом 2-фосфоглицериновая к-та в результате отщепления мол-лы воды переходит в фосфоенолпировиноградную к-ту (фосфоенолпируват), а фосфатная связь в положении 2 становится высокоэргической:
Енолаза активируется двухвалентными катионами Mg2+или Мn2+ и ингибируется фторидом.
Десятая р-ция хар-ризуется разрывом высокоэргической связи и переносом фосфатного остатка от фосфоенолпирувата на АДФ (субстратное фосфорилирование). Катализируется ф-том пируваткиназой:
Для действия пируваткиназы необходимы ионы Mg2+, а также одновалентные катионы щелочных металлов (К+ или др.). Внутри клетки р-ция явл практически необратимой.
В результате одиннадцатой р-ции происходит восстановление пировиноградной к-ты и обр-ется молочная к-та. Р-ция протекает при участии ф-та лактатдегидрогеназы и коф-та НАДН, образовавшегося в шестой р-ции:
Билет №5