2. Реакція декарбоксилування.

аланін етиламін

Ферментативна реакція, що відбувається в клітинах живих організмів під впливом ферментів декарбоксилаз.

2. Дезамінування амінокислот відбувається під впливом нітритної кислоти або ферментів дезамінази:

гліцин нітритна кислота гліколева кислота

С Н₃ – СНNH₂ – COOH + H₂O CH₃ – CHOH – COOH + NH₃

аланін лактатна (молочна) кислота

Окислювальне дезамінування відбувається під впливом окислювачів (гіпохлорити, хлорамін Т, персульфати), утворюються кетокислоти:

Реакція окислювального дезамінування відбувається в організмах людини і тварин під впливом специфічних ферментів.

Для якісного і кількісного визначення амінокислот використовується нінгідрин. При нагріванні з амінокислотою відбувається відновлення нінгідрину до дикетооксигідриндену, а амінокислота розщеплюється на альдегід, вуглекислий газ і аміак:

Внаслідок конденсації аміаку з молекулами нінгідрону та дикетооксигідриндену відбувається утворення амонійної солі, що забарвлена в синьо-фіолетовий колір:

Сполука забарвлена у синьо-фіолетовий колір завдяки наявності спряжених зв’язків. За інтенсивністю забарвлення можна кількісно визначати вміст амінокислоти в розчині. Аналогічне забарвлення з нінгідроном спостерігається також з пептидами, первинними і вторинними амінами.

2. Ацилювання амінокислот.

Амінокислоти реагують з хлорангідридами та ангідридами кислот з утворенням N-ацильованих похідних. Реакція відбувається до кінця тільки у водно-лужних або неводних середовищах так як у взаємодію вступає амінна група:

ацетилхлорид гліцин N-ацетилгліцин

N-Ацильовані похідні амінокислот використовуються при синтезі пептидів.

Окремі ацильовані амінокислоти здатні знешкоджувати отруйні речовини, які всмоктуються у кров з кишківника. Так, наприклад, отруйна бензойна кислота зв’язується з гліцином та видаляється з організму з сечею в формі гіпурової кислоти:

2. Утворення пептидів.

Поліпептидна теорія, Е.Фішер (1902) згідно з якою: білки – складні поліпептиди, в яких амінокислоти зв’язані між собою пептидними зв’язками, які утворюються при взаємодії α-карбоксильних СООН- и α-NН₂-груп амінокислот.

Аналогічно до дипептиду приєднуються інші амінокислоти з утворенням трипептиду, тетрапетиду, пентапептиду, і так до утворення молекули поліпептиду (білка).

Методи одержання амінокислот:

Амінокислоти одержують з природної сировини та методами хімічного синтезу.

1. Гідроліз білків: кислотний (НСІ, Н₂SO₄), лужний (КОН, NаOH) і ферментативний (протеолітичними ферментами – пепсином, трипсином) Під час гідролізу утворюється суміш амінокислот: білок → альбумози → пептони → поліпептиди → олігопептиди → дипептиди → амінокислоти. Амінокислоти виділяють з суміші відповідними методами – кристалізації, хроматографії.

2. Метод мікробіологічного синтезу. Для одержання амінокислот підбирають відповідні поживні середовища, мікроорганізми і проводять інкубацію. Утворену мікробну масу очищають та виділяють з неї окремі амінокислоти. Наприклад, для одержання лізину беруть мелясу і необхідні поживі добавки (кукурудзяний екстракт, фосфати калію, солі амонію, треонін, метіонін, тіамін, біотин), мікроорганізми. Вихід лізину – до 35,7% загальної маси.

3. Методи органічного синтезу. Синтез із галогенозаміщених карбонових кислот при дії аміаку:

R – CH Br – COOH ^NH₃ R – CH NH₂ – COOH

Біологічна роль амінокислот:

1. Стpуктуpні елементи пептидів і білків. До складу білків входять 20 протеїногенних амінокислот, які кодуються генетичним кодом, і постійно містяться в білкax.

2. Структурні елeмeнти інших природних сполук. Aмінoкиcлoти та їх похідні входять до складу коферментів, жовчних кислот, антибіотиків.

3. Пepeнoсники сигналів. Деякі aмінoкиcлoти є нейромедіаторами або попередниками гормонів і нейромедіаторів.

4. Метаболіти. Амінoкиcлоти — життєво важливі компоненти харчування. Деякі амінокислоти беруть участь в обміні речовин, слугують донорами азоту. Непротеїногенні aмінoкиcлoти утворюються в якості проміжних продуктів при біоcинтeзі та деградації протеїногенних амінокислот або в циклі сечовини.