- •1.1 Аминокислоты
- •1.1.1 Номенклатура, особенности пространственного и структурного строения природных аминокислот
- •1.1.2 Классификация природных аминокислот
- •1.1.3 Физико - химические свойства природных аминокислот
- •1.1.4 Качественная реакция обнаружения аминокислот
- •1.1.5 Химические свойства аминокислот
- •1.2 Полипептиды и белки
- •1.2.1 Определения « пептид» «белок» Биологические функции пептидов и белков
- •1.2.2. Классификация белков
- •1.2.3 Первичная структура белка
- •1.2.4 Вторичная структура белка
- •1.2.5 Третичная структура
- •1.2.6 Четвертичная структура
- •1.2.7 Физико-химические свойства белка Амфотерность - кислотно- основные
- •1.2.8 Электрофорез белков
- •1.2.9 Денатурация белка
- •1.2.10 Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах.
- •Незаменимые аминокислоты обозначены звездочкой*
- •1.3 Внутриклеточные посредники ( мессенджеры) передачи сигналов
- •1.3.1 Циклические нуклеотиды
- •2.1.1. Окислительно-восстановительные реакции биоорганических соединений
- •2.2. Карбоновые кислоты и их производные – участники реакций цикла Кребса
- •2.2.1 Цикл Кребса
- •2.2.2. Физико-химические и химические свойства in vivo карбоновых кислот – субстратов цикла Кребса
- •2.2.3 Биоактивные вещества -ингибиторы цикла Кребса
- •2.2.4 Строение макроэргических соединений
- •2.2. 5 Строение коферментов оксидоредуктаз
- •3.1 Классификация углеводов: пищевые и природные углеводы
- •3.1.2 Моносахариды
- •3.1.3 Химические превращения моносахаридов in vivo
- •3.2 Олигосахариды
- •3.2.2 Нередуцирующие дисахариды
- •5. 4 Строение витамина в6 и механизм реакции с его участием
- •5.5 Медико - биологическое значение аминокислот
- •5.6 Строение, физмко-химические свойства мочевины.
- •5.7 Азотистые т основания- производные пиримидина (урацил, тимин, цитозин)
- •5.8 Азотистые основания- производные пурина( аденин, гуанин)
- •5.9 Нуклеотиды
2.2.3 Биоактивные вещества -ингибиторы цикла Кребса
Фторуксусная кислота СН2FСООН - структурный аналог уксусной кислоты, блокирует реакции цикла Кребса и является поэтому высоко токсичным соединением для организма человека и животных. Физиологическое действие проявляется в поражениях нервной системы и нарушении сердечной деятельности вплоть до летального исхода. Фторацетат калия является токсическим началом ряда ядовитых растений, произрастающих в Африке.( присутствие галогенов в биологически активных природных соединениях – весьма редкое явление! ) Бариевая соль фторуксусной кислоты- одно из самых активных средств в борьбе с грызунами, а 5 мг кислоты на 1 кг массы растений полностью уничтожает тлю, поразившую эти растения.
Малеиновая кислота ( см. в разделе фумаровая кислота)
Малоновая кислота (пропандиовая, малонат) НООС-СН2-СООН содержится в свекольном соке, в организме человека образуется в цитоплазме в связанном с белками –ферментами виде как нормальный продукт в процессе биосинтеза высших карбоновых кислот.
Однако обнаружен еще один патологический путь образования малоновой кислоты при усиленном окислении липидов мембран клеток, который получил название «перекисное окисление липидов» , или сокращенно «ПОЛ». Этот очень важный для понимания жизнедеятельности процесс изучается подробно в курсе биохимии. Малоновая кислота токсична для организма человека и животных. Она имеет структурное сходство с янтарной кислотой, поэтому малоновая кислота блокирует тот участок реакций цикла Кребса., на котором происходит превращение янтарной кислоты в фумаровую . Нарушение цикла Кребса сопровождается снижением или прекращением выработки АТФ.
В биохимии малоновую кислоту называют « конкурентным ингибитором» реакции окисления янтарной кислоты в цикле Кребса.
В условиях in vitro малоновая кислота легко декарбоксилируется при нагревании, что связано с взаимным влиянием близко расположенных карбоксильных групп.
нагревание
НООС-СН2-СОООН ———> СН 3- СООН + СО 2
уксусная кислота
2.2.4 Строение макроэргических соединений
Аденозинтрифосфат (АТФ) является наиболее распространенным в организме человека макроэргическим соединением. Содержание АТФ в скелетных мышцах млекопитающих до 4г/ кг, общее содержание около 125 г. У человека скорость обмена АТФ достигает 50 кг/ сутки. При гидролизе АТФ образуется аденозиндифосфат ( АДФ)
Макроэргические связи
В составе АТФ присутствуют разные типы химических связей:
- N -β- гликозидная
- сложноэфирная
- две ангидридные( в биологическом отношении макроэргические)
В условиях in vivo гидролиз макроэргической связи АТФ сопровождается выделением энергии( около 35 кДж/ моль), которая обеспечивает другие энергозависимые биохимические процессы.
АТФ + Н2О —фермент АТФгидролаза——> АДФ + Н3 РО4
В водных растворах АДФ и АТФ неустойчивы. При 00 С АТФ стабильна в воде всего несколько часов, а при кипячении в течение 10 мин.
Под действием щелочи два концевых фосфата( ангидридные связи) гидролизуются легко, а последний( сложноэфирная связь) - трудно. При кислотном гидролизе N- гликозидная связь разрушается легко.
Впервые АТФ выделена из мышц в 1929 г. К. Ломаном. Химический синтез осуществил в 1948 г. А. Тодд.