- •1.1 Аминокислоты
- •1.1.1 Номенклатура, особенности пространственного и структурного строения природных аминокислот
- •1.1.2 Классификация природных аминокислот
- •1.1.3 Физико - химические свойства природных аминокислот
- •1.1.4 Качественная реакция обнаружения аминокислот
- •1.1.5 Химические свойства аминокислот
- •1.2 Полипептиды и белки
- •1.2.1 Определения « пептид» «белок» Биологические функции пептидов и белков
- •1.2.2. Классификация белков
- •1.2.3 Первичная структура белка
- •1.2.4 Вторичная структура белка
- •1.2.5 Третичная структура
- •1.2.6 Четвертичная структура
- •1.2.7 Физико-химические свойства белка Амфотерность - кислотно- основные
- •1.2.8 Электрофорез белков
- •1.2.9 Денатурация белка
- •1.2.10 Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах.
- •Незаменимые аминокислоты обозначены звездочкой*
- •1.3 Внутриклеточные посредники ( мессенджеры) передачи сигналов
- •1.3.1 Циклические нуклеотиды
- •2.1.1. Окислительно-восстановительные реакции биоорганических соединений
- •2.2. Карбоновые кислоты и их производные – участники реакций цикла Кребса
- •2.2.1 Цикл Кребса
- •2.2.2. Физико-химические и химические свойства in vivo карбоновых кислот – субстратов цикла Кребса
- •2.2.3 Биоактивные вещества -ингибиторы цикла Кребса
- •2.2.4 Строение макроэргических соединений
- •2.2. 5 Строение коферментов оксидоредуктаз
- •3.1 Классификация углеводов: пищевые и природные углеводы
- •3.1.2 Моносахариды
- •3.1.3 Химические превращения моносахаридов in vivo
- •3.2 Олигосахариды
- •3.2.2 Нередуцирующие дисахариды
- •5. 4 Строение витамина в6 и механизм реакции с его участием
- •5.5 Медико - биологическое значение аминокислот
- •5.6 Строение, физмко-химические свойства мочевины.
- •5.7 Азотистые т основания- производные пиримидина (урацил, тимин, цитозин)
- •5.8 Азотистые основания- производные пурина( аденин, гуанин)
- •5.9 Нуклеотиды
1.2.10 Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах.
Биуретовая реакция – обнаруживает пептидные связи. При добавлении иона Си(+2) в щелочной среде сопровождается развитием цветной фиолетовой окраски. Интенсивность окраски пропорциональна количеству пептидных связей( содержанию белка в биологической жидкости). В биохимической лабораторной диагностике на основе биуретовой реакции используют методики Фолина или Лоури.
Ксантопротеиновая реакция- при действии азотной кислоты и последующем нагревании смеси получается осадок желтого цвета. Обнаруживает ароматические аминокислоты в составе белка ( фенилаланин и тирозин)
Подробно методики приведены в «Практикуме по биоорганической химии»
авторы Каминская Л.А., Перевалов С.Г.
Приложение. История развития химии белков
Термин белковый (albumineise) был впервые применен французским химиком Ф. Кене в 1747 г. Так стали называть все биологические жидкости организма по аналогии с яичным белком. «Энциклопедия» Д. Дидро и Ж. Д' Аламбера в 1751 году именно так объясняла этот термин. В дальнейшем начались систематические исследования белков. В 1777г. А. Тувенеель, работавший в С-Петербурге, назвал творог белковой частью молока. В тот же период французский химик А. Фуркруа доказал единую химическую природу белков растительного и животного происхождения.
В 1803 г. физик и химик Дж. Дальтон( ему принадлежит формулировка закона кратных отношений, исследование газовых законов и описание дефекта цветового зрения) отнес белки к азотсодержащим соединениям. В 1810г. известный всем школьникам Ж. Гей-Люссак провел химический анализ фибрина крови. Предполагают, что первым провел гидролиз белков А. Браконно в 1820 г. и получил аминокислоты, в том числе глицин и лейцин.
Первая теория строения белков принадлежит химику Г. Мульдеру, он сформулировал ее в 1836г.Он предположил, что существует минимальная структурная единица, из которой простроены все белки , и назвал ее протеином.
Позднее теория была опровергнута, но термин остался и прочно вошел не только в научный язык химиков.
В книге Д.И.Меделева( 2-е изд. СанктПетербург, Изд. Товарищества «Общественная польза» 1863г.), упоминаются термины белки и протеиновые вещества :
« Из органическихъ веществъ общи всемъ организмамъ протеновыи или белковыя вещества, отличающиеся сложным составомъ, способностью легко изменяться и даже способствовать измененiю других веществъ. Белковое вещество, производящее эти изменения, называется ферментомъ» (сохранено правописание).
Близок к открытию структуры белка был российский биохимик А.В. Данилевский
( 1838 – 1923), который много занимался изучением ферментов и проблемой питания.
В 1902 г. работы Т. Курциуса по синтезу пептидов привели к созданию пептидной гипотезы: «все белки состоят из аминокислот, соединенных между собой связью
–СО-NH»
Окончательно «пептидную теорию» сформулировали Э.Фишер и В. Гофмейстер (Нобелевская премия Э. Фишера 1902 г.)
Строение пептидной группы стало возможным изучить после открытия метода рентгеноструктурного анализа.
Теорию строения а- спирали - и термин «вторичная структура» белка создал лауреат Нобелевских премий Л.Полинг ( 1951г. совместно с Р. Кори). Структура «складчатый» лист исторически была открыта раньше У. Астбери в
1941 г. при рентгеноструктурных исследованиях белка кератина
Термин « четвертичная» структура был введен в 1958 г. английским кристаллографом Дж. Берналом в дополнение к принятым понятиям первичной, вторичной, и третичной структуры, а в 1965г. Ж. Моно ввел понятие «протомер» для названия наименьшей структурной единицы сложной белковой молекулы( чаще теперь называют «субъединица»)
Метод рентгеноструктурного анализа долгое время оставался самым точным для расшифровки пространственного строения белка: в 1936г Дороти Ходжкин исследовала и предложила пространственную структуру инсулина, в 1960 –Д.К.Кендрью – пространственное строение миоглобина. Сейчас используются компьютерное моделирование и приборные методы исследования: методы ЯМР
( ядерного магнитного резонанса) , ПМР протонного магнитного резонанса).
Приложение
Общий список аминокислот и сокращенные обозначения ( лат)
Алифатические аминокислоты моноаминомонокарбоновые
Аланин (Ala) , Валин (Val), Глицин (Gly), Изолейцин Ile) . Лейцин (Leu )
Ароматические аминокислоты моноаминокарбоновые
Тирозин (Tyr), Фенилаланин (Phe)
Гетероциклические ароматические аминокислоты моноаминомонокарбоновые
Гистидин (His), Триптофан (Trp)
Циклическая аминокислота
Пролин( Pro )
Моноаминодикарбоновые аминокислоты и их амиды
Аспарагиновая (Asp), Аспарагин (Asn), Глутаминовая (Glu), Глутамин (Gln)
Диаминомонокарбоновые кислоты
Аргинин (Arg), Лизин (Lys), Оргинитин( не входит в состав белков)
Гидроксисодержащие алифатические аминокислоты
Серин (Ser), Треонин (Thr)
Серусодержащие алифатические аминокислоты
Метионин (Met), Цистеин (Cys)
Гидрофобные аминокислоты :
Аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин.
Гидрофильные аминокислоты:
Аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, гистидин, глутаминовая кислота, глутамин, лизин. серин, тирозин, треонин, фенилаланин
L-Аминокислоты ОРГАНИЗМА