192. Жирные кислоты.

193. Сукцинил-КоА.

194. Аминокислоты.

195. *Глюкоза.

196. Ацетил-КоА.

84. С помощью какой реакции можна доказать наличие пептидной связи в молекуле фермента?

197. С йодом.

198. * Биуретовой.

199. С крахмалом.

200. С трихлоруксусной кислотой.

201. С хлорноватой кислотой.

85. В организме человека дефицит железа. С недостаточностью какого фермента это связано?

202. Фосфатазы.

203. Амилазы.

204. *Каталазы.

205. Церулоплазмина.

206. Липазы.

86. Что входит в состав активного центра лактатдегидрогеназы?

207. ФМН.

208. ФАД.

209. * НАД.

210. ТПФ.

211. ПАЛФ.

87.Фермент α-амилаза слюны катализирует разрыв гликозидных связей в углеводах. К какому типу специфичности он относится?

212. Стереоспецифичним.

213. *Абсолютно специфичным.

214. Относительно специфичным.

215. Пространственно специфичным.

88. Фермент трипсин катализирует расщепление пептидных связей в молекулах белков. К какому типу специфичности он относится?

217. Стереоспецифичным.

218. Абсолютно специфичным.

219. Относительно специфичным. *

220. Пространственно специфичным.

89.Все ферменты розделяют на 6 классов. Какой тип реакций катализируют протеиназы?

222. Окислительно-восстановительные.

223. Междумолекулярного переноса химический групп.

224. * Гидролиза.

225. Негидролитическог расщепления связей.

226. Изомеризации субстратов.

90.Чем отличается активный центр простых ферментов от активного центра сложных ферментов?

227. Содержит каталитическую часть.

228. Содержит контактную часть.

229. Происходит взаимодействие с субстратом.

230. Содержит коферменты.

231. *Содержит уникальную последовательность аминокислот.

91.Скорость реакции зависит от энергии активации. Как изменяю активацию ферменты?

232. Повышение Е_а и снижение энергетического барьера.

233. Повышение Е_а и повышение энергетического барьера.

234. * Снижение Е_а и снижение энергетического барьера.

235. Снижение Е_а и повышение энергетического барьера.

92.Чем определяется субстратная специфичность фермента?

237. Аллостерическим центром фермента.

238. Структурой субстрата. *

239. Структурой фермента.

240. Активным центром фермента.

93. С помощью какой реакции можна доказать наличие пептидной связи в молекуле фермента?

242. С йодом;

243. *Биуретовой;

244. С крахмалом;

245. С трихлоруксусной кислотой.

246. С хлорноватой кислотой.

94. У больного гнойная рана. Какой из способов обработки ускорит очищение раны и её заживание?

247. Промывание глюкозооксидазой.

248. Промывание пероксидом водорода.

249. *Апликации с трипсином.

250. Использование стерильных повязок.

251. Использование повязок с гипертоническим раствором NаС1.

95. В сыворотке крови больного повышенная активность АлАТ, ЛДГ₄ и ЛДГ₅. Для какой болезни характерны такие изменения ферментативного спектра сыворотки крови?

11. Инфаркт миокарда.

12. Миозит.

13. * Гепатит.

14. Нефрит.

15. Панкреатит.

96.Больной жалуется на острую опоясующую боль в животе, тошноту, рвоту, повышение температуры тела. Анализ мочи на диастазу (амилазу) показал 800 г/л час. При каком заболевании наблюдаются такие изменения?

*Острый панкреатит.

Острый холецистит.

Язвенная болезнь желудка.

Острый аппендицит.

Єнтероколит.

97.В основе какого биохимического процесса лежит окислительное фосфорилирование?

Синтеза веществ в дыхательной цепи.

Синтеза макроэргических соединений.

Биосинтеза фосфатов в цитоплазме.

Синтеза веществ в организме.

* Биосинтеза АТФ из АДФ и Фн за счет энергии сопряжения окисления транспорта с фосфорилированием водорода в дыхательной цепи.

98. Какая из теорий обьясняет процесс тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования?

252. Биохимическая.

253. Химико-физическая.

254. * Хемиосмотичная.

255. Биофизическая.

256. Биологическая.

99.Как называется процесс образования жирных кислот из триацилглицеридов?

* Первая стадия катаболизма.

Вторая стадия катаболизма.

Третья стадия катаболизма.

Анаболизм.

Амфиболизм.

100.Жирные кислоты, как высококалорийные соединения поддаются превращениям в митохондриях в результате чего образуется большое количество энергии. Какими путями проходят эти процессы?

-окисление.

Декарбоксилирование.

Трансаминирование.

Дезаминирование.

Восстановление.

101. Все ферменты розделяют на 6 классов. К какому классу относится альдолаза?

Оксидо-редуктаз.

Трансфераз.

Гидролаз.

*Лиаз.

Изомераз.

102.Какое значение рН оптимума для фермента не правильное?

Пепсина – 1,5-2,5.

Амилазы – 6,8-7,4.

Ферментов крови – 7,0-7,4.

Трипсина – 7,2-8,0.

*Химотрипсина – 1,5-2,5.

103.Где происходит процесс связывание фермента с субстратом с образованием фермент-субстратного комплекса?

257. В алостеричном центре.

258. В каталитической области активного центра.

259. В контактной области активного центра. *

260. С участием функциональных групп на поверхности фермента.

104.От чего завист энергия активации молекул субстрата в ферментативной реакции?

262. Природы фермента.

263. Єнергии продуктов реакции.

264. Концентрации субстрата.

265. *Строения молекул субстрата.

266. Концентрации фермента.

105.Что подтверждает субстратную специфичность α-амилазы?

267. Гидролиз сахарозы к глюкозе и фруктозе.

268. *Гидролиз крахмала к глюкозе.

269. Гидролиз лактозы к глюкозе и галактозе.

270. Гидролиз клетчатки к глюкозе.

271. Гидролиз целлюлозы к глюкозе.

106.Какой фермент катализирует реакцию гидролиза крахмалаы?