Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
контр.раб.биохимия.docx
Скачиваний:
8
Добавлен:
28.09.2018
Размер:
114.91 Кб
Скачать

19. Характеристика нуклеопротеинов (нуклеопротеидов).

27. На чем основан метод электрофореза белков? Какие фракции белков образуются при электрофорезе сыворотки крови?

52. Принципы энзимодиагностики.

79. Механизм действия гормонов.

93. Биологически активные вещества в регуляции метаболизма. Глицин, глютамат, ГАМК ( γ-аминомасляная кислота).

120. Холестерин (холестирол) и его роль в организме.

166. Белки молока. Напишите уравнение реакции образова­ния эфира из серина и фосфорной кислоты.

19. Характеристика нуклеопротеинов (нуклеопротеидов).

Нуклеопротеиды, комплексы нуклеиновых кислот с белками. Содержатся в каждой клетке и выполняют важные функции, связанные с хранением и реализацией генетической информации. Нуклеопротеиды образуются с участием как ДНК, так и РНК. Типичные представители РНП -рибосомы (комплексы рибосомных РНК с белками) и информосомы (комплексы матричных РНК с белками); типичный ДНП-хроматин (комплекс ДНК с гистонами и негистоновыми белками). К нуклеопротеидам относят также вирусы (бактериофаги, вирусы растений и животных без внеш. оболочки) и нуклеокапсиды вирусов (комплексы вирусных РНК и ДНК с белками у вирусов с внеш. оболочкой). В отличие от многочисленных короткоживущих комплексов нуклеиновых кислот с белками, образующихся при биосинтезе и распаде нуклеиновых кислот (комплексы нуклеиновых кислот с ферментами их синтеза и гидролиза. с регуляторными белками и т. п.), нуклеопротеиды существуют в клетке длительное время.

Основные характеристики нуклеопротеидов: соотношение мол. масс нуклеиновых кислот и белков (определяется хим. анализом или из значения плавучей плотности нуклеопротеиды, измеряемой ультрацентрифугированием в градиентах плотности CsCl или Cs2SO4), стабильность в растворах с различной ионной силой, конформация и плотность упаковки нуклеиновых кислот в нуклеопротеиды, взаимная укладка макромолекул нуклеиновых кислот и белков. Все эти параметры варьируют для разных нуклеопротеидов в широких пределах. Стабильность нуклеопротеидов поддерживается различными видами нуклеи-ново-белковых нековалентных взаимодействий водородными связями между аминокислотами и гетероциклическими основаниями, электростатические взаимодействия отрицательно заряженных фосфатных групп нуклеиновых кислот с положительно заряженными центрами белков, гидрофобными взаимодействиями между остатками ароматических аминокислот и гетероциклическими основаниями и др. Диссоциацию нуклеопротеиды на нуклеиновые кислоты и белки вызывают агенты, разрушающие эти связи,-соли в высоких концентрациях, мочевина, ионные ПАВ (напр., додецилсульфат Na), некоторые др. орг. вещества (напр., фенол, формамид, диметилформамид).

Нуклеиново-белковые взаимодействия в нуклеопротеидах бывают специфическими, когда белок связан с участком нуклеиновой кислоты строго определенной нуклеотидной последовательности (такие взаимодействия называются также нуклеиново-белковым узнаванием), и неспецифическими, когда с белком взаимодействует любая нуклеотидная последовательность. Специфические нуклеиново-белковые взаимодействия лежат в основе обнаруженной для некоторых нуклеопротеиды (напр., рибосом, вируса табачной мозаики) способности к самосборке, когда структура природного нуклеопротеиды может быть полностью реконструирована из его отдельных компонентов-нуклеиновых кислот и белков. Процесс образования нуклеопротеидов всегда сопровождается сильными изменениями конформации нуклеиновых кислот, а иногда и белков, причем в составе нуклеопротеидов нуклеиновая кислота имеет, как правило, существенно более компактную структуру, чем в изолированном виде.

Соседние файлы в предмете Биохимия