Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Вопросы к экзаменам ХИПО Весь курс.doc
Скачиваний:
3
Добавлен:
27.08.2019
Размер:
84.99 Кб
Скачать

СПИСОК ЭКЗАМЕНАЦИОННЫХ ВОПРОСОВ

БИОХИМИЯ И ОСНОВЫ БИОРЕГУЛЯЦИИ ОРГАНИЗМОВ

Специальность 032300.00 (050101) – Химия с дополнительной специальностью «Профессиональное обучение (охрана окружающей среды и природопользование)»

8 Семестр

  1. Предмет и задачи биохимии. Значение биохимии.

  2. Статическая, динамическая, функциональная биохимия.

  3. История развития биохимии. Отечественные биохимические школы.

  4. Химический состав организмов.

Витамины

  1. Витамины. Классификация и номенклатура. Витамерия. Жирорастворимые витамины.

  2. Витамины. Классификация, роль в обмене веществ. Механизмы формирования авитаминозов, гиповитаминозов и дисвитаминозов.

  3. Витамины В1и В6.

  4. Витамины В2 и РР.

  5. Витамины Н (биотин) и В3 (пантотеновая кислота).

  6. Витамин С и фолиевая кислота.

  7. Витаминоподобные соединения.

  8. Антивитамины.

  9. Коферменты, их виды. Понятие о простетических группах.

  10. Водорастворимые витамины.

Гормоны

  1. Гормоны: классификация по химической структуре и механизму действия.

  2. Рилизинг-факторы гипоталамуса и гормоны гипофиза.

  3. Гормоны щитовидной и паращитовидной желез.

  4. Гормоны поджелудочной железы.

  5. Гормоны коры надпочечников и половые стероиды.

  6. Гормоны жировой ткани и печени.

  7. Понятие о телергонах.

Ферменты

  1. История учения о ферментах. Природа ферментов, их классификация. Сходство и различие биологических и химических катализаторов.

  2. Основы классификации ферментов. Оксидоредуктазы.

  3. Механизм действия ферментов, образование ES-, ES/- и EP-комплексов. Механизм действия ацетилхолинэстеразы.

  4. Кинетика ферментативных реакций. Уравнение Михаэлиса-Ментен, линеаризация Лайнуивера-Берка.

  5. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата.

  6. Специфичность действия ферментов (абсолютная специфичность, стереоспецифичность, групповая, относительная специфичность).

  7. Теории, объясняющие каталитическую эффективность (теория промежуточного комплекса, индуцированной подгонки, напряженной конфигурации).

  8. Кислотно-основной катализ. Ковалентный катализ.

  9. Ингибирование ферментов (необратимое ингибирование, примеры, механизм).

  10. Обратимое ингибирование. Конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное, субстратное.

  11. Регуляция ферментативной активности. Мультиферментные системы.

  12. Аллостерические ферменты. Механизм действия, структура. Гетеротропные ферменты. Кооперативный эффект.

  13. Регуляция активности путем ковалентной модификации. Активация зимогенов.

  14. Изоферменты.

  15. Свойства ферментов: термолабильность. Зависимость активности от значения рН среды, специфичность. Активаторы и ингибиторы ферментов.

  16. Механизм действия ферментов.

  17. Зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативных реакций. Понятие о константе Михаэлиса.

  18. Гидролазы.

  19. Строение ферментов. Каталитический, субстратный и аллостерический центры. Мономерная и мультимерная структуры молекул ферментов. Изозимы.

  20. Трансферазы.

  21. Ферменты лиазы, изомеразы, лигазы.

Обмен аминокислот

  1. Классификация аминокислот по химической структуре, физическим свойствам, биологическому значению. Физико-химические свойства аминокислот.

  2. Понятие о заменимых и незаменимых аминокислотах. Биологические причины незаменимости аминокислот.

  3. Гликогенные аминокислоты.

  4. Внутриклеточный обмен аминокислот (дезаминирование, переаминирование, декарбоксилирование).

  5. Образование аммиака в организме. Механизм токсичности.

  6. Пути обезвреживания аммиака в организме (синтез амидов, пуриновых оснований, аммониогенез, креатинина, орнитиновый синтез мочевины).

  7. Пути метаболизма аминокислот в организме.

  8. Изоэлектрическая точка аминокислот и белков и ее использование. Цвиттер-ионы.

Обмен белков

  1. Функции белков в организме. Классификация белков по химическому строению, форме молекулы, функциональным признакам.

  2. Регуляторные белки. Пептидные и прочие гормоны.

  3. Пептидная связь: механизм образования, свойства. Роль пептидной связи в формировании структуры белков.

  4. Первичная структура белков, связи их стабилизирующие. Схема установления первичной структуры. Характеристика структуры отдельных белков. Связь первичной структуры и функций пептидов и белков.

  5. Вторичные структуры белков, связи их стабилизирующие. Связь первичной и вторичной структур белковой молекулы. Степень спирализации. β-Структура белковой молекулы. Силы, удерживающие полипептидную цепь в - и β-конформации. Факторы, нарушающие ‑спирализацию.

  6. Третичная и четвертичная структуры белка. Типы связей, обеспечивающих поддержание третичной структуры. Гидрофобные зоны. Домены.Примеры белков с третичной и четвертичной структурой.

  7. Четвертичная структура белков. Субъединицы и эпимолекулы. Типы связей между субъединицами. Денатурация белков. Понятие о нативном белке.

  8. Способы установления структуры белка. Твердофазный синтез белков.

  9. Цветные реакции на аминокислоты и белки. Практическое значение.

  10. Методы выделения белков из биологического материала. Способы очистки белковых препаратов. Молекулярная масса белка. Роль белков в построении живой материи.

  11. Свойства белковых растворов. Факторы, влияющие на растворимость белков. Способы осаждения белков.

  12. Способы выделения, очистки и идентификации белков.

  13. Внешний обмен белков и внутриклеточный протеолиз.

  14. Протамины и гистоны. Структура, свойства, функции.

  15. Альбумины и глобулины. Структура, свойства, функции.

  16. Нуклеопротеины. Структура, свойства, функции.

  17. Липопротеины. Структура, свойства, функции.

  18. Процессы "гниения" белков в толстом кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения.

  19. Код белкового синтеза.

  20. Общая схема матричного биосинтеза белков (перенос вещества, энергии и информации). Активирование аминокислот.

  21. Этапы трансляции при биосинтезе белка: инициация, отбор аминокислот, элонгация, терминация.

  22. Механизмы укладки белка в функциональную конформацию. Шапероны. Шаперонины.

  23. Фосфопротеины, биологическая роль. Характер связи фосфорной кислоты в фосфопротеинах.

Обмен углеводов

  1. Типы сахаров. Пути образования углеводов в растительном и животном мире. Их отличие.

  2. Внешний обмен углеводов. Механизм всасывания сахаров в кишечнике.

  3. Метаболическая судьба глюкозы. Роль фосфорилирования в метаболизме сахаров.

  4. Гликолиз. Биологическое значение. Энергетическая ценность окисления глюкозы в анаэробных и аэробных условиях.

  5. Ключевые ферменты гликолиза. Обратимость реакций гликолиза.

  6. Конечные продукты гликолиза. Цикл Кори.

  7. Глюконеогенез (предшественники, особенности в разных тканях).

  8. Синтез и мобилизация гликогена. Гормональная регуляция.

  9. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы. Биологическое значение.

  10. Механизм реакций субстратного фосфорилирования в гликолизе.

  11. Механизм окислительного декарбоксилирования пирувата. Метаболические превращения ацетил-КоА.

  12. ЦТК. Биологическое значение. Характеристика процесса. Анаплеротические реакции.

  13. Частные реакции ЦТК. Энергетический баланс ЦТК. Механизм субстратного фосфорилирования в ЦТК.

  14. Функции углеводов в организме. Важнейшие представители гомо- и гетерополисахаридов (крахмал, гликоген, гиалуроновая кислота, гепарин).

Обмен липидов

  1. Липиды: классификация, структура, функции.

  2. Внешний обмен липидов. Соли желчных кислот. Всасывание продуктов переваривания липидов.

  3. Промежуточный обмен липидов. -Окисление жирных кислот. Окисление жирных ненасыщенных кислот. Регуляция окисления жирных кислот.

  4. Метаболизм кетоновых тел.

  5. Биосинтез липидов. Челночные механизмы. Биосинтез жирных кислот. Удлинение молекул жирных кислот. Регуляция процесса.

  6. Распад и синтез триацилглицеридов.

  7. Биосинтез холестерина. Роль в организме.

  8. Метаболическая судьба глицерина.

Обмен нуклеиновых кислот

  1. Белки – спутники ДНК. РНК и ее виды, структурные отличия ДНК от РНК.

  2. Биосинтез ДНК.

  3. Биосинтез пуриновых и пиримидиновых гетероциклов. Синтез нуклеотидов и нуклеозидтрифосфатов. Регуляция биосинтеза нуклеотидов.

  4. Вторичная структура ДНК, модель Дж. Уотсон и Ф. Крика, типы укладки ДНК. Принцип комплементарности азотистых оснований. Свойства ДНК.

  5. Дезоксирибонуклеиновая кислота. Виды ДНК. Первичная структура. Правила Чаргаффа.

  6. Структура и виды РНК.

  7. Механизм биосинтеза РНК.

  8. Синтез РНК. Обратная транскрипция. Передача генетической информации без участия ДНК.

  9. Нуклеиновые кислоты. Химический состав. Пурины и пиримидины.

  10. Нуклеопротеины: распространение в организме, биологическая роль. Химический состав нуклеопротеинов. Способы выделения ДНК из клеток.

  11. Обмен нуклеиновых кислот. Пути распада нуклеиновых кислот до свободных нуклеотидов. Ферменты нуклеазы. Рестриктазы. Обмен нуклеозиддифосфатов.

  12. Формирование хроматина. Гистоны. Стэкинг взаимодействие.

  13. Рибозимы. Концепция РНК мира.

  14. Рибонуклеиновые кислоты р-РНК и и-РНК. Структура и функции и-РНК как матрицы для биосинтеза белков. Строение информативной и неинформативной зон и-РНК.

  15. т-РНК. Нуклеотидный состав. Первичная, вторичная и третичная структура (модель «клеверный лист»). Функциональное значение отдельных участков т-РНК.

  16. Секвенирование и секвенаторы.

Биологическое окисление

  1. Биологическое окисление. Общая схема. Значение. Окислительное фосфорилирование на уровне субстрата и на уровне электронотранспортной цепи. Дыхательная цепь ферментов их топография.

  2. Общее понятие об обмене веществ в организме. Энергетика обмена веществ. Роль АТФ в энергетическом обмене.

  3. Хемиосмотическая теория Митчелла. Электрохимический протонный градиент. Процессы, на которые расходуется энергия протонного градиента. Разобщение окисления и фосфорилирования.

  4. Структура дыхательной цепи, ферменты дыхательной цепи, пункты фосфорилирования.

  5. АТФ-синтетаза, характеристика ферментного комплекса, факторы сопряжения, локализация. Адениннуклеотидтранслоказа, фосфаттранслоказа.

  6. Гипотезы сопряжения окисления и фосфорилирования (химического сопряжения, конформационная гипотеза).

  7. Разобщители транспорта электронов и синтеза АТФ. Природные разобщители. Ингибиторы дыхания.

Взаимосвязь и особенности отдельных видов обмена

  1. Понятие об амфиболических путях обмена.

  2. Взаимосвязь белкового и углеводного обмена веществ.

  3. Взаимосвязь липидного и углеводного обмена веществ.

  4. Особенности обмена веществ в печени.

  5. Биохимия крови: химический состав, транспортные системы, буферные свойства крови, ферменты.

  6. Особенности обмена углеводов в эритроцитах.

  7. Особенности обмена веществ в мышцах.

  8. Особенности обмена веществ в нервной ткани.

  9. Фотосинтез.

  10. Водно-солевой обмен.

  11. Фосфорно-кальциевый гомеостаз.

  12. Спиртовое брожение.

Клеточная мембрана

  1. Строение биомембран. Функциональная роль фосфолипидов, холестерина, белков и углеводов в построении биомембран.

  2. Функциональная роль биомембран в поддержании единства и целостности клетки. Мембранные каналы и ферменты.

  3. Трансмембранный потенциал. Потенциал покоя и действия возбудимых тканей. Водородная и натрий/калиевая АТФазы.

ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ

  1. Изобразить структурную формулу тетрапептида Тре-Гли-Фен-Вал.

  2. Изобразить структурную формулу тетрапептида Про-Глу-Три-Тре.

  3. Изобразить структурную формулу тетрапептида Лиз-Тир-Иле-Сер.

  4. Изобразить структурную формулу тетрапептида Три-Ала-Мет-Цис.

  5. Нингидриновая реакция.

  6. Ксантопротеиновая реакция.

  7. Цветные реакции на выявление триптофана.

  8. Цветные реакции на выявление метионина и серусодержащих аминокислот.

  9. Цветная реакция на выявление тирозина.

  10. Цветная реакция на выявление гистидина.

  11. Цветная реакция на выявление аргинина.

  12. Определение pI казеина.

  13. Участок правой цепи ДНК имеет такую последовательность нуклеотидов:

5/-ГТААЦАЦТАГТТАААТАЦ-3/. Какова структура этого участка и-РНК. Пользуясь таблицей генетического кода, укажите, какова возможная последовательность аминокислот белка, синтезируемого при участии и-РНК, транскрибируемой данным фрагментом цепи ДНК?

  1. Изобразить схему превращения тирозина в адреналин.

  2. Изобразите схему синтез пантотеновой кислоты из -кетоизовалериата, формиата и β-аланина.

  3. Допишите следующие реакции

а) аргинин + -оксоглутарат трансаминаза

б) валин + -оксоглутарат трансаминаза

в) L-лизин + FMN оксидаза аминокислот