Особенности строения полипептидной цепи:

- атомы - N – С – С –, которые составляют основную полипептидную цепь располагается зигзагообразно;

- R аминокислот, атомы «Н» аминогруппы, атом «О» карбонильной группы находятся относительно друг друга в регулярном транс-положении;

- атомы «Н» и R у α – углеродного атома располагаются под углом 109⁰28^/;

- пептидная связь имеет особый характер что подтверждается фактами:

1. длина связи - С - N = 0,1325 нм, что является средним между «- и «=» связью

2. все, входящие в состав пептидной группировки атомы, располагаются в одной плоскости такая конформация, называется планарной

- остов основной полипептидной цепи окружен разнообразными по своей химической природе боковыми цепями, данные цепи (R) функциональны многолики

!* молекулы белков имеют несколько уровней структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры

Первичная структура – последовательность аминокислот

!!! выяснена у 2000 белков

Вторичная структура – спираль за счет водородных связей

Н

\ /

С = О и : N

/ \

Полипептидная цепь в молекулах подавляющего числа белков свернута в виде правозакрученной спирали - α – спираль, с предельно плотной упаковкой цепи, в которой радикалы аминокислотных остатков направлены всегда наружу

!* α – спираль характеризуется параметрами:

- шаг спирали = 0,54 нм

- угол подъема спирали 26⁰

- период идентичности = 2,7 нм (18 аминокислотных остатков)

!!!

- водородные связи – придают жесткость и устойчивость спиральной цепи

- π – сопряжение – СО – и –NН – при участии водородной связи создает макромолекулярную квазисопряженную структуру

Третичная структура – конфигурация спирали

!* - взаимодействие - NH₂, - ОН, - СООН групп, не участвующих в образовании пептидной связи

!* важная роль в поддержании третичной структуры принадлежит:

- дисульфидным связям

- силам слабых взаимодействий (водородные связи, электростатическое взаимодействие, гидрофобное взаимодействие неполярных радикалов)

!* третичная структура возникает автоматически, движущей силой при этом является взаимодействие аминокислотных остатков с молекулами окружающего растворителя

Четвертичная структура

!* более крупные образования между агрегатами, объединенными третичной структурой, связываются между собой водородной связью и гидрофобным взаимодействием

!* выяснена у нескольких сотен белков, например, гемоглобин

!* чаще всего денатурация необратима, но если устранить денатурирующий агент может произойти ренатурация

Денатурирующие агенты:

1. высокая Т⁰ ( разрыв водородных и гидрофобных связей)

2. кислоты, основания (разрыв электростатических взаимодействий)

3. органические растворители (разрыв гидрофобных связей)

4. мочевина, гуанидин (разрыв водородных связей)

5. соли тяжелых металлов

6. ультрафиолетовое излучение

!* при денатурации не разрушаются ковалентные связи, первичная структура, а => химический состав не изменяется, изменяются только физические свойства: уменьшается Р, способность к гидратации, теряется биологическая активность

- способность образовывать студни (при набухании белков в воде)

Характеристика студней:

1.не текучи

2. упругость

3. пластичность

4. механическая прочность

5.способность сохранять форму

- пенообразование

!* высококонцентрированные системы «Ж - ↑» - пены

!* устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и концентрации, но и от температуры

5. Химические свойства.

1. Гидролиз – основное свойство.

О Н О Н

║ │ ║ │

NH₂ -СН - С – N – СН – С – N - … + n Н₂О→ NH₂ -СН - СООН +

│ │ │

R₁ R₂ R₁

+ NH₂ – СН – СООН !* среда кислая (Н ⁺) , щелочная (ОН ^-)

│

R₂

4.Физические свойства белков.

- агрегатные состояния: Ж (молоко, кровь); Т (шерсть, когти); полужидкое (яйца)

- растворимые белки при нагревании 70-80⁰С свертываются (денатурируют) => способность связывать воду уменьшается, теряется часть влаги

!* молекула денатурированного белка неупорядочена, она приобретает характер статического клубка, => белок теряет функциональную активность

O H O H

║ │ ║ │

H₂N – CH₂ – C – N – CH – C – N – CH - COOH + H₂O →

↑ ↑ │ ↑ ↑ │

HO – H CH₂ HO – H CH₂

│ │

OH SH

трипептид (гли-сер-цис)

→ H₂N – CH₂ – COOH + NH₂ – CH – COOH + NH₂ – CH – COOH

глицин │ │

CH₂ CH₂

│ │

OH SH

серин цистеин

!* в организме животных и человека происходит гидролиз белков под влиянием ферментов (пепсина, трипсина и др.), при этом аминокислоты попадают в кровь и поступают в ткани и клетки организма, где образуются необходимые организму белки

2. Горение.

!* З (жженые перья)

белок + О₂ → N₂ + СО₂↑ + Н₂О + другие вещества

3. Качественные реакции на белок.

- ксантопротеиновая реакция (взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов)

Т⁰ NН₃

белок + НNО_{3 (конц)} → желтая окраска → оранжевая окраска

- биуретовая окраска (наличие пептидных связей в молекуле)

белок + Cu(OH)₂ → фиолетово – синяя окраска

- строение фермента рибонуклеазы, состоящей из 124 аминокислотных остатков

- работы Дю-Виньо – изучение гормонов гипофиза белковой природы (синтезирован в 1954г): вазопрессин – изменяющий кровяное давление, окситоцин – действующий на мышцы матки состоят из 9 аминокислотных остатков; различаются строением лишь двух аминокислот – изолейцин и лейцин окситоцина в вазопрессине заменены на фенилаланин и аргинин

Окситоцин:

__________ S – S ___________

│ NH₂ NH₂ │

│ │

цис-тир-и- лейцил-глут-асп-цис-прол-лейцил-глут- NH₂

- NH – CH – C - - NH – CH – C -

│ ║ │ ║

H₃C – CH O CH₂ O

│ │

CH₂ CH

│ / \

CH₃ H₃C CH₃

Вазопрессин:

___________ S – S _____________

│ NH₂ NH₂│

│ │

Цис-тир-фенилаланил-глут-асп-цис-прол-аргинил-глут-NH₂

- NH – CH – C - - NH – CH – C -

│ ║ │ ║

СН₂ О (СН₂)₃ О

│ │

С₆Н₅ NH – С – NH₂

║

NH

- заболевание серповидная клеточная анемия – изменение строения молекулы белка – гемоглобина: из 300 аминокислотных остатков гемоглобина заменяется лишь один, а именно на место глутаминовой кислоты встает нейтральный валин

6.Связь между строением и биологической активностью белковых молекул.

- 1954г – установлена первичная структура гормона инсулина, который регулирует содержание сахара в крови; молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей: в одной – 21 аминокислотный остаток, а в другой – 30 аминокислотных остатков

- 1942г Гаузе – открытие антибиотика - грамицидина С, позднее в 50-х годах было выяснено строение полипептида

1. Альдозы – моносахариды, имеющие альдегидную группу.

2. Альдотриоза – сахар, в молекуле которого содержится альдегидная группа и три атома углерода.

3. α – аномер – стереоизомер (пространственный изомер), в котором гидроксильная группа у аномерного атома углерода располагается под плоскостью цикла.

4. Аномер – ассиметрический атом углерода с дополнительным хиральным центром (С – 1 у альдоз, С – 2 у кетоз).

5. Аномеры – изомеры углеводов, отличающиеся расположением атомов и атомных групп у аномерного атома углерода.

6. β – аномер – стереоизомер, в котором гидроксильная группа у аномерного атома углерода располагается над плоскостью цикла.

7. Брожение – это расщепление моносахаридов под влиянием биологических катализаторов – ферментов, вырабатываемых микроорганизмами.

8. Внутренняя полуацеталь – циклическая форма, которая образуется в результате взаимодействия карбонильной группы и одной из гидроксильных групп.

9. Восстанавливающие дисахариды – дисахариды, способные восстанавливать гидроксид меди (II) и оксид серебра (I).

10. Гексозы – моносахариды, в молекулах которых содержится шесть атомов углерода.

11. Гетерополисахариды – полисахариды, молекулы которых построены из остатков двух и более видов моносахаридов.

12. Гликозиды – производные углеводов, у которых гликозидный гидроксил замещен на остаток какого-либо органического соединения.

13. Гликозидная связь – связь между гликозильным остатком и остатком другого компонента.

14. Гликоген – эквивалент крахмала, синтезируемый в животном организме, т.е. это тоже резервный полисахарид, молекулы которого построены из большого числа остатков α – глюкозы.

15. Глициты – многоатомные спирты, которые образуются при восстановлении моносахаридов.

16. Гомополисахариды - полисахариды, молекулы которых построены из одного вида моносахаридов.

17. Дисахариды – продукты конденсации двух моносахаридов.

18. Кетогексоза – сахар, в молекуле которого содержится кетогруппа и шесть атомов углерода.

19. Кетозы – моносахариды, имеющие кетогруппу.

20. Моносахариды (простые углеводы) - простейшие углеводы, не гидролизующиеся с образованием более простых углеводов.

21. Невосстанавливающие дисахариды – дисахариды, в молекулах которых нет полуацетального гидроксила (сахароза) и которые не могут переходить в открытые карбонильные группы.

22. Олигосахариды – низкомолекулярные сахароподобные углеводы, содержащие от двух до десяти остатков моносахаридов (обычно гексоз), соединенных гликозидными связями.

23. Пентозы – моносахариды, молекулы которых состоят из пяти атомов углерода.

24. Полисахариды – высокомолекулярные несахароподобные углеводы, содержащие от десяти до сотен тысяч остатков моносахаридов (обычно гексоз), связанных гликозидными связями.

25. Пиранозные циклы – циклы, в образовании которых участвует гидроксильная группа у пятого атома углерода с образованием шестичленного цикла.

26. Сложные углеводы – углеводы, молекулы которых состоят из двух или большего числа остатков моносахаридов и разлагаются на эти моносахариды при гидролизе.

27. Таутомерия – подвижное равновесие между взаимопревращающимися структурными изомерами (таутомерами).

28. Тетрозы – моносахариды, молекулы которых содержат четыре атома углерода.

29. Углеводы – органические вещества, молекулы которых состоят из атомов углерода, водорода и кислорода, причем водород и кислород находятся в них, как правило, в таком же соотношении, как и в молекуле воды (2:1).

30. Фуранозные циклы – циклы, в образовании которых участвуют гидроксильные группы четвертого атома углерода с образованием пятичленного цикла.