- •1.1 Аминокислоты
- •1.1.1 Номенклатура, особенности пространственного и структурного строения природных аминокислот
- •1.1.2 Классификация природных аминокислот
- •1.1.3 Физико - химические свойства природных аминокислот
- •1.1.4 Качественная реакция обнаружения аминокислот
- •1.1.5 Химические свойства аминокислот
- •1.2 Полипептиды и белки
- •1.2.1 Определения « пептид» «белок» Биологические функции пептидов и белков
- •1.2.2. Классификация белков
- •1.2.3 Первичная структура белка
- •1.2.4 Вторичная структура белка
- •1.2.5 Третичная структура
- •1.2.6 Четвертичная структура
- •1.2.7 Физико-химические свойства белка Амфотерность - кислотно- основные
- •1.2.8 Электрофорез белков
- •1.2.9 Денатурация белка
- •1.2.10 Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах.
- •Незаменимые аминокислоты обозначены звездочкой*
- •1.3 Внутриклеточные посредники ( мессенджеры) передачи сигналов
- •1.3.1 Циклические нуклеотиды
- •2.1.1. Окислительно-восстановительные реакции биоорганических соединений
- •2.2. Карбоновые кислоты и их производные – участники реакций цикла Кребса
- •2.2.1 Цикл Кребса
- •2.2.2. Физико-химические и химические свойства in vivo карбоновых кислот – субстратов цикла Кребса
- •2.2.3 Биоактивные вещества -ингибиторы цикла Кребса
- •2.2.4 Строение макроэргических соединений
- •2.2. 5 Строение коферментов оксидоредуктаз
- •3.1 Классификация углеводов: пищевые и природные углеводы
- •3.1.2 Моносахариды
- •3.1.3 Химические превращения моносахаридов in vivo
- •3.2 Олигосахариды
- •3.2.2 Нередуцирующие дисахариды
- •5. 4 Строение витамина в6 и механизм реакции с его участием
- •5.5 Медико - биологическое значение аминокислот
- •5.6 Строение, физмко-химические свойства мочевины.
- •5.7 Азотистые т основания- производные пиримидина (урацил, тимин, цитозин)
- •5.8 Азотистые основания- производные пурина( аденин, гуанин)
- •5.9 Нуклеотиды
1.2.6 Четвертичная структура
Многие белки состоят из нескольких субъединиц (протомеров), которые могут иметь одинаковый или различный аминокислотный состав. В этом случае белки имеют четвертичную структуру. Белки обычно содержат четное число субъединиц: две, четыре, шесть. Взаимодействие происходит за счет ионных, водородных связей, Ван-дер-ваальсовых сил. Гемоглобин взрослого человека HbA состоит из четырех попарно одинаковых субъединиц (а2 β2).
Четвертичная структура дает многие биологические преимущества:
а) возникает экономия генетического материала., уменьшается длина структурного гена и иРНК, в которых записана информация о первичной структуре белка.
б) возможно осуществлять замену субъединиц, что позволяет изменять активность
фермента в связи с изменяющимися условиями( осуществлять адаптацию). Гемоглобин
новорожденного состоит из белков (а2 γ2), но в течение первых месяцев состав становится как у взрослого человека (а2 β2) . Особые множественные формы одного фермента – изоферменты - имеют всегда четвертичное строение и состоят из сочетания нескольких разных субъединиц, соотношение которых может варьироваться.(например,один фермент лактктдегидрогеназа существует в виде 5 изомеров ММММ, МММН, ММНН, МННН, НННН).
1.2.7 Физико-химические свойства белка Амфотерность - кислотно- основные
свойства белков. Изоэлектрическая точка
Белки, как и аминокислоты, являются амфотерными соединениями и обладают буферными свойствами.
Белки можно разделить на нейтральные, кислые и основные.
Нейтральные белки содержат равное число групп, склонных к ионизации: кислотных и основных. Изоэлектрическая точка таких белков находится в среде, близкой к нейтральной, если рН < pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH > pI , то белок становится отрицательно заряженным анионом.
+Н + ОН–
+ NH 3 - R- COOН <——> + NH 3 - R - COO– <——> NH 2 - R--COO–
рН < pI водный растворI pH > pI
нейтральный белок
Кислые белки содержат неравное число групп, склонных к ионизации : карбоксильных больше, чем аминогрупп. В водном растворе они приобретают отрицательный заряд, а раствор становится кислым. При добавлении кислоты ( Н+) белок вначале входит в изоэлектрическую точку, а затем в избытке кислоты – превращается в катион. В щелочной среде такой белок заряжен отрицательно( исчезает заряд аминогруппы).
Основные белки содержат неравное число групп, склонных к ионизации : аминогрупп больше, чем карбоксильных. В водном растворе они приобретают положительный заряд, а раствор становится щелочным. При добавлении щелочи ( ОН–) белок вначале входит в изоэлектрическую точку, а далее в избытке щелочи – превращается в анион. В кислой среде такой белок заряжен положительно (исчезает заряд карбоксильной группы).
Кислый белок
+ NH 3 - R- COO– + Н+ + NH 3 - R- COO– + Н+ + NH 3 R- COOН
| <——> | <——> |
CОО– CООН COOН
Водный раствор рН = р I рН < pI
В избытке кислоты белок
заряжен положительно
Кислый белок в щелочной среде заряжен отрицательно
+ NH3 -R- COO– ОН– NH 2 - R - COO–
| <——> |
CОО– CОО–
pH > pI
Основный белок
+ NH 3 - R - COO– + ОН– + NH 3 - R- COO– + ОН– NH 2 – R –СОО–
| <——> | <——> |
+ NH 3 NH2 NH2
Водный раствор рН = р I pH > pI
В избытке основания
Основный белок белок заряжен отрицательно
В кислой среде заряжен положительно
+ NH 3 - R- COO– + Н+ + NH 3 - R– COOН
| <——> |
+ NH 3 + NH 3
рН < pI
Сделаем важный вывод: в кислой среде ( рН < 3 ) белки заряжены положительно, в щелочной среде( рН>10 ) белки заряжены отрицательно, нейтральный заряд имеет белок в изоэлектрической точке, которая у каждого белка своя. Наименьшей устойчивостью обладают растворы белков в изоэлектрической точке. Белки, объединяются в более крупные частицы, начинается седиментация( осаждение) под действием собственной силы тяжести.
Значение рН крови равно 7,4, в крови присутствуют, в основном, кислые белки