- •5. Биологические функции и классификация белков.
- •6. Значение и специфичность действия ферментов.
- •7. Строение фермента.
- •8. Активный центр.
- •9. Определение активности ферментов.
- •10. Локализация ферментов в клетке, маркёрные и органоспецифические ферменты.
- •11. Механизм действия ферментов.
- •12 . Кинетика ферментативных реакций.
- •13. Регуляция активности ферментов.
- •14. Ингибирование ферментов.
- •15 . Номенклатура и классификация. Изоферменты. Изменение активности в энтогенезе.
- •15 . Энзимопатия.
- •16. Обмен веществ. Ката- и анаболизм .
- •17.Биологическое окисление.
- •18. Природа макроэргичности атф.
- •19. Цикл кребса.
- •20 . Тканевое дыхание.
- •21 . Дыхательная цепь.
- •22. Механизм сопряжения окислительного фосфорилирования.
- •23 . Термогенез.
- •24 . Микросомальная дыхательная цепь.
- •25 . Перекисное окисление и антиоксидантная защита.
- •26 . Углеводы и их переваривание.
- •1) Гиалуроновая кислота.
- •2) Кондратин – сульфат
- •3) Гепарин
- •27 . Биологические функции углеводов.
- •28 . Переваривание углеводов .
- •Галактоза
- •Фруктоза
- •29 . Пути метаболизма глюкозы.
- •30 . Синтез и распад гликогена.
- •31.Гликогенозы.
- •32 . Гликогенолиз и гликолиз.
- •33. Механизм гликолитической оксидоредукции. Субстратное фосфорилирование.
- •34 . Спиртовое брожение и метаболизм этанола.
- •34.Эробный распад глюкозы. Окислительное декарбоксилиро -
- •35. Глюконеогенез.
- •36. Гипо - и гипергликемия.
- •37.Регуляция уровня глюкозы в крови.
- •38. Сахарный диабет.
- •39. Липиды . Строение , классификация , биологическая роль .
- •40.Переваривание и всасывание липидов .
- •41. Ресинтез липидов в стенке кишечника .
- •42 . Метаболизм липидов .
- •45. Пути обмена ацетил-КоА . Обмен кетоновых тел .
- •46. Биосинтез триглицеридов.
- •47. Интеграция углеводного и липидного обмена .
- •48. Белковый обмен.
- •49. Состав желудочного сока. Механизм секреции hCl .
- •9. Ряд аминокислот, имеющих диагностическое значение .
- •50. Панкреатический сок.
- •51. Кишечный сок.
- •1.Энтерокиназа .
- •9. Фосфолипаза и липаза .
- •52 . Переваривание белков .
- •53. Гниение белков в толстом кишечнике .
- •54. Механизм всасывания аминокислот и пути их утилизации .
- •55.Трансаминирование аминокислот .
- •56. Токсичность аммиака и пути его обезвреживания .
- •57. Биосинтез мочевины .
- •58. Цикл кребса-гензеляйта .
- •59. Пути вступления аминокислот в цтк .
- •60. Декарбоксилирование аминокислот .
- •61.Метаболизм серина и глицина .
- •62. Нарушение обмена глицина .
- •63. Обмен серосодержащих аминокислот и триптофана.
- •64. Метаболизм триптофана.
- •65. Обмен фенилаланина и тирозина.
- •66. Обмен гистидина, глутамина, аспарагина, пролина.
- •67. Интеграция углеводного, белкового и липидного обмена.
- •72. Распад пуриновых нуклеотидов. Подагра.
- •73. Синтез и распад пиримидиновых оснований.
52 . Переваривание белков .
переваривание белков осуществляется главным образом до аминокислот , в форме которых и происходит всасывание . Гидролиз химически сводиться к разрыву пептидной связи . При расщеплении одной пептидной связи происходит снижение свободной энергии на 16,8 кДж . Поэтому одного фермента , специфичного в отношении пептидной связи , теоретически должно быть достаточно для переваривания пищевых белков , однако протеолитические ферменты более специфичны . Они чувствительны к :
-
размеру полипептида
-
к точке приложения гидролиза
-
природе аминокислот , участвующих в образовании пептидной связи .
Все белки подвергаются воздействию ограниченного числа протеолитических ферментов , относящихся к классу гидролаз ( пептидаз ) . Известны 2 группы пептидаз :
- экзопептидазы : катализируют разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо аминокислоты .
- эндопептидазы : гидролизуют пептидные связи внутри полипептидной цепи , а также , в зависимости от природы аминокислот , и некоторые концевые пептидные связи .
В желудке имеются все условия для переваривания белков :
-
Наличие пепсина
-
Наличие HCl , которая создаёт оптимальные условия для действия пепсина
Пепсин , как уже было указано , гидролизует преимущественно пептидные связи , образованные аминогруппами ароматических аминокислот . Он расщепляет практически все природные белки , кроме кератинов , протаминов , гистонов и липопротеидов . Наибольший гидролитический эффект пепсин оказывает на денатурированные белки , содержащие свободные SH-группы .
Белки пищи в желудке подвергаются перевариванию с образованием более коротких полипептидов ( альбумоз или пептонов ) . Пептоны проникают в кишечник и подвергаются воздействию панкреатического и кишечного соков . основные ферменты панкреатического сока – трипсин , химотрипсин и карбоксипептидаза . Первые два действуют на белки подобно пепсину и образуются различной длины пептиды и некоторое количество свободных аминокислот . Дальнейший гидролиз пептидов осуществляется пептидазами : карбопептидазой , которая отщепляет 1 аминокислоту от N-конца . Отщепление происходит с 2-концов до тех пор , пока не образуется дипептид . Дипептиды подвергаются всасыванию .
Роль рН различных отделов ЖКТ .
Ротовая полость : процесс переваривания требует изменения рН . В ротовой полости рН = 7,0 . Белок имеет «-» заряд и данная величина рН способствует началу раскручивания белка и смене заряда на «+»
рН=5-5,5
Желудок имеет рН=1,5-2. Происходит полное раскручивание белка до полимера . Он приобретает «+» заряд , обнажаются участки для действия пепсина .
рН=6-6,5
Кишечник имеет рН= 8,0 . Частично гидролизованный белок приобретает вновь «-» заряд , что обусловлено соотношением субстрата и кишечного сока .