Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Рецепторная функция

Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

Транспортная функция

Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа). Белки  транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки - Na⁺,К⁺-АТ, Са²⁺-АТФаза , глюкозные транспортеры.

Резервная функция

В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина.  У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

Сократительная функция

Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

Защитная функция

Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента, пропердин, при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови - например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

К данной функции также можно отнести поддержание постоянства коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств, а также иные функции белков крови.

Моторная (двигательная) функция

Миозин - моторный белок

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движениелейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины — в противоположном направлении. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.

Роль белков в обмене веществ.

Обмен Белков

Потребность в белке определяется минимальным количе­ством пищевого белка, который будет уравновешивать потери орга­низмом азота, при сохранении энергетического баланса. Белки на­ходятся в состоянии непрерывного обмена и обновления. В орга­низме здорового взрослого человека количество распавшегося за сутки белка равно количеству вновь синтезированного. Животные существа могут усваивать азот только в составе аминокислот, посту­пающих в организм с белками пищи. Десять аминокислот из 20 (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, аргинин и гистидин) в случае их недостаточного по­ступления с пищей не может быть синтезирована в организме. Эти аминокислоты называют незаменимыми. Другие десять аминокислот (заменимые) не менее важны для жизнедеятельности, чем незаме­нимые, но в случае недостаточного поступления с пищей заменимых аминокислот они могут синтезироваться в организме. Важным фактором обмена белков организма является повторное использование (реутилизация) аминокислот, образовавшихся при распаде одних белковых  молекул, для  синтеза других.

Из аминокислот, источниками которых являются белки пищи, и аминокислот, образующихся в организме, синтезируются свойствен­ные ему белковые молекулы,пептидные гормоны, коэнзимы. В этом заключается пластическая роль белков пищи.

Скорость распада и обновления белков организма различна. Полу­период распада гормонов пептидной природы составляет минуты или часы, белков плазмы крови и печени около 10 суток, белков мышц около 180 суток. В среднем белки организма человека обновляются за 80 суток. О суммарном количестве белка, подвергшегося распаду за сутки, судят по количеству азота, выводимого из организма че­ловека. В белке содержится около 16% азота или в 100 г белка — 16 г азота. Таким образом, выделение организмом 1 г азота соот­ветствует распаду 6,25 г белка. За сутки из организма взрослого человека выделяется около 3,7 г азота. Из этих данных следует, что масса белка, подвергшегося за сутки полному разрушению состав­ляет 3,7 х 6,25 = 23 г или 0,028-0,075 г азота на 1 кг массы тела в сутки (коэффициент изнашивания по  Рубнеру).

Если количество азота, поступающего в организм с пищей, равно количеству азота выводимого из организма, принято считать, что организм находится в состоянии азотистого равновесия. В случаях, когда в организм поступает азота больше, чем его выделяется, го­ворят о положительном азотистом балансе (задержка, ретенция азо­та). Такие состояния бывают при увеличении массы мышечной тка­ни, в период роста организма, беременности, выздоровления после тяжелого  истощающего  заболевания.

Состояние, при котором количество выводимого из организма азота превышает его поступление в организм, называют отрицательным азотистым балансом. Оно имеет место при питании неполноценными белками, когда в организм не поступают какие-либо из незаменимых аминокислот,  при белковом голодании или при полном голодании.

Белки, использующиеся в организме в первую очередь в качестве пластических веществ, в процессе их разрушения освобождают энер­гию для  синтеза АТФ и  образования тепла.