- •2. Стереохимия амк
- •4. Синтез жк
- •5. Ферм-ты,их отличие от химических катализаторов
- •6. Какими путями при обмене амк обр-ется аммиак, роль глутамина и аспарагина в обмене в-в. Дезаминирование амк
- •2. Мажорные-минорные осн, пуриновые-пиримидиновые
- •3. Общ хар. Сахаров, тригалозный сахар
- •Трегалоза (-d-глюкопиранозил-(11)--d-глюкопиранозид) – невосстанавливающий резервный дисахарид грибов и насекомых.
- •5. Оксидоредуктазы
- •6. Бэта окисление жирн кислот.
- •1 Таутомерные превращения азот.Оснований
- •2 Гликозиды написать формулу метил-альфа-d-глюкозогликозид
- •3 Написать формулу кардиолипина и написать их хар-ку
- •4 Кинетика фер-тативных процессов ур-ние михаэлис-Мэнтен
- •6 Цикл глюкоза в лактат и сколько нужно и затрачено атф
- •1.МРнк строение и роль
- •3.Арахидоновая кисл и её произв(пг)
- •4.Изомеразы.Общая хар-ка,примеры реакций
- •5.Как влияет концентрац......(константа мих-мэнтоса)
- •6.Дых цепь
- •6 Биосинтез белка
- •2. Общая хар-ристика лигаз
- •3. Биосинтез рнк
- •5. Изоф-ты, функции
- •6. Цикл пировиноградной к-ты
- •3. Таутомерия глюкозы и что такое мутаротация
- •6. Рилизинг-факторы (либерины)
- •1. Факторы, влияющие на скорость ферм. Реакции
- •2. Биосинтез триглицерина и глицеролфосфолипидов биосинтез триглицеридов
- •3. Стр. Нуклеотида
- •5. Горм. Гипофиза
- •Вазопрессин и окситоцин
- •Меланоцитстимулирующие гормоны (мсг, меланотропины)
- •Адренокортикотропный гормон (актг, кортикотропин)
- •Соматотропный гормон (стг, гормон роста, соматотропин)
- •Лактотропный гормон (пролактин, лютеотропный гормон)
- •Тиреотропный гормон (ттг, тиротропин)
- •Гонадотропные гормоны (гонадотррпины)
- •Липотропные гормоны (лтг, липотропины)
- •1 Отличия и сходста днк и рнк
- •2 Произв. Моносахаридов: кислоты, гликозиды, аминосахара
- •3 Роль тиреоидных гормонов
- •4 Оксиредуктазы
- •2 Гормоны поджелудочной железы...Функции ....Строение...
- •Глюкагон
- •3 Гетерогликаны
- •4 Классы ф-тов
- •5 Аллостерическая активность ф-тов.
- •14 Билет
- •3 Горомны гипоталамусса, их природа и ролль...
- •4 Специфичность ф-тов
- •3) Хим. Природа связей, стабилизирующих первичную и вторичную стр-ру белков и нуклеиновых к-т
- •4) Гомогликаны (строение, функции)
- •5) Пиридоксин, его роль в регуляции белкового обмена, переаминирование(механизм р-ии и роль в метаболизме)
- •2. Гормоны,как производные амк, гормональный цикл
- •4. Лигазы(ферм-ты),их функции.
- •5. Гормональная регуляция акт-сти ф-та с пом вторичных посредников.
- •6. Пентозофосфатный путь(пфп) окисления ув
- •Основные р-ции моносахаридов, продукты р-ций и их св-ва
- •2. Пептиды
- •1. Структурная организация фермента
- •Активный центр ферментов.
- •2. Регуляторные центры
- •4. Общая классификация витаминов
- •5. Гликогенез и его роль Синтез гликогена (гликогенез)
- •1)Гликофосфолипиды
- •2) Однокомпонентные и двухкомпонентные ф-ты
- •4)Гликозиды, к-ты,моносахара,как производные монасахаридов
- •5)Мембрано-опосредованное вз-действие гормонов
- •6)Катаболизм амк
- •1. Стеролы и стероиды
- •2. Лактоза и ее св-ва
- •Роль тРнк
- •1.Макроэргические соединения
- •2.Гидролазы, роль
- •3.Арахидоновая кислота и ее роль в метаболизме и произв
- •5.Ингибирование, виды. Константа Михаэлиса и зависимость
- •6.Свободное окисление, его роль в антиоксидантном механизме
6. Цикл пировиноградной к-ты
Окисление пирувата до ацетил-КоА происх при участии ряда ф-тов и коф-тов, объединенных стр-рно в мультиф-тную систему, получившую название «пируватдегидрогеназный комплекс».
На I ст этого проц пируват теряет свою карбоксильную гр в результ вз-действия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в сост актив центра ф-та пируватдегидрогеназы (E1). На II ст оксиэтильная гр комплекса E1–ТПФ–СНОН–СН3 окисляется с обр-нием ацетильной гр, к-рая одновременно переносится на амид липоевой к-ты (коф-т), связ с ф-том дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е2). Этот ф-т кат-рует III ст – перенос ацетильной группы на коэнзим КоА (HS-KoA) с обр-нием конечного продукта ацетил-КоА, к-рый явл высокоэнергетическим (макроэргическим) соединением.
На IV стадии регенер-ется окисленная форма липоамида из восст-ного комплекса дигидролипоамид–Е2. При участии ф-та дигидролипоилдегидрогеназы (Е3) осущ-тся перенос атомов водорода от восст-ных сульфгидрильных групп дигидролипоамида на ФАД, к-рый выполняет роль простетической группы данного ф-та и прочно с ним связан. На V стадии восстановленный ФАДН2 дигидро-липоилдегидрогеназы передает водород на коф-т НАД с обр-нием НАДН + Н+.
Проц окислительного декарбоксилирования пирувата происх в матриксе митох. В нем приним уч (в сост сложного мультиф-тного комплекса) 3 ф-та (пируват-,дигидролипоилдегидрогеназа, дигидролипоилацетилтрансфераза,) и 5 кофер-ментов (ТПФ, амид липоевой к-ты, коэнзим А, ФАД и НАД), из к-рых три относительно прочно связаны с ф-тами (ТПФ-E1, ли-поамид-Е2 и ФАД-Е3), а два – легко диссоциируют (HS-KoA и НАД).
Все эти ф-ты, имеющие субъединичное стр-ие, и коф-ты орг-ваны в единый комплекс. Поэтому промежут продукты способ быстро вз-действовать др с др. Показано, что составляющие комплекс полипептидные цепи субъединиц дигидролипоил-ацетилтрансферазы составляют как бы ядро комплекса, вокруг к-рого расположены пируватдегидрогеназа и дигидролипоилдегидрогеназа. Принято считать, что нативный ф-тный комплекс обр-ется путем самосборки.
Суммарную р-цию, катализируемую пируватдегидрогеназным комплексом, можно представить следующим образом:
Пируват + НАД+ + HS-KoA –> Ацетил-КоА + НАДН + Н+ + СO2.
Р-ция сопровождается значительным уменьшением стандартной свободной энергии и практически необратима.
Обр-вшийся в проц окислительного декарбоксилирования аце-тил-КоА подвергается дальнейшему окислению с обр-нием СО2 и Н2О. Полное окисление ацетил-КоА происходит в цикле трикарбоновых к-т (цикл Кребса). Этот процесс, так же как окислительное декарбо-ксилирование пирувата, происходит в митохондриях клеток
Билет 10:
1. Основные свойства генетического кода
Код триплетен. В состав РНК входят 4 нуклеотида: А, Г, Ц, У. Если бы мы пытались обозначить одну АМК одним нуклеотидом, то 16 из 20 АМК остались бы не зашифрованы. Двухбуквенный код позволил бы зашифровать 16 АМК (из четырех нукл-ов можно составить 16 различных комбинаций, в каждой из к-рых имеется два нуклеотида). Природа создала трехбуквенный, или триплетный, код. Это означает, что каждая из 20 АМК зашифрована последовательностью трех нукл-ов, называемых триплетом или кодоном
2)Код непрерывный. Это означает, что в коде отсутствуют сигналы, показывающие конец одного кодона и начало следующего. Поэтому рамка считывания должна быть правильно установлена в начале прочтения м-лы иРНК и затем двигаться последовательно от одного триплета к следующему. Если исходная рамка считывания оказалась «сбитой» в результате делеции или вставки на 1 или 2 нуклеотида, или же если рибосома случайно «пропустит» один нуклеотид в иРНК, все последующ кодоны выйдут из правильной рамки и это приводит к обр-нию белка с искаженной АМКной послед-стью.
3)Код неперекрывающийся. В случае неперекрывающегося триплетного кода каждая группа из трех нукл-ов кодирует только одну АМКу, тогда как в случае перекрывающегося триплетного кода ABC будет кодировать первую АМКу, BCD – вторую, CDE – третью и т.д.
4)Код вырожденный. Слово «вырожденность» – это матем термин, означающий в данном случае, что 1 АМКе может соотв больше одного кодона. Вырожденность кода вовсе не означает его несовершенство, поскольку нет ни одного кодона, к-рый бы кодировал несколько АМК. В физиологич усл код 5)однозначен: каждый кодон обозначает только одну АМКу. Вырожденность кода для различных АМК разная. Исключ сост метионин (AUG) и триптофан (UGG), кодирующиеся одним кодоном. Эти 2 АМКы встречаются в белках достаточно редко. Наибольш число кодонов (по 6) им лейцин и серин, к-рыми белки изобилуют. Такие достаточно часто встречающиеся АМКы, как глицин, аланин, цистеин, валин, а также дикарбоновые кислоты и их амиды, кодируются 2 – 4 кодонами каждая. Из-за такой вырожденности кода разные нуклеотидные послед-сти могут при трансляции давать одну и ту же АМКную послед-сть. Кодоны для гидрофобных АМК, например фенилаланина, лейцина, изолейцина и валина, различаются только одним основанием. Аналогичная ситуация наблюдается и для кодонов серина и треонина или аланина и глицина. При такой организации кода случайно возникшая замена основания с большей вероятностью, чем при случайном подборе кодонов, приведет к замене на сходную по свойствам АМКу или же замены не произойдет вовсе.
6) Код универсальный. Ген код един для всех живущих на Земле существ. У бактерий и грибов, пшеницы и хлопка, рыб и червей, лягушки и человека одни и те же триплеты кодируют одни и те же АМКы.
7) отсутствие знаков препинания
8)колинеарность – соответ послед-ти кодонов ДНК послед-ти АМК в белке.
9) бессмысленные кодоны: УАА, УАГ, УГА