Строение белков

Белки – линейные гетерополимеры, мономерами которых являются α-L-аминокислоты, связанные пептидными связями в трансположении.

Начнем поэтапную расшифровку этого зубодробительного определения.

Аминокислотный состав белков.

Полимер – макромолекула, состоящая из повторяющихся, сходных по структуре, низкомолекулярных молекул – мономеров.

Гомополимер – полимер, построенный из абсолютно одинаковых мономеров.

Гетерополимер – мономеры, при сходной структуре, чем-то отличаются друг от друга. Так в состав белков входят 20 типов мажорных (постоянно встречающихся) аминокислот.

Линейный полимер – полимер, мономеры которого образуют единую протяженную не ветвящуюся цепь.

Разветвленный полимер – от основной цепи ответвляются боковые цепи. Если и боковые цепи разветвлены, говорят о ветвлении n-ого порядка.

Аминокислоты – группа органических соединений, в которой углеводородные скелеты несут аминогруппу (—NH₂) и карбоксильную группу (—СООН).

Аминогруппа (—NH₂) – ее наличие определят свойства вещества, как органического основания, т.е. вещества, способного связывать свободные протоны (Н⁺) из среды:

R—NH₂ + Н⁺ → R—NH₃⁺ (где R- некий углеводородный радикал).

Объясните это свойство аминогруппы, вспомнив донорно-акцепторный механизм образования иона аммония.

Карбоксильная группа (—СООН), входящая в состав какого-либо органического соединения, определяет его кислотные свойства, поскольку диссоциирует с образованием протонов: R—С─ОН → R—С─О^– + Н⁺, повышая их концентрацию в среде.

║ ║

О О

Карбоксильная группа входит в состав всех органических карбоновых кислот.

α -Аминокислоты.

В номенклатуре кислот принята нумерация атомов с использованием букв греческого алфавита (см. справа). Вести отсчет договорились от первого углеродного атома, связанного с карбоксильной группой. (при графическом способе изображения формул органических соединений, для упрощения допускается вольность: незаполненная валентность углерода подразумевает, что он связан с водородом, а если валентность изображена в виде прямой стрелки, то подразумевается, что на конце стрелки «сидит» гидроксогруппа):

|δ |γ |ß |α

…—С—С—С—С—СООН

| | | |

Легко понять, что α-аминокислоты (α- а.к.) содержат аминогруппу, присоединенную к α-углеродному атому (С^α), ß- а.к. – к С^ß, γ- а.к – к С^γ, и т.д. В составе белков встречаются только α-аминокислоты.

У α-аминокислот одна из четырех валентностей С^α (sp³- гибридизация) занята карбоксильной группой, другая – водородом, третья – аминогруппой, а к четвертой присоединен некий радикал (R) – вариабельная группа атомов. Теперь мы можем изобразить общую формулу всех α-аминокислот (красным цветом выделена аминогруппа, голубым – карбоксильная):

Н Н О

| |α ║

Н—N—С—С—ОН или, в свернутой форме: NH₂—СН—СООН

| |

R R

Таким образом, включая в свой состав две группы с противоположными кислотно-щелочными свойствами, аминокислоты являются органическими амфотерными соединениями. Причем в растворе они существуют в виде биполярного иона:

NH₂—СН—СООН → ⁺NH₃—СН—СОО^– и могут формировать цепи, связанные ионными связями.

| |

R R

α -L-Аминокислоты

В данном случае, речь пойдет об одной из форм пространственной (стереоизомерии) изомерии – оптической, или зеркальной изомерии.

Пространственные изомеры (стереоизомеры) при одинаковом составе и одинаковом химическом строении различаются пространственным расположением атомов в молекуле. Пространственными изомерами являются оптические (зеркальные) и цис-транс изомеры. Молекулы таких изомеров несовместимы в пространстве.

Шарики разного цвета обозначают разные атомы или атомные группы:

Условием, при котором вещество обладает оптическими изомерами, является наличие асимметричного атома углерода, т.е. связанного с четырьмя различными радикалами.

Щелкните дважды по кнопке над рисунком, и убедитесь, что на верхнем рисунке, при положении «красный сверху, синий вперед», желтый или зеленый шарики правого и левого объектов не могут быть направлены в одну и ту же сторону. Вникните также в суть явления цис-транс изомерии; она нам понадобится чуть позже.

Оптическая изомерия характерна для всех аминокислот, за исключением Gly. Асимметричным является С^α-атом, так как с ним связаны четыре разные химические группы (почему глицин – исключение?). В этом случае для каждой аминокислоты существуют две возможные конфигурации, известные под названием D- и L- форм (их называют также энантиомерами или оптическими изомерами). Раствор одного из стереоизомеров поворачивает плоскость поляризации света в одном направлении, а раствор другого — в противоположном. Этот эффект носит название оптической активности.

В белках встречаются только L- изомеры (левовращающие). Механизм разделения оптических изомеров на заре появления жизни – одна из нерешенных загадок природы. На эту тему существует несколько гипотез, но нет единой теории.

Ч тобы различить D- и L-конфигурации, нужно поместить изомер атомом водорода вперед, а радикалом наверх, посмотреть в направлении от атома водорода к С^α- атому и «прочесть» по часовой стрелке три оставшиеся при С^α- атоме группы — тогда в случае L-формы группы СО, R и N составят слово CORN.

Боковые группы Thr и Ilе, помимо С^α, имеют дополнительный оптический центр — асимметричный β-углеродный атом, связанный с α-углеродом основной цепи.

Радикалы аминокислот.

Как уже было сказано, в состав белков входят 20 типов постоянно встречающихся α-аминокислот, именуемых мажорными аминокислотами или просто мажорами. Они отличаются друг от друга строением радикалов. Именно эти аминокислоты, и никакие другие, закодированы триплетным генетическим кодом. Однако, в составе белков встречаются и миноры – редкие α-аминокислоты, для которых не предусмотрено кодонов генетического кода. Откуда же они берутся, и как включаются в состав белка?! Их появление – результат химической модификации радикалов после сборки белковой цепи из мажоров («созревание» белка).

Классификация мажорных радикалов или, как их иногда называют, боковых групп основана на различии свойств в обычных физиологических условиях, т. е. при рН ≈ 7 и t° ≈ 20-30° С.

Цветом выделены радикалы, обеспечивающие разнообразие аминокислот. Звездочками помечены незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются в клетках человека, а должны поступать в организм с пищей.

1. Нейтральные остатки представлены одним Gly, боковая группа которого — атом водорода.

2. Неполярные (гидрофобные) — Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Cys, Met, Phe, , Trp, Туr и — содержат радикалы в виде:

а) а лифатических углеводородные цепей (Ala, Val, Leu, Ile, Pro).

Пролин — необычный остаток, поскольку один конец его алифатического радикала ковалентно связан с С^α - атомом, а другой – с N-атомом основной цепи того же остатка, в результате чего образуется кольцо.

б) ароматических углеводородных цепей (Phe, Туr, Trp).

в) серусодержащих углеводородных цепей (Cys, Met)

Гидрофобные свойства Cys, Trp и Туr слегка ослабляются из-за наличия полярных групп (—SH, =NH и —ОН соответственно), и они могут быть отнесены к амфифильным соединениям.