19. Характеристика нуклеопротеинов (нуклеопротеидов).

27. На чем основан метод электрофореза белков? Какие фракции белков образуются при электрофорезе сыворотки крови?

52. Принципы энзимодиагностики.

79. Механизм действия гормонов.

93. Биологически активные вещества в регуляции метаболизма. Глицин, глютамат, ГАМК ( γ-аминомасляная кислота).

120. Холестерин (холестирол) и его роль в организме.

166. Белки молока. Напишите уравнение реакции образова­ния эфира из серина и фосфорной кислоты.

19. Характеристика нуклеопротеинов (нуклеопротеидов).

Нуклеопротеиды, комплексы нуклеиновых кислот с белками. Содержатся в каждой клетке и выполняют важные функции, связанные с хранением и реализацией генетической информации. Нуклеопротеиды образуются с участием как ДНК, так и РНК. Типичные представители РНП -рибосомы (комплексы рибосомных РНК с белками) и информосомы (комплексы матричных РНК с белками); типичный ДНП-хроматин (комплекс ДНК с гистонами и негистоновыми белками). К нуклеопротеидам относят также вирусы (бактериофаги, вирусы растений и животных без внеш. оболочки) и нуклеокапсиды вирусов (комплексы вирусных РНК и ДНК с белками у вирусов с внеш. оболочкой). В отличие от многочисленных короткоживущих комплексов нуклеиновых кислот с белками, образующихся при биосинтезе и распаде нуклеиновых кислот (комплексы нуклеиновых кислот с ферментами их синтеза и гидролиза. с регуляторными белками и т. п.), нуклеопротеиды существуют в клетке длительное время.

Основные характеристики нуклеопротеидов: соотношение мол. масс нуклеиновых кислот и белков (определяется хим. анализом или из значения плавучей плотности нуклеопротеиды, измеряемой ультрацентрифугированием в градиентах плотности CsCl или Cs2SO4), стабильность в растворах с различной ионной силой, конформация и плотность упаковки нуклеиновых кислот в нуклеопротеиды, взаимная укладка макромолекул нуклеиновых кислот и белков. Все эти параметры варьируют для разных нуклеопротеидов в широких пределах. Стабильность нуклеопротеидов поддерживается различными видами нуклеи-ново-белковых нековалентных взаимодействий водородными связями между аминокислотами и гетероциклическими основаниями, электростатические взаимодействия отрицательно заряженных фосфатных групп нуклеиновых кислот с положительно заряженными центрами белков, гидрофобными взаимодействиями между остатками ароматических аминокислот и гетероциклическими основаниями и др. Диссоциацию нуклеопротеиды на нуклеиновые кислоты и белки вызывают агенты, разрушающие эти связи,-соли в высоких концентрациях, мочевина, ионные ПАВ (напр., додецилсульфат Na), некоторые др. орг. вещества (напр., фенол, формамид, диметилформамид).

Нуклеиново-белковые взаимодействия в нуклеопротеидах бывают специфическими, когда белок связан с участком нуклеиновой кислоты строго определенной нуклеотидной последовательности (такие взаимодействия называются также нуклеиново-белковым узнаванием), и неспецифическими, когда с белком взаимодействует любая нуклеотидная последовательность. Специфические нуклеиново-белковые взаимодействия лежат в основе обнаруженной для некоторых нуклеопротеиды (напр., рибосом, вируса табачной мозаики) способности к самосборке, когда структура природного нуклеопротеиды может быть полностью реконструирована из его отдельных компонентов-нуклеиновых кислот и белков. Процесс образования нуклеопротеидов всегда сопровождается сильными изменениями конформации нуклеиновых кислот, а иногда и белков, причем в составе нуклеопротеидов нуклеиновая кислота имеет, как правило, существенно более компактную структуру, чем в изолированном виде.