- •5. Биологические функции и классификация белков.
- •6. Значение и специфичность действия ферментов.
- •7. Строение фермента.
- •8. Активный центр.
- •9. Определение активности ферментов.
- •10. Локализация ферментов в клетке, маркёрные и органоспецифические ферменты.
- •11. Механизм действия ферментов.
- •12 . Кинетика ферментативных реакций.
- •13. Регуляция активности ферментов.
- •14. Ингибирование ферментов.
- •15 . Номенклатура и классификация. Изоферменты. Изменение активности в энтогенезе.
- •15 . Энзимопатия.
- •16. Обмен веществ. Ката- и анаболизм .
- •17.Биологическое окисление.
- •18. Природа макроэргичности атф.
- •19. Цикл кребса.
- •20 . Тканевое дыхание.
- •21 . Дыхательная цепь.
- •22. Механизм сопряжения окислительного фосфорилирования.
- •23 . Термогенез.
- •24 . Микросомальная дыхательная цепь.
- •25 . Перекисное окисление и антиоксидантная защита.
- •26 . Углеводы и их переваривание.
- •1) Гиалуроновая кислота.
- •2) Кондратин – сульфат
- •3) Гепарин
- •27 . Биологические функции углеводов.
- •28 . Переваривание углеводов .
- •Галактоза
- •Фруктоза
- •29 . Пути метаболизма глюкозы.
- •30 . Синтез и распад гликогена.
- •31.Гликогенозы.
- •32 . Гликогенолиз и гликолиз.
- •33. Механизм гликолитической оксидоредукции. Субстратное фосфорилирование.
- •34 . Спиртовое брожение и метаболизм этанола.
- •34.Эробный распад глюкозы. Окислительное декарбоксилиро -
- •35. Глюконеогенез.
- •36. Гипо - и гипергликемия.
- •37.Регуляция уровня глюкозы в крови.
- •38. Сахарный диабет.
- •39. Липиды . Строение , классификация , биологическая роль .
- •40.Переваривание и всасывание липидов .
- •41. Ресинтез липидов в стенке кишечника .
- •42 . Метаболизм липидов .
- •45. Пути обмена ацетил-КоА . Обмен кетоновых тел .
- •46. Биосинтез триглицеридов.
- •47. Интеграция углеводного и липидного обмена .
- •48. Белковый обмен.
- •49. Состав желудочного сока. Механизм секреции hCl .
- •9. Ряд аминокислот, имеющих диагностическое значение .
- •50. Панкреатический сок.
- •51. Кишечный сок.
- •1.Энтерокиназа .
- •9. Фосфолипаза и липаза .
- •52 . Переваривание белков .
- •53. Гниение белков в толстом кишечнике .
- •54. Механизм всасывания аминокислот и пути их утилизации .
- •55.Трансаминирование аминокислот .
- •56. Токсичность аммиака и пути его обезвреживания .
- •57. Биосинтез мочевины .
- •58. Цикл кребса-гензеляйта .
- •59. Пути вступления аминокислот в цтк .
- •60. Декарбоксилирование аминокислот .
- •61.Метаболизм серина и глицина .
- •62. Нарушение обмена глицина .
- •63. Обмен серосодержащих аминокислот и триптофана.
- •64. Метаболизм триптофана.
- •65. Обмен фенилаланина и тирозина.
- •66. Обмен гистидина, глутамина, аспарагина, пролина.
- •67. Интеграция углеводного, белкового и липидного обмена.
- •72. Распад пуриновых нуклеотидов. Подагра.
- •73. Синтез и распад пиримидиновых оснований.
54. Механизм всасывания аминокислот и пути их утилизации .
Аминокислоты частично всасываются подобно глицерину вместе с ионами Na , частично путём облегчённой диффузии . причём некоторые аминокислоты обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других аминокислот . Так , например , в присутствии лизина тормозится всасывание аргинина , но не изменяется всасывание аланина , лейцина и глутамина .
Майстером была предложена новая схема транспорта аминокислот через биомембраны ( однако она тоже не отвечает на ряд вопросов , включая значение Na в активном транспорте аминокислот )
R-CH-COOH
|
NH2 аминокислота вне клетки
мембрана
Гамма-глутамил-транспептидаза CH2SH
|
CO-NHCH-COOH CO-NHCH-CO-NHCH2COOH
| | |
(CH)2 R (CH2)2
| |
CHNH2 CHNH2
| |
COOH CH2SH COOH
Гамма-глутамил – аминокислота | Гамма-глутамил-цистеин-глицин ( глутатиол )
H2NCH-CO-NHCH2-COOH
Цистиенил-глицин
Гамма-глутамил- глутатионпептидаза
циклотрансфераза R-CH-COOH
| ГЛИ АТФ
NH2 аминокислота
внутри клетки
O = COOH АДФ+Фн
NH
оксипролин ЦИС
5-оксопролиназа
АТФ АДФ+Фн
COOH
| CH2SH (CH2)2 |
| АТФ АДФ+Фн CO-NH-CH-COOH
CHNH2 |
| (CH2)2
COOH гамма-глутамилцистеин |
ГЛУ синтетаза CH-NH
| гамма-глутамин-цистеин
COOH
Главная роль в этом процессе играет мембранно-связанный гликопротеид-фермент гамма-глутамилтранспептидаза , которая катализирует перенос гамма-глутамильной группы от глутатиона на транспортируемую кислоту , то есть глутамильная группа выступает в роли носителя . Комплекс гамма-глутамил-аминокислота после переноса через мембрану распадается под действием глутамилциклотрансферазы на свободную аминокислоту и 5-оксипролин . Специфичность связывания ( центр узнавания ) аминокислоты обусловлена молекулой самой гамма-глутамилтранспептидазы благодаря существованию изоферментов .Затем происходит повторный ресинтез глутатиона и цикл транспорта повторяется .
Пути утилизации аминокислот :
-
Биосинтез белка .
-
Синтез олигопептидов ( либерины . статины )
-
Биогенные амины
-
Аммиак
-
Мочевина
-
Креатин , креатинфосфат
-
Азотистые основания
-
Холин , этанолхолин
-
Аминоспирты
-
Никотинамид
-
Глутатион
-
Желчные кислоты
-
Реакции обезвреживания и обмена
Кроме индивидуальных путей обмена , известен ряд превращений , общий для всех аминокислот. Это реакции :
1.Нa радикал ( R ) : гидроксилирование ( ПРО о-ПРО )
разрыва радикала ( образование Vit PP )
циклизации
2. На СООН-группу : декарбоксилирование ( образование биогенных аминов )
3. На NH2 группу ( дезаминирование 4 типов )
а) восстановительное дезаминорование :
R – CH – COOH +2Н R – CH2 – COOH + NH3
| насыщенная жирная кислота
NH2
б) окислительное дезаминирование :
R – CH – COOH R – C – COOH + NH3
| ||
NH2 O
в) гидролитическое дезаминирование
R – CH – COOH R – CH – COOH + NH3
| |
NH2 OH
г) внутримолекулярное дезаминирование
R – CH2 – CH – COOH R – CH=CH – COOH + NH3
| ненасыщенная жирная кислота
NH2