Таким образом, свойства, необходимые этому структурному белку – слабая растяжимость, прочность и гибкость определяются особенностями его строения.

Соединительные ткани в таких образованиях, как кости, сухожилия и хрящи, обычно имеют сложную структуру и состоят из коллагена и других молекул, главным образом неорганических. В сухожилиях, в промежутке между соседними коллагеновыми молекулами откладывается кальций. Аналогичная ситуация имеет место и в костях.

Шелк

Ш елк чаще всего имеет структуру антипараллельного ß-слоя, в котором ß-цепи уложены вдоль оси волокна. Во многих разновидностях шелка расстояние между ß-слоями поочередно составляет то 0,35, то 0,57 нм. Аминокислотная последовательность представляет собой в основном многократное повторение фрагмента Gly—Ala—Gly—Ala—Gly—Ser. Боковые цепи всех Ala и Ser при этом располагаются с одной стороны ß-слоя, а с другой стороны выступают атомы водорода глициновых остатков. ß-Слои упакованы таким образом, что друг с другом контактируют одноименные их поверхности. Расстояние между слоями, контактирующими по «глициновым» поверхностям, составляет 0,35 нм, а по поверхностям, в которых выступают остатки Ala и Ser – 0,57 нм. Волокна шелка малорастяжимы, поскольку любое достаточно большое удлинение приводит к разрыву ковалентных связей в полипептидной цепи. Некоторая растяжимость тем не менее наблюдается и может быть обусловлена нарушением регулярности аминокислотной последовательности и появлением в цепи остатков с массивными боковыми группами, таких, как Туr, Arg, Asp и Glu. В этих местах ß-структура нарушается, полипептидная цепь принимает нерегулярную конформацию и может быть растянута без разрыва ковалентных связей.

Кератин

Кератин – важный белковый компонент волос, шерсти, ногтей, когтей и перьев. В одной из форм, называемой α-кератином, в основе структуры полипептидной цепи лежит правая α-спираль. Предположение о том, что кератин имеет α-спиральную конформацию, было высказано Полингом и Кори.

Однако шаг кератиновой спирали составил 0,51 нм, что меньше шага стандартной α-спирали, равного 0,54 нм. Это связано с тем, что в кератине две-три цепи закручиваются одна вокруг другой, образуя некую витую (coiled-coil) структуру, называемую протофибриллой. 11 протофибрилл формируют микрофибриллу, а пучок микрофибрилл — кератиновое волокно. α-Кератины легкорастяжимы, поскольку при вытягивании разрываются водородные связи и полипептидные цепи приобретают ß-структурную конформацию. При этом образуются межцепочечные водородные связи и формируются ß-слои. Кератины с такой структурой называются ß-кератинами.

Сократительные белки.

Общий обзор.

Способность эукариотических клеток сохранять определенную форму, а также осуществлять направленные и координированные движения обусловлена наличием у них цитоскелета – сложной сети белковых нитей, пронизывающих цитоплазму. Цитоскелет с равным правом можно назвать и «цитомускулатурой» – ведь именно он прямо ответствен за такие виды движения, как ползание клеток по субстрату, сокращение мышечных волокон и многообразные формообразовательные процессы у развивающихся зародышей позвоночных. Кроме того, он обеспечивает активное перемещение клеточных органелл в цитоплазме. В конце концов, координированными движениями цитоскелетов отдельных клеток определяется сокращение мускулатуры, а, следовательно, и движение всего организма. Поскольку у бактерий цитоскелета, по-видимому, нет, можно думать, что он играл важнейшую роль в эволюции эукариотических клеток.

Разнообразные функции цитоскелета зависят от трех главных типов белковых нитей – актиновых филаментов, микротрубочек и промежуточных филаментов. Нити этих трех типов образуют разные структуры в зависимости оттого, с какими дополнительными белками они ассоциированы. Некоторые из этих белков соединяют филаменты друг с другом или с иными компонентами клетки, например с плазматической мембраной. Другие определяют время и место сборки актиновых филаментов и микротрубочек, регулируя скорость и степень их полимеризации. И, наконец, есть белки, благодаря взаимодействию которых с филаментами, осуществляется движение. Наиболее изученные примеры – сокращение мышц, зависящее от актиновых и миозиновых филаментов, и биение ресничек, зависящее от микротрубочек.

Так или иначе, в работе цитоскелета задействованы структурные (выполняющие опорную функцию) и сократительные белки. В этой теме мы поговорим о последних.

Сократительные белки локализованы как в мышеч­ных клетках животных, так и в немышечных клетках примитивных и высоко­организованных живых существ. К их числу относятся

- миксомиозин (нитевид­ный белок Mr ≈ 6 000 000 Да и размером 7 х 400-500нм, выделяемый из плазмодиев грибов);

- миозино- и актомиозиноподобные белки фибриллярного аппарата амебы, ответственные за перетекание ее протоплазмы;

- тубулин микротрубочек представлен димером с мо­лекулярной массой 110000 Да.

- сократительный белок из ресничек простейших близкий к миозину мышц по Mr ≈ 400000, аминокислотному составу и свойст­вам,

- актин и миозин мышечных волокон и т.д.

Кроме контрактильных свойств, подавляющее большинство перечислен­ных выше сократительных белков обладает аденозинтрифосфатазной актив­ностью, т. е. соединяет в себе два качества: 1) способность совершать ме­ханическую работу и 2) ускорять химическую реакцию. Это свойство сокра­тительных белков было открыто в 1939 г. В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой. Таким образом, эти белки характеризуются механохимическими свойствами.

Общей особенностью, присущей сократи­тельным белкам, является также то, что их функция зависит от действия ряда дополнительных белков – активаторов и регуляторов их активности и от присутствия низкомолекулярных соединений (Mg² ,Ca²⁺, АДФ). Так, например, деятельность актомиозинового комплекса мышц регулируется тропомиозином и тропонином.

Конкретные сведения о сократительных белках, выделенных из тех или иных источников, отличаются различной степенью полноты и достоверности, а в ряде случаев противоречивы. Наиболее изучены миозин и актин мышц. На их примере мы и рассмотрим соответствие строения сократительных белков выполняемой функции.

Необходимое повторение.

Повторите материал указанных тем из курса 9 класса, обратив особое внимание на выделенные разделы:

А. «Гистология. Мышечная ткань»:

1) Поперечнополосатая мышечная ткань: ультраструктура поперечнополосатых мышц, механизм мышечного сокращения, теория скользящих нитей, источники энергии. 2) Гладкие мышечная ткань. 3) Сердечная мышечная ткань.

Б. «Нервная система»: