Лекция 2. Тема: Биокатализ

Вопросы:

1. Ферменты как биологические катализаторы, их роль в процессах обмена веществ.

2. Свойства ферментов как биокатализаторов.

3. Общие представления о классификации ферментов.

4. Витамины и их классификация и участие в обменных процессах.

2.1.Ферменты как биологические катализаторы, их роль в процессах обмена веществ.

Биокатализ. Все химические реакции, происходящие в клетке, протекают под действием биологических катализаторов, ферментов (энзимов). Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, преимущественно белковой природы. Подавляющее большинство ферментов имеют белковую природу. Термин фермент (от лат. fermentum – закваска) был предложен в начале 17 века голландским ученым Ван Гельмонтом для обозначения веществ, способствующих протеканию спиртового брожения. В 1878 году Кюне предложил термин энзим (от греч. en – внутри, zyme – закваска). Таким образом, оба эти названия обозначали вещества, вызывающие процессы брожения. Природа этих веществ в то время была фактически не известна.

Энзимология– раздел биохимии, изучающий ферменты.

И ферменты, и неорганические катализаторы, подчиняются одним и тем же законам катализа:

- катализируют только энергетически возможные реакции;

- не расходуются в процессе реакции;

- не участвуют в образовании продуктов реакции

- не изменяют направление протекания реакции.

Однако по ряду признаков ферменты отличаются от неорганических катализаторов.

Во-первых, как мы уже отмечали выше, подавляющее большинство ферментов имеют белковую природу и, следовательно, являются высокомолекулярными соединениями. Во-вторых, в отличие от неорганических катализаторов ферменты действуют в «мягких» условиях: при атмосферном давлении, нейтральных значениях рН, при температурах 30–40°С. Кроме того, скорость ферментативного катализа во много сотен раз выше, чем неорганического. Одна единственная молекула фермента может за 1 минуту катализировать до миллиона химических реакций. Ферменты обладают высочайшей специфичностью по отношению к субстрату, то есть они осуществляют катализ одной единственной строго определенной реакции или группы однотипных реакций. При этом ферментативный катализ в большинстве случаев стериоспецифичен, ферменты способны «различать» молекулы, различающиеся только положением химических групп в пространстве, что абсолютно не свойственно неорганическим катализаторам.

В отличие от неорганических катализаторов ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью. Они могут взаимодействовать с различными факторами внешней и внутриклеточной среды, и изменять под действием этих факторов свои ферментативные свойства. Таким образом, скорость протекания ферментативных процессов в клетке может ускоряться или замедляться под действием различных условий, что обеспечивает приспособление организма к условиям среды на молекулярном уровне.

Ферменты необходимы для осуществления биохимических реакций в организме. Они делятся на пищевые и метаболические. Каждый фермент активизирует только один биохимический процесс.

Роль ферментов в жизнедеятельности организма заключается в:

1. стимуляции процесс переваривания и всасывания пищи;

2. регуляции осмотическое давление, нормализации значений рН различных сред;

3. активизации метаболизма и выведения умерших клеток из организма;

4. обеспечении обмена веществ, формировании повышенной резистентности (способность организма противостоять воспалительным процессам;

5. детоксикации организма (очищают лимфу и кровь);

6. повышении иммунитета и способности организма к самовосстановлению и саморегуляции.

Строение ферментов.

Ферменты или энзимы – это белки, выполняющие в организме каталитические функции. Катализ предусматривает, как ускорение, так и замедление химических реакций.

Ферменты практически всегда ускоряют химические реакции в организме, причем, ускоряют в десятки и сотни раз. У иных реакций, проходящих под контролем ферментов, скорость в их отсутствие падает практически до нуля.

Участок фермента, который непосредственно участвует в катализе, называется активным центом (АЦ). АЦ – это уникальная для каждого фермента совокупность функциональных групп аминокислотных остатков, строго ориентированных в пространстве за счет третичной или четвертичной структуры фермента. Он может быть по-разному организован у ферментов, имеющих только третичную и четвертичную структуру. У сложных белков в образовании активного цента участвуют, как правило, все субъединицы, а также их простетические группы.

В активном центре выделяют два участка – адсорбционный и каталитический.

Адсорбционный участок – это центр связывания. Он по своему строению соответствует структуре реагирующих веществ, называемых в биохимии субстратами. Раньше считали, что субстраты и адсорбционный центр фермента совпадает как ключ и замок. Сейчас считается, что точного соответствия между ферментом и субстратом нет, оно возникает в процессе взаимодействия фермента с субстратом (теория вынужденного соответствия).

Второй участок в АЦ – каталитический. Он обусловливает специфичность действия фермента, т.е. тип ускоряемой реакции.

У большинства ферментов один активный центр, но бывают ферменты, имеющие несколько активных центров.

Надо сказать, что в ферментативной реакции принимает участи не только активный центр фермента, но и другие его части. Общая конформация фермента играет важную роль в его активности. Поэтому, изменение даже одной аминокислоты в части молекулы, которая не имеет отношения непосредственно к активному центру, может сильно повлиять на активность фермента и даже свести её к нулю. Благодаря изменению конформации фермента происходит «приспособление» его активного центра к структуре субстратов, участвующих в ускоряемой ферментом реакции.

По строению все ферменты можно разделить на однокомпонентные (простые, или ферменты-протеины) и двухкомпонентные (сложные, или ферменты-протеиды). Ферменты-протеины построены по типу простых белков – состоят только из аминокислот. Ферменты – протеиды состоят из белковой части – апофермента и небелковой части – кофермента.Апофермент обуславливает субстратную специфичность, т.е. играет роль субстратного участка АЦ, а кофермент играет роль каталитического участка АЦ, т.е. обуславливает специфичность действия. Коферментами могут быть металлы, витамины и другие небелковые низкомолекулярные вещества.

Некоторые ферменты, имеющие четвертичную структуру помимо АЦ могут иметь аллостерический центр. Он служит для регуляции активности ферментов.

Механизм действия ферментов. Специфичность.

Надо помнить, что при осуществлении каталитической функции, сам катализатор не меняет своей химической природы. Это утверждение справедливо и для ферментов.

В любой каталитической реакции, осуществляемой ферментами, различают три стадии.

1. Образование фермент-субстратного комплекса. На этой стадии активный центр фермента, связывается с субстратами за счет слабых связей, обычно водородных. Особенностью этого этапа является полная обратимость, так как фермент-субстратный комплекс легко может распадаться на фермент и субстраты. На этой стадии возникает благоприятная ориентация молекул субстратов, что способствует ускорению их взаимодействия.

2. Эта стадия проходит с участием каталитического участка активного центра. Сущность этого этапа состоит в снижении энергии активации и ускорении реакции между субстратами. Результатом этого этапа является образование нового продукта.

3. На этой стадии происходит отделение готового продукта от активного центра с освобождением фермента, который вновь готов для осуществления своей функции.

В клетке ферменты, катализирующие многостадийные процессы часто объединяются в комплексы, называемые мультиферментными системами. Чаще всего эти комплексы встроены в биомембраны или связаны с органоидами клеток. Такое объединение ферментов делает их работу более эффективной.

В некоторых случаях белки-ферменты содержат небелковый компоненты, участвующие в катализе. Такие небелковые элементы называются коферментами. Большинство коферментов в своем составе содержат витамины.

Важнейшим свойством ферментов является их высокая специфичность. В биохимии существует правило: одна реакция – один фермент. Различают два вида специфичности: специфичность действия и специфичность субстратная.

Специфичность действия - это способность фермента катализировать только один определенный тип химической реакции. Если субстрат может вступать в различные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент.

Субстратная специфичность – это способность фермента действовать только на определенные субстраты.

Субстратная специфичность бывает абсолютная и относительная.

При абсолютной специфичности фермент катализирует превращения только одного субстрата.

При относительной - может быть группа похожих субстратов.