43. Пространственная конфигурация биополимеров. Типы объемных взаимодействий в белковых макромолекулах. Водородные связи.

Общие черты пространственных структур различных белков были установлены в работах Л. Полинга и Р.Кори:

1. Длины связей и величины валентных углов всех пептидых груп - одинаковы.

2. Все атомы пептидной группы расположены в одной плоскости и предпочтительной конфигурацией пептидной группы является транс-конфигурация

3. Полипептидная цепь полностью насыщена водородными связями

4. Двухгранные углы вращения вокруг связей N - Cа и Cа - С' отвечают минимумам торсионных потенциалов, а расстояния между всеми валентно не связанными атомами превышают суммы ван-дер-ваальсовых радиусов.

5. Конформационные состояния всех звеньев полипептидной цепи эквивалентны.

Полинг и Кори, сформулировали гипотезу, согласно которой альфа-спираль и складчатая бэта-структура имеют фундаментальное значение в пространственной организации белковых молекул и что структуры фибриллярных, глобулярных белков и синтетических пептидов могут быть описаны с помощью небольшого числа канонических форм - некоторых структурных блоков.

В результате стереохимических преобразований в структуре белковой молекулы формируются соответствующие молекулярные органы и исполнительные механизмы, а на локальных и поверхностных участках возникает такая пространственно-упорядоченная организация боковых атомных R-групп элементов, которая в живой системе играет роль стереохимических кодовых информационных сигналов. К таким сигналам могут относиться: стереохимические команды управления активного центра фермента (адресный код и код химической операции; различные сигнальные и регуляторные кодовые компоненты; коммуникативные локальные и поверхностные кодовые стереохимические матрицы (микроматрицы), служащие для информационного взаимодействия белковых молекул с их молекулярными партнёрами и т. д. При этом, сама программа функционирования белковой молекулы (благодаря программирующим свойствам элементов) коммутируется лабильными физико-химическими силами, связями и взаимодействиями между боковыми R-группами элементов (аминокислот) в составе её трёхмерной структуры. Поэтому природа взаимодействий боковых атомных групп, определяющих конформационные особенности и внутреннюю динамику белковой макромолекулы, имеет химическую основу и носит информационный характер.

Водородная связь играет важнейшую роль в стабилизации макромолекулярных структур. В частности, водородная связь стабилизирует внутреннюю структуру полинуклеотидных цепей. Водородная связь осуществляется между атомом водорода одной молекулы и электроотрицательным атомом кислорода, азота, фтора, или хлора, принадлежащего другой молекуле (известны случаи образования и внутримолекулярных водородных связей). Природа водородной связи сложна и не сводится только к электростатическому притяжению, хотя оно и дает основной вклад в энергию водородной связи.

44. Хеморецепция.

Хеморецепция — способность живых существ к восприятию изменений концентрации определённых веществ в окружающей среде. Химический сигнал преобразуется в потенциал действия.

Хеморецептор - афферентный нейрон, который отвечает генерацией нервного импульса на взаимодействие рецепторного белка с определенной химической молекулой на появление в организме особых химических соединений. Импульс распространяется по чувствительным нервам. Хеморецепторы в большом количестве присутствуют во вкусовых сосочках языка, а также на слизистой оболочке носа.

Н-р, обоняние — один из видов хеморецепции, отличающийся тем, что пахучие вещества обычно присутствуют в низких концентрациях и, как правило, сами по себе не являются полезными или вредными для организма. Молекулы пахучего вещества вступают в контакт со слизистой оболочкой носовых ходов, взаимодействуют со специализированными белками, встроенными в мембрану рецептора. В результате генерируется рецепторный потенциал, а затем и импульсное возбуждение, передающееся по волокнам обонятельного нерва в обонятельную луковицу — первичный нервный центр обонятельного анализатора.

Способность в той или иной мере анализировать химический состав окружающей среды и реагировать определённым образом на его изменения присуща всем живым организмам. На основе этой способности у них в ходе эволюции образовалось несколько специализированных видов хеморецепций. У микроорганизмов сравнительно хорошо изучена хеморецепция пищевых веществ. У многоклеточных организмов обособляется сенсорная хеморецепция, на основе которой развиваются органы чувств. Для позвоночных животных, а также для насекомых характерны специализированные формы хеморецепции - обонятельная и вкусовая.

У наземных животных контактная и дистантная хеморецепция обычно представлена соответственно вкусовой и обонятельной рецепцией. У животных имеется и малоспециализированный тип хеморецепции - "общее химическое чувство", с помощью которого обеспечивается чувствительность покровов тела к едким, раздражающим веществам. Химический анализ внутренних сред организма (например, крови, тканевой жидкости) осуществляется посредством интерорецепции. Наряду с сенсорной хеморецепцией и интерохеморецепцией у многоклеточных организмов в ходе эволюционного развития выделились др. типы клеточной рецепции, которые также можно отнести к хеморецепции в широком смысле слова, например рецепция гормонов, рецепция синаптических медиаторов.