Добавил:

Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.

Вуз:

Саратовский государственный медицинский университет им. В.И. Разумовского

Предмет:

[НЕСОРТИРОВАННОЕ]

Файл:

Posobie_GETEROCIK.i_VM_org.soed

.pdf

Скачиваний:

Добавлен:

09.03.2016

Размер:

1.08 Mб

Скачать

☆

<<< < Предыдущая 1 2 34 / 74 5 6 7 > Следующая >>>

1) CH - CH - COOH + С Н СН -О- C

CH - CH - COOH

- HCl

NH2

С Н

-NН

СН -О-С

защита аминогруппы

CH3-

CH - COOH +

С2Н5-О- C

CH - CH - COОС-О-С Н

- HClС Н

С6Н5СН2-О-С

-NН

СН

-О-С-NН

активация карбоксильной группы

2) NH - CH

- COOH + С Н - OH

NH2 - CH2 - COOС2Н5

- H2O

защита карбоксильной группы

3)CH3- CH - COОС-О-С2Н5 + NH2 - CH2 - COOС2Н5

С Н			СН		-О-С-NН							O			- С2Н5 - O-СООН
6		5		2
6		5		2

						О
										O

					CH3-			CH - C- NH - CH2 - COOС2Н5



С Н СН -О-С-NН													образование пептидной связи
6		5		2
6		5		2

						О
	4) удаление защитных групп и образование дипептида:
										O
														1) Н2О, Н+ ;
						CH3-			CH - C- NH - CH2 - COOС2Н5					1) Н2О, Н+ ;
														2) Н2, Pd


	С Н СН					-О-С-NН
6			5		2
6			5		2

							О
											O

							CH3-			CH - C- NH - CH2 - COOН + С2Н5ОН + СО2 + СН3С6Н5



									NН2

аланилглицин

При отщеплении двух молекул воды от двух молекул аминокислот образуется дикетопиперазин (циклический амид):

Н2N - CH2 - C		О		NH	O
		ОН	t	NH
	+		t
НО	+		- 2 H2O		NH
НО	С - СН2 - NH2		- 2 H2O	O	NH
О	С - СН2 - NH2			O
О				Дикетопиперазин
				Дикетопиперазин

б) - Аминокислоты выделяют при нагревании NH3 и образуют не-

предельную кислоту, т.е. идет реакция дезаминирования:

CH3

COOH

NH3

СН3–СН=СН–СООН

NH2

Кротоновая к-та

-Аминомасляная к-та

в) - Аминокислоты при нагревании подвергаются внутримолеку-

лярной дегитратации с образованием лактамов:

CH2- CН2 - СН2 - COOH

- H2O

NH2

Бутиролактам

V.Реакции аминокислот в клетке

Вклетке живого организма устанавливается равновесие компонен-

тов, необходимых для ее функционирования. При избытке аминокислот они разрушаются под действием ферментов в результате дезаминирования,

переаминирования и декарбоксилирования.

Переаминирование

В биосистемах в процессе переаминирования принимают участие пиридоксальфосфат и аминотрансферазы. Например:

НООС-СН2-СН2-СН-СООН

NH2

глутаминовая кислота

- Н2О

НООС-СН2-СН2-СН-СООН

O C H

+ Н2О

CH2OP=O

CH3 N

пиридоксальфосфат

имин

Декарбоксилирование α – аминокислот происходит под действием ферментов – декарбоксилаз, в результате чего образуются “биогенные амины” с ярко выраженной физиологической активностью. В лаборатор-

ных условиях аминокислоты легко декарбоксилируются в щелочной среде.

CH2

(CH2)2

COOH

HOOC

(CH2)2

COOH

CO2

NH2

Глутаминовая к-та

-Аминомасляная к-та

CH2

COOH OH

, t

CH2

NH2

CO2

NH2

5-Окситриптофан

Серотонин

5-Окситриптамин

CH2

COOH

, t

CH2

NH2

1 5

NH2

CO2

2 1

Гистидин,

Гистамин,

-амино- -[4(5)-имидазолил]-

2-имидозолиламиноэтан

пропионовая к-та

Биогенные амины имеют большое физиологическое значение. Они участвуют в ряде реакций обмена нервной и сердечно-сосудистой систем.

К биогенным аминам, образующимся из тирозина в процессе обмена веществ, относится группа катехоламинов: адреналин, норадреналин и до-

фамин:

			HO
	*		CH2 CH2 NH2
HO	CH2 CH COOH	HO	CH2 CH2 NH2
	NH2

Тирозин

Дофамин

CH2

NH2

CH2

CH3

Норадреналин

Адреналин

Дофамин, норадреналин и адреналин выполняют роль нейро-

медиаторов. Из тирозина синтезируются пигменты кожи, глаз, волос.

Дезаминирование:

а) Окислительное

COOH + O

NH3

COOH

NH2

Оксокислота

б) Восстановительное

R	CH	COOH + 2H	R	CH2	COOH
R	CH	COOH + 2H	R	CH2	COOH
			NH3
	NH2		NH3
	NH2

Предельная кислота

в) Гидролитическое

COOH +

HOH

NH3

COOH

NH2

Оксикислота

г) Внутримолекулярное

COOH

NH3

COOH

NH2

Непредельная кислота

VI. Реакции по радикалу

1)Все циклические аминокислоты, содержищие бензольное кольцо

–триптофан, тирозин, фенилаланин – легко вступают в реакции замещения по бензольному кольцу с На12, НО–NO2, HO–SO3H.

Путем йодирования тирозина в организме образуется гормон щито-

видной железы тироксин:

				I
HO	CH2 CH COOH + 2 I2	фермент	HO	CH	CH COOH
		2 HI		2
	NH2	2 HI			NH
	NH2				NH
					2
				I
	Тирозин			Дийодтирозин
		I
HO	CH2 CH COOH + HO		CH2	CH COOH	Тироксин
	NH2			NH2
		I

Качественная реакция на ароматические аминокислоты – ксантопро-

теиновая – обусловлена нитрованием бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета. При добавлении к ним щелочи возникает оранжевое окрашивание:

O2N

COOH + 2 HONO

CH CH COOH

2 H2O

NH2

O2N

2) Серусодержащие аминокислоты вступают в реакции окисления,

солеобразования по меркапто –SH группе:

CH2

COOH

CH2

COOH

CH2

COOH

NH2

CH3

Цистеин

СH2

СH

COOH

Метионин

Цистин

Цистеин и цистин легко превращаются друг в друга за счет реакции окисления – восстановления:

	O
Цистеин	2H	Цистин + Н2О
	2H

Обмен серы в организме идет, в основном, за счет цистина и цистеи-

на. Они обусловливают структуру белка, реактивность многих ферментов и гормонов.

Качественной реакцией на серусодержащие аминокислоты является реакция Фоля:

CH2SH

+ Pb(CH COO)

CHNH

H NCH

+ 2 CH COOH

COOH

коричневый

2.2.БЕЛКИ

Белки – это биополимеры, состоящие из ста и более остатков амино-

кислот.

Белки классифицируются на:

- простые (протеины), состоящие из -аминокислот;

- сложные (протеиды), состоящие из белковой и небелковой частей.

Аминокислотный состав определяет многие свойства белков: заряд белковой молекулы, ИЭТ, способность к осаждению, структуру и биологи-

ческую активность.

В настоящее время синтезированы простейшие белки – инсулин, ри-

бонуклеаза, окситацин и др.

Первичная структура

Под первичной структурой подразумевают определенную последо-

вательность фрагментов аминокислот в полипептидной цепи. Полипепти-

ды содержат фрагменты до 22 разных аминокислот.

O O

OH + H

COOH

H N

2 H2O

R''

H2N

COOH

R''

Пептидная связь

Первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка одинаковых и различных α – аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфид-

ным мостиком, имеет неодинаковый состав у различных видов животных.

Вторичная структура

Отдельные молекулы белков взаимодействуют друг с другом, обра-

зуя водородные связи, причем цепи “свертываются” в виде спиралей.

Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное поло-

жение фрагментов в пространстве) называется вторичной структурой

белков.

“Скручивание” полипептидноых цепей в белковой молекуле в ци-

линдрические спирали происходит строго закономерно, каждая спираль содержит нецелочисленное количество остатков (3, 7) аминокислот на один виток спирали. Такая спираль называется α – спиралью. Она может быть левой и правой. В глобулярных белках α – спираль не является един-

ственным элементом структуры, так как для пептидных цепей таких бел-

ков характерны “изгибы” и “повороты”, несовместимые с прямой спираль-

ной структурой.

Третичная структура

Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с обра-

зованием амидных, дисульфидных, гидрофобных, водородных и иных свя-

зей за счет боковых цепей аминокислот. В результате возникновения этих связей происходит закручивание α – спирали в клубок. Эти особенности строения белков называют третичной структурой.

Четвертичная структура

Несколько отдельных полипептидных цепей способны укладываться в более сложные образования, называемые также комплексами или агрега-

тами. При этом каждая цепь, сохраняя характерную для нее первичную,

вторичную и третичную структуры, выступает в роли субъединицы ком-

плекса с более высоким уровнем пространственной организацией – четвер-

тичной структурой. Такой комплекс представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, не свойственную отдельно взятым субъединицам. Четвертичная структура закрепляется за счет Н-связей и гидрофобных взаимодействий между субъединичными полипептидными цепями.

Определение четвертичной структуры белковых агрегатов возможно только с помощью высокоразрешающих физико - химических методов

(рентгенография, электронная микроскопия). Четвертичная структура ха-

рактерна лишь для некоторых белков, например, гемоглобина. Главная

функция гемоглобина (основного компонента эритроцитов) состоит в пе-

реносе кислорода из легких к тканям организма. Его четвертичная струк-

тура – образование из четырех полипептидных цепей (субъединиц), каждая из которых содержит гем.

Физико – химичекие свойства белков Для белков характерны высокая вязкость растворов, низкая диффу-

зия, способность к набуханию, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление.

Белки, как и аминокислоты, амфотерны за счет свободных амино - (–NН2) и карбоксильных ( –СООН) групп.

В зависимости от рН среды, соотношения кислых и оснóвных ами-

нокислотных остатков белки несут положительный или отрицательный заряды, что и используется при электрофорезе.

Подобно биурету полипептиды и белки дают качественную реакцию с Сu(ОН)2 – красно-фиолетовое окрашивание и она называется биуретовой реакцией.

Белки отличаются друг от друга по составу, форме, растворимости,

биологической активности, молярной массе. Часть из них синтезируется в организме, другие должны поступать извне.

Строение белков было установлено на основе реакций гидролиза.

Фибриллярные белки – это белки, молекулы которых состоят из па-

раллельных, сравнительно вытянутых пептидных цепей, образуют палоч-

ковидные структуры. Они не растворимы и выполняют структурную и за-

щитную функции в организме. Например, коллаген при нагревании пре-

вращается в беспорядочные клубки, получившие название желатины (в ней много глицина, гидроксипролина, гидроксилизина).

Глобулярные белки – это белки, молекулы которых состоят из плотно свернутых полипептидных цепей и имеют форму, близкую к сферической.

К ним относятся ферменты, антитела, гормоны, альбумин, гемоглобулин и другие. Они растворимы в водно - солевых растворах.

Некоторые белки, например, миозин и фибриноген имеют палочко-

видную структуру, однако хорошо растворимы в воде.

Денатурация белков

Под влиянием многих факторов пространственная структура способ-

на разрушаться, что приводит к потере биологической активности белков.

К таким факторам относятся повышенная температура, изменение рН сре-

ды, УФ – и рентгеновское излучения, механическое воздействие (встряхи-

вание), соли тяжелых металлов, алкалоиды и др.

Денатурация белков – это разрушение их природной (нативной) про-

странственной структуры с сохранением первичной структуры. Денатура-

ция редко бывает обратимой. В этих немногих случаях важно то, что бес-

порядочно скрученная молекула денатурированного белка самопроизволь-

но принимает нативную пространственную структуру с полным сохране-

нием биологической функции.

В случаях отравления солями тяжелых металлов (ртути, свинца, се-

ребра и др.) в качестве противоядия используют белки с повышенным со-

держанием кислотных групп, например яичный альбумин. Он действует как конкурент белков организма и сам связывает токсичный агент, образуя с ним нерастворимую соль, которая затем выводится из организма.

В организме содержится более 50.000 различных белков. Кожа со-

держит 63% от массы сухой ткани, кости – 20%, зубы – 18%.

Функции белков:

1.Питательная (энергетическая – 20-25% – на белки), 17,6 кДж/г.

2.Транспортная (переносчики различных веществ) – гемоглобин, миогло-

бин и др.

3.Сократительная (белки мышечных тканей) – миозин и др.

4.Структурная (пластическая) – коллаген, фиброин, мембранные белки.

5.Каталитическая (белки-ферменты) – пепсин, каталаза, уреаза и др.

6.Регуляторная (белки-гормоны) – инсулин, вазопрессин и др.

<<< < Предыдущая 1 2 34 / 74 5 6 7 > Следующая >>>

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]

#
16.08.2019136.7 Кб91posleoperat_period.doc
#
09.03.20161.15 Mб70Posob.GFS.pdf
#
09.03.20161.24 Mб79PosobieTEOR.OSN.ORG.KHIM.pdf
#
25.03.20159.08 Mб791Posobie_dlya_podgotovki_k_zanyatiam.docx
#
09.03.20164.71 Mб266Posobie_dlya_podgotovki_k_zanyatiam.pdf
#
09.03.20161.08 Mб82Posobie_GETEROCIK.i_VM_org.soed.pdf
#
25.03.20151.21 Mб104Posobie_Mono-_i_polifunkc.org.soed.pdf
#
25.03.20154.56 Mб283posobie_Osnovy_tsitogenetiki_nyu.doc
#
25.03.201536.5 Mб470Posobie_po_biologii.doc
#
25.03.2015668.38 Кб117Posobie_po_nefrologii_1.pdf
#
25.03.2015561.46 Кб50POVERKhNOSTNOE_NATYaZhENIE.pdf