- •Энергетический обмен.
- •Принцип работы дыхательной цепи
- •Общие принцип окислительного фосфорилирования
- •Функция:
- •5 Комплекс. Атф-синтаза
- •Каким образом энергия водорода преобразуется в энергию атф? Механизм окислительного фосфорилирования
- •Синтез атф регулируется
- •Дыхательный контроль
- •На клеточное дыхание также могут влиять: Гипоэнергетические состояния
- •Разобщители окисления и фосфорилирования
- •Ингибиторы ферментов дыхательной цепи
- •Ингибиторы ферментов дыхательной цепи Как подсчитать эффективность окисления? Коэффициент p/o
- •Расчет энергетической ценности и коэффициента р/о
- •Соотношение количества атф, неорганического фосфата и кислорода при окислении аспартата Окисление аланина
- •Соотношение количества атф, неорганического фосфата и кислорода при окислении аланина
Функция:
Принимает электроны от цитохрома с и передает их на кислород с образованием воды.
Переносит 2 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.
5 Комплекс. Атф-синтаза
Пятый комплекс – это фермент АТФ-синтаза, состоящий из множества белковых цепей, подразделенных на две большие группы:
одна группа формирует субъединицу Fо (произносится со звуком "о", а не "ноль" т.к. олигомицин-чувствительная) – ее функция каналообразующая, по ней протоны водорода устремляются в матрикс.
другая группа образует субъединицу F1 – ее функция каталитическая, именно она, используя энергию протонов, синтезирует АТФ.
Упрощенно считают, что для синтеза 1 молекулы АТФ необходимо прохождение приблизительно 3-х протонов Н+.
Каким образом энергия водорода преобразуется в энергию атф? Механизм окислительного фосфорилирования
На основании строения и функций компонентов дыхательной цепи предложен механизм окислительного фосфорилирования:
1. Ферменты дыхательной цепи расположены в строго определенной последовательности: каждый последующий белок обладает большим сродством к электронам, чем предыдущий (он более электроположителен, т.е. обладает более положительным окислительно-восстановительным потенциалом). Это обеспечивает однонаправленное движение электронов.
Все атомы водорода, отщепленные дегидрогеназами от субстратов в аэробных условиях, достигают внутренней мембраны митохондрий в составе НАДН или ФАДН2.
НАД - никотинамид аденин динуклеотид водорастворимый переносчик электронов. Окислительное фософорилирование начинается с поступления электронов в дыхательную цепь. Поставщиками электронов для НАД (НАДФ) служат различные дегидрогеназы цитозоля или митохондрий. У субстрата забираются два атома водорода. Один связывается с НАД, другой выходит в окружающую среду.
Реакция выглядит следующим образом:
Восстановленный субстрат + NAD = окисленный субстрат + НАДН + Н*
Внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для НАДН, поэтому электроны передаются с него непосредственно на акцепторы первого комплекса ЦПЭ.
ФАД – флавин аденин динуклеотид. Флавопротеины обычно очень тесно (ковалентно) связаны с флавиновыми нуклеотидами (ФМН, ФАД), которые часто являются коферментами активного центра. Окисленный получает два электрона и образуется ФАДН2 или ФМНН2. В цепь они их могут отдавать по одному электрону.
Митохондриальная дыхательная цепь состоит из серии согласованно работающих переносчиков электронов, большинство из которых представлены интегральными белками, простетические группы которых способны получать и отдавать один или два электрона. Есть три типа переносчиков:
прямой перенос электронов путём восстановления Fe3+ в Fe2+;
перенос в виде атома водорода Н+ + е-;
перенос в виде иона водорода :Н-, который несёт два электрона.
Кроме НАД и флавопротеинов переносчиками электронов служат:
гидрофобная молекула хинона (убихинон, коэнзим Q, коэнзим Q10). Это жирорастворимый бензохинон с длинной боковой изопреноидной цепью (у человека – 10 едениц). Наподобие флавопротеинов служит связующим звеном между двухэлектронными донорами и одноэлектронными акцепторами электронов.
и два различных типа железосодержащих белков:
цитохромы; Митохондрии имеют три вида цитохромов а, в и с. Цитохромы а и в нековалентно связаны с белком, который встроен во внутреннюю мембрану митхондрий, а с – ковалентно связан с цистеином цитохромов. Цитохром С исключительный – растворимый белок цепи, который электростатически связан с внешней поверхностью внутренней мембраны.
железо-серные белки (Fe-S). Атом железа связан с гемом, а с неорганической серой или серой в составе цистеина белка.
Здесь атомы водорода (от НАДН и ФАДН2) передают свои электроны в дыхательную ферментативную цепь, по которой электроны движутся (50-200 шт/сек) к своему конечному акцептору – кислороду. В результате образуется вода.
Поступающие в дыхательную цепь электроны имеют высокий энергетический уровень. По мере их продвижения по цепи они теряют энергию.
Энергетические соотношения в дыхательной цепи митохондрий и участки переноса ионов Н+ через мембрану.
Часть энергии электронов используется I, III, IV комплексами дыхательных ферментов для перемещения ионов водорода через мембрану в межмембранное пространство. Другая часть рассеивается в виде тепла.
Перенос ионов водорода через мембрану формируется градиент ионов водорода между внутренней и наружной поверхностями внутренней митохондриальной мембраны. Такой градиент обладает потенциальной энергией.
Нобелевский лауреат П. Митчел предложил хемиосмотическую модель. Электрохимическая энергия рождается из-за разности концентрации протонов и разности заряда вокруг внутренней мембраны митохондрии.
Градиент (Δμ, "дельта мю") получил название электрохимический градиент или протонный градиент. Он имеет две составляющие – электрическую (ΔΨ, "дельта пси") и концентрационную (ΔрН):
Δμ = ΔΨ + ΔрН
Как завершение всех предыдущих событий и необходимый их результат происходит наработка АТФ: ионы H+ теряют свою энергию, проходя через АТФ-синтазу (Н+-транспортирующая АТФ-аза, КФ 3.6.3.14.). Часть этой энергии тратится на синтез АТФ. Другая часть рассеивается в виде тепла: