Posobie_GETEROCIK.i_VM_org.soed

2. Биологически важные аминокислоты. Белки

Цель занятия: изучить строение и химические свойства биологически

важных аминокислот, белков и их роль в организме.

Студент должен знать:

-строение, прототропную таутомерию, классификацию,номенклатуру и химические свойства α-аминокислот;

-строение, структуру и свойства пептидов;

-строение, свойства, структуру белков и их водных растворов.

Студент должен уметь:

-классифицировать аминокислоты;

-объяснять амфотерность аминокислот, их химическое поведение;

-писать схемы образования дипептидов.

Вопросы для самоподготовки:

1.Что такое аминокислоты?

2.Как классифицируются аминокислоты?

3.Какие виды номенклатуры используются для аминокислот?

4.Какие аминокислоты входят в состав белков организма?

5.Что представляет собой аминокислота в кислой, основной и нейтральной средах?

6.Каковы химические свойства α –аминокислот?

7.Какие продукты получаются при нагревании α - , β - , γ –

амннокислот? Чем это можно объяснить?

8.Опишите качественные реакции на аминокислоты и белки.

9. Что такое белки? Как они классифицируются?

10. Опишите структуру белка.

11. Какие функции выполняют белки в организме?

21

2.1.АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты - это гетерофункциональные соединения, содержа-

щие амино- и карбоксильную группы:

H2N CH COOH

R

Номенклатура аминокислот

Биологически важные аминокислоты имеют тривиальные названия.

По рациональной номенклатуре их названия составляются путем прибавления к тривиальному названию приставки амино- и буквы грече-

ского алфавита, указывающей положения – NH2 группы по отношению к – СООН.

Международная номенклатура в названии аминокислот используется редко.

22

Изомерия аминокислот

Для аминокислот характерны структурная изомерия (изомерия цепи

иположения), стереоизомерия (конформационая и оптическая).

1.Изомерия цепи:

-Аланин

-Аланин

3. Оптической изометрией обладают все аминокислоты, кроме гли-

цина. Отнесение к D- и L-ряду проводят по аналогии с глицериновым аль-

дегидом.

Во всех случаях, когда -аминокислота содержит два и более асим-

метрических атомов углерода, конфигурацию ее определяют, исходя из -

углеродного атома.

23

В организме обычно имеются L-, - и алло-формы. В составе белков аминокислоты находятся только в L-форме. D-аминокислоты встреча-

ются в антибиотиках (например, грамицидин).

Классификация аминокислот

По числу –NH2, –COOH групп, а также в зависимости от заместителя

(R) аминокислоты подразделяют на:

I.Моноаминокарбоновые:

II.Моноаминодикарбоновые:

HOOC (CH2)2 CH COOH

NH2

Глутаминовая к-та -аминоглутаровая к-та)

III.Диаминокарбоновые:

, ,

H2N CH2 (CH2)3 CH COOH

NH2

Лизин , -диаминокапроновая к-та)

IV. Ароматические:

HO CH2 CH COOH

NH2

Тирозин (n-оксифенилаланин)

V.Гетероциклические:

24

R CH COO-

NH3+

Диполярный ион

Значение рН раствора, при котором аминокислота не имеет заряда,

называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). Заряд белковой молекулы определяется суммой ионогенных групп –NH3+ и –COO–.

Аминокислоты, как амфотерные соединения, образуют соли как с кислотами, так и с основаниями:

NaOH

NH2 O

Хелатная соль меди (II) раствор синего цвета

II. Реакции по карбоксильной группе (–СООН)

Аминокислоты могут диссоциировать, образовывать соли, сложные эфиры, ангидриды, амиды, хлорангидриды подобно карбоновым кислотам.

26

+ СН3СН2ОН, Н+ R - CH - COOС2Н5

- Н2О

NH2

этиловый эфир аминокислоты

R - CH - COOH

NH2

Хлорангидриды аминокислот образуются после ацилирования (“за-

щиты”) аминогруппы:

III. Реакции по аминогруппе (–NH2 )

Аминокислоты образуют соли, вступают в реакции ацилирования и алкилирования, в реакции конденсации, качественные реакции.

а) Реакции ацилирования и алкилирования:

27

б) Реакция с азотистой кислотой HNO2 (количественная и качествен-

ная реакция, по количеству выделившегося азота определяют количество

аминокислот (метод Ван - Слайка)):

вичным аминам, образуют основания Шиффа:

Основание Шиффа Для аналитических целей применяется реакция - аминокислот с

формальдегидом, останавливающаяся на стадии N - гидроксиметильного

производного аминокислоты:

Последняя реакция лежит в основе метода формольного титрования.

Сами аминокислоты вследствие амфотерности не могут быть оттитрованы щелочью. N - гидроксиметильные производные аминокислоты содержат свободную –СООН группу и могут быть определены количественно тит-

рованием щелочью.

г) Качественной реакцией на α – аминокислоты служит реакция с нингидрином:

28

+ CO2 + R–CHO

IV. Реакции нагревания аминокислот

а) -Аминокислоты при нагревании могут отщеплять одну или две

молекулы воды.

При отщеплении одной молекулы воды образуются дипептиды:

Дипептид обладает способностью взаимодействовать с новой моле-

кулой аминокислоты с образованием трипептида, тетрапептида и полипеп-

тида. Полипептид является основой белковых молекул. Название ди– и

полипептидов строится по названиям тех кислот, из которых они образу-

ются. Поэтому аминокислота, участвующая в образовании пептида имеет окончание –ИЛ, а концевая аминокислота, сохранившая группу –СООН – полное название:

Используется сокращенная запись полипептида с указанием конце-

вых групп и названий аминокислот первыми тремя буквами русского или

латинского алфавита:

29

Н2N – Ала – Тир – Гли – Глу – СООН Аla - Tyr - Gly - Glu

При пептидном синтезе из двух разных аминокислот получается че-

тыре вида дипептида, из трех разных – девять и т.д. Последовательность аминокислотных остатков в белках строго определенная, следовательно,

необходимо другие варианты исключить. Можно судить теперь об эффек-

тивности работы живых клеток, осуществляющих биосинтезы огромного числа разнообразных полипептидов.

Для синтеза строго определенной последовательности аминокислот в белке необходимо применять “метод защиты”, который включает в себя следующие операции:

- защита α – NH2 группы N – концевой аминокислоты (ацилирова-

ние);

- защита –СООН группы С – концевой аминокислоты (этерефика-

ция);

-создание пептидной связи;

-удаление защитных групп.

Проиллюстрируем этот подход на примере синтеза дипептида гли-

цилаланин:

30