Zanyatie_1_I_Aminokisloty_Struktura_belkov_fi
.docАминокислоты. Структура белков, физико-химические свойства
- 1.1Общая структурная особенность аминокислот:
1.1.1 +наличие амино- и карбоксильной групп
1.1.2 -наличие гидроксильного радикала
1.1.3 -наличие оксогруппы
1.1.4 -наличие карбонильной группы
- 1.2Амино- и карбоксильная группы аминокислот соединены:
1.2.1 +с одним и тем же α-углеродным атомом
1.2.2 -с разными углеродными атомами
- 1.3В составе бокового радикала аминокислот могут быть:
1.3.1 -гидроксильная группа
1.3.2 -карбоксильная группа
1.3.3 -аминогруппа
1.3.4 +все ответы верны
- 1.4В составе бокового радикала аминокислот могут быть:
1.4.1 -тиольная группа
1.4.2 -амидная группа
1.4.3 -гуанидиновая группа
1.4.4 +все ответы верны
- 1.5Аминокислоты, содержащие в боковом радикале кислотные группы, в нейтральной среде имеют суммарный заряд:
1.5.1 -положительный
1.5.2 +отрицательный
1.5.3 -не имеют заряда
- 1.6Аминокислоты, содержащие в боковом радикале аминогруппы, в нейтральной среде имеют суммарный заряд:
1.6.1 +положительный
1.6.2 -отрицательный
1.6.3 -не имеют заряда
- 1.7Аминокислоты, содержащие в боковом радикале кислотные группы, в сильно кислой среде имеют суммарный заряд:
1.7.1 +положительный
1.7.2 -отрицательный
1.7.3 -не имеют заряда
- 1.8Аминокислоты, содержащие в боковом радикале кислотные группы, в слабо кислой среде имеют суммарный заряд:
1.8.1 -положительный
1.8.2 -отрицательный
1.8.3 +не имеют заряда
- 1.9Аминокислоты, содержащие в боковом радикале кислотные группы, в щелочной среде имеют суммарный заряд:
1.9.1 -положительный
1.9.2 +отрицательный
1.9.3 -не имеют заряда
- 1.10Аминокислоты, содержащие в боковом радикале аминогруппы, в сильно кислой среде имеют суммарный заряд:
1.10.1 +положительный
1.10.2 -отрицательный
1.10.3 -не имеют заряда
- 1.11Аминокислоты, содержащие в боковом радикале аминогруппы, в слабо кислой среде имеют суммарный заряд:
1.11.1 -положительный
1.11.2 -отрицательный
1.11.3 +не имеют заряда
- 1.12Аминокислоты, содержащие в боковом радикале аминогруппы, в щелочной среде имеют суммарный заряд:
1.12.1 -положительный
1.12.2 +отрицательный
1.12.3 -не имеют заряда
- 1.13Заменимые аминокислоты:
1.13.1 +синтезируются в организме
1.13.2 -не синтезируются в организме
1.13.3 +поступают с пищей
- 1.14Незаменимые аминокислоты:
1.14.1 -синтезируются в организме
1.14.2 +не синтезируются в организме
1.14.3 +поступают с пищей
1.14.4 +синтезируются кишечной микрофлорой
- 1.15К незаменимым аминокислотам для человека относятся:
1.15.1 -валин
1.15.2 +лизин
1.15.3 +фенилаланин
1.15.4 -аланин
- 1.16К незаменимым аминокислотам для человека относится:
1.16.1 +триптофан
1.16.2 -гистидин
1.16.3 -тирозин
1.16.4 -все ответы верны
- 1.17К незаменимым аминокислотам для человека относится:
1.17.1 +метионин
1.17.2 -гистидин
1.17.3 +треонин
1.17.4 -все ответы верны
- 1.18К заменимым аминокислотам для человека относятся:
1.18.1 -аргинин
1.18.2 -гистидин
1.18.3 -тирозин
1.18.4 +все ответы верны
- 1.19К заменимым аминокислотам для человека относятся:
1.19.1 -триптофан
1.19.2 +гистидин
1.19.3 +тирозин
1.19.4 +глутамат
- 1.20К заменимым аминокислотам для человека относятся:
1.20.1 -триптофан
1.20.2 +гистидин
1.20.3 +глутамат
1.20.4 -изолейцин
- 1.21Аминокислоты, содержащие в боковом радикале гидроксильную группу:
1.21.1 +серин
1.21.2 -цистеин
1.21.3 +фенилаланин
1.21.4 -триптофан
- 1.22Аминокислоты, содержащие в боковом радикале гидроксильную группу:
1.22.1 +серин
1.22.2 -цистеин
1.22.3 +треонин
1.22.4 -глицин
- 1.23Аминокислоты, содержащие в боковом радикале гидроксильную группу:
1.23.1 +тирозин
1.23.2 -цистеин
1.23.3 -глицин
1.23.4 -аргинин
- 1.24Аминокислоты, содержащие в боковом радикале карбоксильную группу:
1.24.1 -лизин
1.24.2 -цистеин
1.24.3 +аспартат
1.24.4 -треонин
1.24.5 +глутамат
- 1.25Аминокислоты, содержащие в боковом радикале карбоксильную группу:
1.25.1 -глицин
1.25.2 -цистеин
1.25.3 -метионин
1.25.4 -треонин
1.25.5 +глутамат
- 1.26Аминокислоты, содержащие в боковом радикале карбоксильную группу:
1.26.1 -тирозин
1.26.2 -цистеин
1.26.3 +аспартат
1.26.4 -треонин
1.26.5 -пролин
- 1.27Аминокислоты, содержащие бензольное кольца:
1.27.1 -гистидин
1.27.2 +фенилаланин
1.27.3 -триптофан
1.27.4 -аланин
1.27.5 +тирозин
- 1.28Аминокислота, содержащая бензольное кольцо:
1.28.1 -гистидин
1.28.2 +фенилаланин
1.28.3 -триптофан
1.28.4 -аланин
1.28.5 -все ответы верны
- 1.29Аминокислота, содержащая бензольное кольцо:
1.29.1 -гистидин
1.29.2 -пролин
1.29.3 -триптофан
1.29.4 -аланин
1.29.5 +тирозин
- 1.30Аминокислоты, содержащие в боковом радикале сульфгидрильную группу:
1.30.1 -лейцин
1.30.2 -изолейцин
1.30.3 +цистеин
1.30.4 -тирозин
1.30.5 +метионин
- 1.31Аминокислота, содержащая в боковом радикале сульфгидрильную группу:
1.31.1 -аспарагин
1.31.2 -изолейцин
1.31.3 -лизин
1.31.4 -тирозин
1.31.5 +метионин
- 1.32Аминокислота, содержащая в боковом радикале сульфгидрильную группу:
1.32.1 -лейцин
1.32.2 -тирозин
1.32.3 +цистеин
1.32.4 -все ответы верны
- 1.33Аминокислоты, содержащие в боковом радикале аминогруппу:
1.33.1 +лизин
1.33.2 -аланин
1.33.3 -аспартат
1.33.4 +аргинин
- 1.34Аминокислота, содержащая в боковом радикале аминогруппу:
1.34.1 -лейцин
1.34.2 -серин
1.34.3 -аспартат
1.34.4 +аргинин
- 1.35Аминокислота, содержащая в боковом радикале аминогруппу:
1.35.1 -триптофан
1.35.2 -валин
1.35.3 -пролин
1.35.4 +лизин
- 1.36Аминокислоты, содержащие гетероциклические радикалы:
1.36.1 +триптофан
1.36.2 -аланин
1.36.3 -аспартат
1.36.4 +гистидин
- 1.37Аминокислота, содержащая гетероциклический радикал:
1.37.1 +триптофан
1.37.2 -глицин
1.37.3 -аспартат
1.37.4 -аргинин
- 1.38Аминокислота, содержащая гетероциклический радикал:
1.38.1 -цистеин
1.38.2 -аланин
1.38.3 -фенилаланин
1.38.4 +гистидин
- 1.39Протеиногенными аминокислотами являются:
1.39.1 +валин
1.39.2 +тирозин
1.39.3 +фенилаланин
1.39.4 -орнитин
1.39.5 -все ответы верны
- 1.40Протеиногенными аминокислотами являются:
1.40.1 +лейцин
1.40.2 +серин
1.40.3 +пролин
1.40.4 -цитрулин
1.40.5 -все ответы верны
- 1.41Протеиногенными аминокислотами являются:
1.41.1 -таурин
1.41.2 +цистеин
1.41.3 +пролин
1.41.4 +лизин
1.41.5 -все ответы верны
- 1.42Непротеиногенные аминокислоты:
1.42.1 -валин
1.42.2 +цитруллин
1.42.3 +таурин
1.42.4 +орнитин
1.42.5 -все ответы верны
- 1.43Непротеиногенные аминокислоты:
1.43.1 -триптофан
1.43.2 -гистидин
1.43.3 +таурин
1.43.4 +орнитин
1.43.5 -все ответы верны
- 1.44Неполярные аминокислоты:
1.44.1 +аланин
1.44.2 -аргинин
1.44.3 -треонин
1.44.4 -все ответы верны
- 1.45Неполярные аминокислоты:
1.45.1 +лейцин
1.45.2 -серин
1.45.3 -цистеин
1.45.4 -все ответы верны
- 1.46Неполярные аминокислоты:
1.46.1 -валин
1.46.2 -изолейцин
1.46.3 -пролин
1.46.4 +все ответы верны
- 1.47Неполярные аминокислоты:
1.47.1 -глицин
1.47.2 -аланин
1.47.3 -валин
1.47.4 +все ответы верны
- 1.48Полярные аминокислоты:
1.48.1 -аргинин
1.48.2 -аспарагин
1.48.3 -лизин
1.48.4 +все ответы верны
- 1.49Полярные аминокислоты:
1.49.1 -глутамин
1.49.2 -аспартат
1.49.3 -лизин
1.49.4 +все ответы верны
- 1.50Полярные аминокислоты:
1.50.1 -триптофан
1.50.2 +глутамат
1.50.3 -лейцин
1.50.4 -аланин
- 1.51Полярные аминокислоты:
1.51.1 -тирозин
1.51.2 +аспартат
1.51.3 -фенилаланин
1.51.4 -аланин
- 1.52Трипептид содержит:
1.52.1 +три остатка аминокислот
1.52.2 -три пептидные связи
1.52.3 -три двойные связи
1.52.4 -все ответы верны
- 1.53Трипептид содержит:
1.53.1 +три остатка аминокислот
1.53.2 +две пептидные связи
1.53.3 -три белковых субъединицы
1.53.4 -все ответы верны
- 1.54Трипептид: аспартат-глутамат-лизин в сильнокислой среде имеет заряд:
1.54.1 +положительный
1.54.2 -отрицательный
1.54.3 -нейтральный
- 1.55Трипептид: глицин-глутамат-аланин в сильнокислой среде имеет заряд:
1.55.1 +положительный
1.55.2 -отрицательный
1.55.3 -нейтральный
- 1.56Трипептид: аспартат-глутамат-лизин в щелочной среде имеет заряд:
1.56.1 -положительный
1.56.2 +отрицательный
1.56.3 -нейтральный
- 1.57Трипептид: глицин-аспартат-лизин в щелочной среде имеет заряд:
1.57.1 -положительный
1.57.2 +отрицательный
1.57.3 -нейтральный
- 1.58Трипептид: аргинин-глутамат-гистидин в кислой среде имеет заряд:
1.58.1 +положительный
1.58.2 -отрицательный
1.58.3 -нейтральный
- 1.59Трипептид: лейцин-глутамат-аргинин в кислой среде имеет заряд:
1.59.1 +положительный
1.59.2 -отрицательный
1.59.3 -нейтральный
- 1.60Трипептид: аргинин-глутамат-гистидин в сильнощелочной среде имеет заряд:
1.60.1 -положительный
1.60.2 +отрицательный
1.60.3 -нейтральный
- 1.61Трипептид: валин-аспартат-аргинин в сильнощелочной среде имеет заряд:
1.61.1 -положительный
1.61.2 +отрицательный
1.61.3 -нейтральный
1.62Серилглицилпролилаланин — это:
1.62.1 -белок
1.62.2 -аминокислота
1.62.3 -полипептид
1.62.4 +тетрапептид
1.62.5 -гексапептид
- 1.63Валилсерилаланин — это:
1.63.1 -белок
1.63.2 -аминокислота
1.63.3 -полипептид
1.63.4 -тетрапептид
1.63.5 +трипептид
- 1.64Соединения, содержащие от 10 до 100 аминокислотных остатков — это:
1.64.1 -белки
1.64.2 -олигосахариды
1.64.3 +полипептиды
1.64.4 -тетрапептиды
- 1.65Соединения, содержащие более 100 аминокислотных остатков — это:
1.65.1 +белки
1.65.2 -олигосахариды
1.65.3 -полипептиды
1.65.4 -тетрапептиды
- 1.66Белки — это:
1.66.1 +высокомолекулярные соединения
1.66.2 -низкомолекулярные соединения
1.66.3 +полимеры
1.66.4 -мономеры
- 1.67Белки — это:
1.67.1 -высокомолекулярные соединения
1.67.2 -органические соединения
1.67.3 -полимеры
1.67.4 +все ответы верны
- 1.68Мономерами белков являются:
1.68.1 -моносахариды
1.68.2 +аминокислоты
1.68.3 -жирные кислоты
1.68.4 -кетоны
- 1.69Мономерами белков являются:
1.69.1 -мононуклеотиды
1.69.2 +аминокислоты
1.69.3 -карбоновые кислоты
1.69.4 -любые азотсодержащие вещества
- 1.70Функции белков:
1.70.1 +ферментативная
1.70.2 +структурная
1.70.3 -хранение генетической информации
1.70.4 -все ответы верны
- 1.71Функции белков:
1.71.1 +сократительная
1.71.2 +регуляторная
1.71.3 -хранение генетической информации
1.71.4 -все ответы верны
- 1.72Функции белков:
1.72.1 -регуляторная
1.72.2 -иммунная
1.72.3 -транспортная
1.72.4 +все ответы верны
- 1.73Уникальность молекулы белка определяется:
1.73.1 +последовательностью аминокислот
1.73.2 -наличием в структуре небелковой части
1.73.3 -выполняемой функцией
1.73.4 -все ответы верны
- 1.74Уникальность молекулы белка определяется:
1.74.1 +последовательностью аминокислот
1.74.2 -наличием пептидной связи
1.74.3 -наличием в структуре небелковой части
1.74.4 -все ответы верны
- 1.75Простые белки:
1.75.1 +содержат только аминокислоты
1.75.2 -имеют только третичную структуру
1.75.3 -имеют небольшую молекулярную массу
1.75.4 -все ответы верны
- 1.76Простые белки:
1.76.1 +содержат только аминокислоты
1.76.2 -имеют только фибриллярную структуру
-
-содержат неполярные
аминокислоты
1.76.4 -все ответы верны
- 1.77Сложные белки:
1.77.1 -содержат только аминокислоты
1.77.2 -имеют только четвертичную структуру
1.77.3 +содержат неаминокислотные компоненты
1.77.4 -все ответы верны
- 1.78Сложные белки:
1.78.1 -содержат непротеиногенные аминокислоты
1.78.2 -имеют только глобулярную структуру
1.78.3 +имеют неаминокислотные компоненты
1.78.4 -все ответы верны
- 1.79Сложные белки могут содержать:
1.79.1 -кофактор
1.79.2 -гем
1.79.3 -углеводы
1.79.4 +все ответы верны
- 1.80Сложные белки могут содержать:
1.80.1 -кофермент
1.80.2 -ион металла
1.80.3 -нуклеиновые кислоты
1.80.4 +все ответы верны
- 1.81Разнообразие структуры и функций белков является следствием различий:
1.81.1 -в количестве аминокислот, образующих молекулу
1.81.2 -в структуре небелковой части молекулы
1.81.3 -в последовательности аминокислот
1.81.4 +все ответы верны
- 1.82Классификация белков может быть основана на различии:
1.82.1 -молекулярной массы
1.82.2 -выполняемой функции
1.82.3 -локализации в клетки
1.82.4 +все ответы верны
- 1.83Классификация белков может быть основана на различии:
1.83.1 -формы молекул
1.83.2 -структуры небелковой части
1.83.3 -растворимости в воде
1.83.4 +все ответы верны
- 1.84Процесс формирования нативной конформации белка называется:
1.84.1 -денатурация
1.84.2 -протеолиз
1.84.3 +фолдинг
1.84.4 -синтез
- 1.85Процесс формирования нативной конформации белка называется:
1.85.1 -денатурация
1.85.2 -ренатурация
1.85.3 +фолдинг
1.85.4 -синтез
- 1.86По форме молекул белки бывают:
1.86.1 +глобулярные
1.86.2 +фибриллярные
1.86.3 -правильного ответа нет
- 1.87К глобулярным белкам относятся:
1.87.1 +альбумины
1.87.2 +глобулины
1.87.3 -коллагены
1.87.4 -миозин
1.87.5 -все ответы верны
- 1.88К глобулярным белкам относятся:
1.88.1 -эластин
1.88.2 +глобулины
1.88.3 -коллагены
1.88.4 -кератин
1.88.5 -все ответы верны
- 1.89К глобулярным белкам относятся:
1.89.1 +альбумины
1.89.2 -фибрин
1.89.3 -коллагены
1.89.4 -миозины
1.89.5 -все ответы верны
- 1.90К фибриллярным белкам относятся:
1.90.1 -альбумины
1.90.2 -глобулины
1.90.3 +коллагены
1.90.4 +миозины
- 1.91К фибриллярным белкам относятся:
1.91.1 +коллагены
1.91.2 -альбумины
1.91.3 -гистоны
1.91.4 +фибрин
- 1.92К фибриллярным белкам относятся:
1.92.1 +фибрин
1.92.2 +коллаген
1.92.3 -миоглобин
1.92.4 -все ответы верны
- 1.93К фибриллярным белкам относятся:
1.93.1 -эластин
1.93.2 -кератин
1.93.3 -коллаген
1.93.4 +все ответы верны
- 1.94В состав простого белка могут входить:
1.94.1 -углеводы
1.94.2 -липиды
1.94.3 -нуклеотиды
1.94.4 +аминокислоты
- 1.95В состав простого белка входят:
1.95.1 -металлы
1.95.2 -жирные кислоты
1.95.3 -углеводы
1.95.4 +аминокислоты
- 1.96В состав сложного белка могут входить:
1.96.1 -углеводы
1.96.2 -липиды
1.96.3 -нуклеотиды
1.96.4 +все ответы верны
- 1.97В состав сложного белка могут входить:
1.97.1 -гем
1.97.2 -витамины
1.97.3 -металлы
1.97.4 +все ответы верны
- 1.98Белки:
1.98.1 -все хорошо растворимы в воде
1.98.2 -все не растворимы в воде
1.98.3 +имеют разную степень растворимости в воде
- 1.99Большинство белков:
1.99.1 -липофильны
1.99.2 +гидрофильны
1.99.3 -амфифильны
- 1.100Растворимость белков в воде определяется наличием в боковом радикале аминокислот:
1.100.1 +карбоксильной группы
1.100.2 +гидроксильной группы
1.100.3 -метильной группы
1.100.4 +аминогруппы
1.100.5 -бензольного кольца
- 1.101Растворимость белков в воде определяется наличием в боковом радикале аминокислот:
1.101.1 -сульфгидрильной группы
1.101.2 +гидроксильной группы
1.101.3 -гетероцикла
1.101.4 +гуанидиновой группы
- 1.102Растворимость белков в воде определяется наличием в боковом радикале аминокислот:
1.102.1 -ароматического кольца
1.102.2 +карбоксильной группы
1.102.3 -метильной группы
1.102.4 +аминогруппы
1.102.5 -бензольного кольца
- 1.103Гидратная оболочка:
1.103.1 -придает заряд белковой молекуле
1.103.2 +образуется при растворении в воде белковых молекул
1.103.3 +может разрушаться с последующей агрегацией белковых молекул
1.103.4 -все ответы верны
- 1.104Гидратная оболочка:
1.104.1 -определяет заряд молекулы белка
1.104.2 +образуется при растворении белков в воде
1.104.3 -определяет структуру молекулы белка
1.104.4 -все ответы верны
- 1.105Факторами стабилизации белка в растворе являются:
1.105.1 -молекулярная масса
1.105.2 +гидратная оболочка
1.105.3 -простетическая группа
1.105.4 +наличие заряда
- 1.106Факторами стабилизации белка в растворе являются:
1.106.1 -наличие небелковой части
1.106.2 +гидратная оболочка
1.106.3 -простетическая группа
1.106.4 -наличие в составе молекулы ионов металлов
1.107Растворимость белков в воде зависит от:
1.107.1 -структуры простетической группы
1.107.2 -последовательности аминокислот
1.107.3 +величины заряда
1.107.4 -все ответы верны
1.108Растворимость белков в воде зависит от:
1.108.1 -наличия небелковой части
1.108.2 +качественного состава аминокислот
1.108.3 -молекулярной массы
1.108.4 -все ответы верны
- 1.109При осаждении из раствора молекулы белка:
1.109.1 -приобретают заряд
1.109.2 +образуют агрегаты
1.109.3 +теряют гидратную оболочку
1.109.4 -все ответы верны
- 1.110При осаждении из раствора молекулы белка:
1.110.1 -денатурируют
1.110.2 -гидролизуются
1.110.3 +теряют гидратную оболочку
1.110.4 -все ответы верны
- 1.111Для очистки растворов белков от низкомолекулярных примесей применяют:
1.111.1 -электрофорез
1.111.2 -аффинную хроматографию
1.111.3 -ионообменную хроматографию
1.111.4 +диализ
- 1.112Для очистки растворов белков от низкомолекулярных примесей применяют:
1.112.1 -избирательную денатурацию
1.112.2 -высаливание
1.112.3 +гель-фильтрацию
1.112.4 +диализ
- 1.113Процесс осаждения белков растворами нейтральных солей:
1.113.1 -электрофорез
1.113.2 +высаливание
1.113.3 -ионообменная хроматография
1.113.4 -диализ
- 1.114Процесс осаждения белков растворами нейтральных солей:
1.114.1 -гель-фильтрация
1.114.2 +высаливание
1.114.3 -ультрацентрифугирование
1.114.4 -диализ
- 1.115Метод разделения белков по заряду и молекулярной массе:
1.115.1 -диализ
1.115.2 +электрофорез
1.115.3 -гель-фильтрация
1.115.4 -высаливание
1.115.5 -аффинная хроматография
- 1.116Метод разделения белков по заряду и молекулярной массе:
1.116.1 -инообменная хроматография
1.116.2 +электрофорез
1.116.3 -избирательная денатурация
1.116.4 -аффинная хроматография
- 1.117Способы осаждения белка из раствора:
1.117.1 +высаливание
1.117.2 -гель-фильтрация
1.117.3 -электрофорез
1.117.4 -все ответы верны
- 1.118Осаждение белка из водного раствора может происходить при:
1.118.1 +высаливании
1.118.2 +денатурации
1.118.3 +изменении значения рН раствора
1.118.4 -электрофорезе
- 1.119Осаждение белка из водного раствора может происходить при:
1.119.1 -гель-фильтрации
1.119.2 +денатурации
1.119.3 -гидратации
1.119.4 -электрофорезе
- 1.120Метод разделения белков с помощью гель-фильтрации основан на различие:
1.120.1 -величины заряда
1.120.2 +молекулярной массы
1.120.3 -сродства к специфическим группам
1.120.4 -все ответы верны
- 1.121Метод разделения белков с помощью гель-фильтрации основан на различие:
1.121.1 -оптимальной рН
1.121.2 +молекулярной массы
1.121.3 -формы белковой молекулы
1.121.4 -все ответы верны
- 1.122Изоэлектрическая точка белков — это:
1.122.1 -значение заряда белковой молекулы
1.122.2 -величина молекулярной массы белка
1.122.3 +значение рН среды, при котором суммарный заряд молекулы белка равен нулю
1.122.4 -значение заряда белковой молекулы равное нулю
1.122.5 -все ответы верны
- 1.123Для выделения индивидуальных белков из биологического материала используют:
1.123.1 -электрофорез
1.123.2 -гель-фильтрацию
1.123.3 -ионообменную хроматографию
1.123.4 +все ответы верны
- 1.124Для выделения индивидуальных белков из биологического материала используют:
1.124.1 -высаливание
1.124.2 -ультрацентрифугирование
1.124.3 -аффинную хроматографию
1.124.4 +все ответы верны
- 1.125Гидролиз пептидных связей ускоряют:
1.125.1 -трансферазы
1.125.2 -дегидрогеназы
1.125.3 +пептидазы
1.125.4 +протеазы
- 1.126Гидролиз пептидных связей ускоряют:
1.126.1 -лигазы
1.126.2 -оксидоредуктазы
1.126.3 -изомеразы
1.126.4 +пептидазы
- 1.127Продукты гидролиза простых белков:
1.127.1 +аминокислоты
1.127.2 +пептиды
1.127.3 -нуклеотиды
1.127.4 -олигосахариды
1.127.5 -все ответы правильны
- 1.128Продукты гидролиза простых белков:
1.128.1 +аминокислоты
1.128.2 -жирные кислоты
1.128.3 -нуклеотиды
1.128.4 -углеводы
1.128.5 -все ответы правильны
- 1.129Между аминокислотами в белке могут образовываться связи:
1.129.1 -пептидная
1.129.2 -водородная
1.129.3 -ионная
1.129.4 +все ответы верны
- 1.130Между аминокислотами в белке могут образовываться связи:
1.130.1 -дисульфидная
1.130.2 -гидрофобная
1.130.3 -пептидная
1.130.4 +все ответы верны
- 1.131Для пептидной связи характерна реакция:
1.131.1 -ксантопротеиновая
1.131.2 +биуретовая
1.131.3 -нингидриновая
1.131.4 -реакция Милона
- 1.132Ковалентные химические связи, стабилизирующие белковую молекулу:
1.132.1 -водородная
1.132.2 +пептидная
1.132.3 -гидрофобная
1.132.4 +дисульфидная
- 1.133Ковалентные химические связи, стабилизирующие белковую молекулу:
1.133.1 -ионная
1.133.2 -гидрофобная
1.133.3 +дисульфидная
1.133.4 -все ответы верны
- 1.134Нековалентные химические связи, стабилизирующие белковую молекулу:
1.134.1 -водородная
1.134.2 -ионная
1.134.3 -гидрофобная
1.134.4 +все ответы верны
- 1.135Нековалентные химические связи, стабилизирующие белковую молекулу:
1.135.1 +водородная
1.135.2 +гидрофобная
1.135.3 -пептидная
1.135.4 -все ответы верны
- 1.136Водородная связь при формировании структуры молекулы белка образуется между водородом и:
1.136.1 -сильно электроотрицательными атомами
1.136.2 -атомом кислородом
1.136.3 -азотом азота
1.136.4 +все ответы верны
- 1.137При участии водородной связи формируется:
1.137.1 -вторичная структура белка
1.137.2 -глобула
1.137.3 -фибрилла
1.137.4 +все ответы верны
- 1.138При участии водородной связи формируются структуры белка:
1.138.1 -первичная
1.138.2 +вторичная
1.138.3 +третичная
1.138.4 +четвертичная
- 1.139Водородные связи в белковой молекуле могут разрушаться при:
1.139.1 -повышении температуры
1.139.2 -повышении концентрации электролитов в растворе
1.139.3 -изменении значения рН среды
1.139.4 +все ответы верны
- 1.140Дисульфидная связь в белке возникает между боковыми радикалами:
1.140.1 +двух остатков цистеина
1.140.2 -остатков цистеина и метионина
1.140.3 -двух остатков метионина
1.140.4 -все ответы верны
- 1.141При участии дисульфидной связи формируются структуры белка:
1.141.1 -первичная
1.141.2 -вторичная
1.141.3 +третичная
- 1.142Ионная связь в белковой молекуле возникает между боковыми радикалами аминокислот:
1.142.1 -лизина и аргинина
1.142.2 +гистидина и аспартата
1.142.3 -глутамата и валина
1.142.4 +аспартата и лизина
- 1.143Ионная связь в белковой молекуле возникает между боковыми радикалами аминокислот:
1.143.1 -лизина и гистидина
1.143.2 -пролина и аспартата
1.143.3 +глутамата и лизина
1.143.4 +аспартата и лизина
- 1.144При участии ионной связи формируются структуры белка:
1.144.1 -первичная
1.144.2 -вторичная
1.144.3 +третичная
1.144.4 +четвертичная
- 1.145Гидрофобное взаимодействие – неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между боковыми радикалами аминокислот:
1.145.1 -аспартата и лизина
1.145.2 +валина и лейцина
1.145.3 +изолейцина и триптофана
1.145.4 -серина и метионина
- 1.146Гидрофобное взаимодействие – неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между боковыми радикалами аминокислот:
1.146.1 -глутамата и гистидина
1.146.2 +аланина и изолейцина
1.146.3 +лейцина и фенилаланина
1.146.4 -серина и цистеина
- 1.147Химическая связь, участвующая в формировании первичной структуры белка:
1.147.1 -водородная
1.147.2 -гликозидная
1.147.3 +пептидная
1.147.4 -эфирная
- 1.148Химическая связь, участвующая в формировании первичной структуры белка:
1.148.1 -гидрофобная
1.148.2 -ионная
1.148.3 +пептидная
1.148.4 -фосфоэфирная
- 1.149Химическая связь между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты:
1.149.1 -водородная
1.149.2 -дисульфидная
1.149.3 +пептидная
1.149.4 +ковалентная
- 1.150Химическая связь между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты:
1.150.1 -гидрофобная
1.150.2 -дисульфидная
1.150.3 +пептидная
1.150.4 -ионная
- 1.151Химическая связь между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты:
1.151.1 +пептидная
1.151.2 -дисульфидная
1.151.3 -водородная
1.151.4 -ионная
- 1.152В образовании вторичной структуры белка участвует связь:
1.152.1 +водородная
1.152.2 -гликозидная
1.152.3 -пептидная
1.152.4 -эфирная
- 1.153В образовании вторичной структуры белка участвует связь:
1.153.1 +водородная
1.153.2 -дисульфидная
1.153.3 -гидрофобная
1.153.4 -фосфоэфирная
- 1.154α-Спираль белковой молекулы формируется:
1.154.1 -пептидными связями
1.154.2 +водородными связями
1.154.3 -дисульфидными связями
1.154.4 -все ответы верны
- 1.155α-Спираль белковой молекулы формируется:
1.155.1 -гидрофобными связями
1.155.2 +водородными связями
1.155.3 -ионными связями
1.155.4 -все ответы верны
- 1.156β-Складчатая структура белковой молекулы — это разновидность структуры:
1.156.1 -первичной
1.156.2 +вторичной
1.156.3 -третичной
1.156.4 -четвертичной
- 1.157β-Складчатая структура белковой молекулы формируется:
1.157.1 -гидрофобными связями
1.157.2 +водородными связями
1.157.3 -ионными связями
1.157.4 -все ответы верны
- 1.158Третичная структура белка формируется с участием химических связей:
1.158.1 +дисульфидной
1.158.2 -гликозидной
1.158.3 -пептидной
1.158.4 -простой эфирной
1.158.5 +ионной
- 1.159Третичная структура белка формируется с участием химических связей:
1.159.1 -дисульфидной
1.159.2 -ионной
1.159.3 -водородной
1.159.4 -гидрофобной
1.159.5 +все ответы верны
- 1.160Четвертичную структуру белка формирует химическая связь:
1.160.1 +ионная
1.160.2 -гликозидная
1.160.3 -пептидная
1.160.4 -эфирная
- 1.161Четвертичную структуру белка формирует химическая связь:
1.161.1 +ионная
1.161.2 -гидрофобная
1.161.3 -пептидная
1.161.4 -все ответы верны