
- •Обмен отдельных аминокислот
- •Биохимия гормонов
- •Гормональная регуляция основных процессов жизнедеятельности.
- •Липидный обмен
- •Биохимия печени
- •Печень и углеводный обмен
- •Печень и липидный обмен
- •Печень и обмен белков
- •Желчеобразовательная и экскреторная функции печени
- •Биохимические синдромы нарушения функции печени
- •Структура и свойства иммуноглобулинов
- •Филогенез
- •Патология обмена Ig.
- •Белки сыворотки крови (Биохимия крови).
- •Профилактика и лечение атеросклероза
- •Способы снижения холестерина плазмы
- •Семейная гиперхолестеринемия
- •Ожирение
- •Последствия ожирения
- •Профилактика
- •Для примера, калорийность
- •Сахарный диабет
- •Обмен кетоновых тел
- •Гиперлипемия
- •Особенности липидного обмена в органах
- •Общие аспекты метаболизма.
- •Генетический код. Механизмы трансляции.
- •Свойства генетического кода:
- •Триплетность.
- •Вырожденность.
- •Универсальность кода.
- •Трансляция
- •II. Собственно трансляция
- •III этап - пострибосомные трансформации
- •Обмен нуклеотидов. Матричные биосинтезы.
- •Биосинтез нуклеотидов.
- •Катаболизм нуклеотидов.
- •Биосинтез нуклеиновых кислот.
- •Репликация днк.
- •Репарация днк.
- •Транскрипция.
- •Структура и функции нуклеопротеидов.
- •Нуклеиновые кислоты.
- •Классификация нуклеиновых кислот.
- •Разновидности днк
- •Типы рнк
- •Структура нуклеиновых кислот
- •Кислотно-основное pавновесие
- •Механизмы:
- •Наpушение к-о pавновесия
- •Жирорастворимые витамины.
- •Влияние на обмен веществ.
- •Участие в обмене веществ.
- •Участие в обмене веществ.
- •Витаминоподобные соединения.
- •Холин, липоевая кислота
Вырожденность.
На 20 различных аминокислот, участвующих в образовании белков, приходится 64 возможных кодона. Означает ли это, что несколько кодонов могут определять одну и ту же аминокислоту, т.е. является ли код вырожденным? После тех опытов, которые уже описаны получено множество подтверждений вырожденности кода. Из 64 триплетов 61 кодируют аминокислоты и только 3 остальных выполняют функцию сигнала о конце считывания информации. Различные аминокислоты кодируются различным количеством триплетов - метионин-1, лейцин-6, большинство от 2 до 4. Вырожденность имеет большое биологическое значение, позволяя противостоять губительному действию мутаций. В самом деле, если бы код не был вырожденным ( 20 аминокислот - 20 смысловых триплетов и 41 - бессмысловой), то в 2 случаях из 3-х изменение одного основания неизбежно приводило бы к остановке синтеза пептидной цепи, в случае вырожденности кода модификация одного основания в большинстве ведет к замене 1 аминокислоты на другую и синтез пептида продолжается.
Наконец, если все-таки заменилась аминокислота, она может быть взаимозаменяемой или же не входить в активный центр белка, т.е. не теряется биологическая активность данного белка.Большинство синонимов (триплеты, кодирующие одну аминокислоту) отличаются по последнему нуклеотиду.
Универсальность кода.
Если любой триплет кодирует одну и ту же аминокислоту у всех живых существ, то код является универсальным. Вопрос разрешен практически: полиУ одинаково стимулирует включение включение ФЕН in vitro в присутствии рибосом и F ка бактериального так и животного происхождения (полиЦ - ПРО, полиА - ЛИЗ).
Ф
??,
Эренштейн и Лимпри синтезировали Нb in
vitro, используя рибосомы и м-РНК кролика
и тРНК и аминоацил-тРНК-синтазы из E.coli
- продукт (Hb) идентичен был кроличьему.
Это все подтверждает общее происхождение
генетического кода живых систем,
происходящих из одной и той же клеточной
системы. 3,1млрд. лет Возникновение жизни
из живой материи клетка
многок2млн.лет
л еточные организмы Homo sapiens.
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ КОДА. Считывание происходит со строго определенной точки (сдвиг
Трансляция
(синтез белка)
I э. - подготовительный - иннициация и образование аминоацил-тРНК.
II э. - собственно трансляция.
III э.- пострибосомная трансформация.
I этап - на первой стадии белкового синтеза 20 аминокислот активируются путем присоединения через сложноэфирную связь к тРНК, этот процесс катализирует специфический по отношению к каждой аминокислоте и каждой тРНК аминоацил-тРНК-синтазой поэтому настолько специфично различают природные аминокислоты?, что возможность ошибки в условиях внутри клетки много меньше 1 на 104 (10 тыс.) это очень важно, т.к. в дальнейшем аминоацил-тРНК распознается не по аминокислоте, а по кодону.
Дальнейшие процессы протекают уже в рибосомах. У бактерий структура рибосом исследована подробно, константа седиментации 70 S, в определенных условиях диссоциирует на 2 субъединицы 50 S и 30 S, каждая из которых содержит 60-70%-РНК-компонентаи и до 50 различных белков(30-40%), некоторые белки выполняют каталитические функции, составной частью 50 S -субъединицы является пептидилтрансфераза, кроме этого выделяют 2 активных участка П(пептидильный) и А (аминоацильный).
После образования амиоацил-т-РНК и прихода мРНК из ядра в цитоплазму начинается иннициация путем образования иннициирующего комплекса из м-РНК, 30 S субъединицы рРНК и иннициирующей аминоацил-т-РНК, несущей на себе N-формилметионин (сейчас доказано, что у большинства бактерий синтез почти всех белков начинается с аминокислоты метионина, недаром следовательно предусмотрено, что МЕТ кодируется 1 триплетом ) и следоватедьно все матричные РНК начинаются с кодона, кодирующего МЕТ).
Этот комплекс присоединяет к себе при участии нескольких белковых факторов иннициации (F) и ГТФ субъединицы 50 S и рибосома готова ко второму этапу.