Четвертичная структура белков

Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. К ним относятся, например, миоглобин - белок мышечной ткани, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и так далее). Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет первичную, вторичную и третичную структуры. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей в функциональную единую молекулу белка (рис.8б). Такой белок с четвер­тичной структурой называется олигомером или мультимером, а его поли­пептидные цепи - протомерами или субъединицами. Стабилизируют чет­вертичную структуру такие же связи, как и - третичную. Протомеры со­единяются в мультимеры по принципу комплементарности - универсаль­ному принципу живой природы. Расположение групп, образующих связи, на одном протомере соответствует их расположению на другом протомере. Принцип комплементарности лежит в основе процесса самосборки олгимерных белков.

а	б

Рис. 8. Схема третичной (а) и четвертичной (6) структуры белка

При четвертичном уровне организации белки сохраняют основ­ную конфигурацию третичной структуры (глобулярную или фибрилляр­ную). Например, белки волос и шерсти имеют фибриллярную конформа­цию четвертичной структуры. Примером глобулярного мультимера может служить гемоглобин, состоящий из четырёх субъединиц глобулярного характера: двух α- и двух β-цепей. Его строение кратко можно предста­вить формулой 2α2β. Под действием мочевины происходит обратимая диссоциация гемоглобина:

2α2β = 2α + 2β = α + α + β + β,

либо

2α2β = αβ + αβ = α + α + β + β

димеры протомеры

Отдельные протомеры биологически неактивны, именно четвер­тичная структура обеспечивает ряду белков их специфические функции. Число протомеров в мультимерах всегда чётное, а молекулярные массы более 1млн. Да. Классическим примером мультимерной молекулы являет­ся вирус табачной мозаики с молекулярной массой около 40 млн. Да, состоя­щий из одной молекулы РНК и 2130 белковых субъединиц.

2.9. Физико-химические свойства белков

Белки имеют различные химические, физические и биологиче­ские свойства, которые определяются аминокислотным составом и прост­ранственной организацией каждого белка. Химические реакции белков очень разнообразны, они обусловлены наличием NH₂-, СООН-групп и радикалов различной природы. Это реакции нитрования, ацилирования, алкилирования, этерификации, окисления-восстановления и другие. Белки обладают кислотно-основными, буферными, коллоидными и осмотиче­скими свойствами.

Кислотно-основные свойства белков

Белки являются амфотерными полиэлектролитами, т.е. прояв­ляют как кислотные, так и основные свойства. Это обусловлено наличи­ем в молекулах белков аминокислотных радикалов, способных к иониза­ции, а также свободных α-амино- и α-карбоксильных групп на концах пептидных цепей. Кислотные свойства белку придают кислые аминокис­лоты (аспарагиновая, глутаминовая), а щелочные свойства - основные аминокислоты (лизин, аргинин, гистидин).

Заряд белковой молекулы зависит от ионизации кислых и основ­ных групп аминокислотных радикалов. В зависимости от соотношения отрицательных и положительных групп молекула белка в целом приобре­тает суммарный положительный или отрицательный заряд. При подкислении раствора белка степень ионизации анионных групп снижается, а катионных повышается; при подщелачивании - наоборот. При опреде­ленном значении рН число положительно и отрицательно заряженных групп становится одинаковым, возникает изоэлектрическое состояние белка (суммарный заряд равен 0). Значение рН, при котором белок нахо­дится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектрической точкой и обозначают pI, аналогично аминокислотам. Для большинства белков pI лежит в пределах 5,5-7,0, что свидетельствует о некотором преоблада­нии в белках кислых аминокислот. Однако есть и щелочные белки, на­пример, сальмин - основной белок из молок семги (pl=12). Кроме того, есть белки, у которых pI имеет очень низкое значение, например, пепсин - фермент желудочного сока (pl=l). В изоэлектрической точке белки очень неустойчивые и легко выпадают в осадок, обладая наименьшей растворимостью.

Если белок не находится в изоэлектрическом состоянии, то в электрическом поле его молекулы будут перемещаться к катоду или аноду, в зависимости от знака суммарного заряда и со скоростью, про­порциональной его величине; в этом заключается сущность метода элек­трофореза. Этим методом можно разделять белки с различным значени­ем pI.

Белки хотя и обладают свойствами буфера, но емкость их при физиологических значениях рН ограничена. Исключение составляют бел­ки, содержащие много гистидина, так как только радикал гистидина об­ладает буферными свойствами в интервале рН 6-8. Таких белков очень мало. Например, гемоглобин, содержащий почти 8% гистидина, является мощным внутриклеточным буфером в эритроцитах, поддерживая рН кро­ви на постоянном уровне.