Библиографический список

1. Бгатов А. В. Биогенная классификация химических элементов // Философия науки.1999. № 2 (6).

2. Болдырев А. А. Na/K-АТФаза – свойства и биологическая роль // Соросовский образовательный журнал. 1998. № 4. С. 2−9.

3. Гусев Н. Б. Внутриклеточные Са-связывающие белки. Часть 2. Структура и механизм функционирования // Соросовский образовательный журнал.1998. № 5. С. 10−16.

4. Супероксиддисмутаза. http: //ru.wikipedia.org

5. Филиппов П. П. Как мы видим // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6. С. 18−25.

6. Allmang C., Krol A. Selenoprotein synthesis: UGA does not end the story // Biochimie. 2006. Vol. 88. P. 1561–1571.

7. Ash D. E. Structure and Function of Arginases // J. Nutr. 2004. Vol. 134. P. 2760S–2764S.

8. Auld D. S. The ins and outs of biological zinc sites // Biometals. 2009. Vol. 22. P. 141–148.

9. Barber J. Photosynthetic generation of oxygen // Phil. Trans. R. Soc. B. 2008. Vol. 363. P. 2665–2674.

10. Barney B. M., Lee H.-I., Dos Santos P. C., Hoffman B. M., Dean D. R., Seef L. C. Breaking the N₂ triple bond: insights into the nitrogenase mechanism // Dalton Trans. 2006. P. 2277–2284.

11. Barynin V. V., Whittaker M. M., et al Crystal structure of manganese catalase from Lactobacillus plantarum // Structure. 2001. Vol. 9. P. 725–738.

12. Bastien J., Rochette-Egly C. Nuclear retinoid receptors and the transcription of retinoid-target genes // Gene. 2004. Vol. 328. P. 1 –16.

13. Capozzi F., Casadei F., Luchinat C. EF-hand protein dynamics and evolution of calcium signal transduction: an NMR view // J. Biol. Inorg. Chem. 2006. Vol. 11. P. 949–962.

14. Chelikania P., Fitab I., Loewena P. C. Diversity of structures and properties among catalases // Cell. Mol. Life Sci. 2004. Vol. 61. P. 192–208.

15. De la Vieja A., Dohan O., Levy O., Carrasco N. Molecular analysis of the sodium/iodide symporter: impact on thyroid and extrathyroid pathophysiology // Physiol. Rev. 2000. Vol. 80. P. 1083−1105

16. Edens W. A., Sharling L., et al Tyrosine cross-linking of extracellular matrix is catalyzed by Duox, a multidomain oxidase/peroxidase with homology to the phagocyte oxidase subunit gp91phox // J. Cell Biol. 2001. Vol. 154. P. 879−891.

17. Fox P. L. The copper-iron chronicles: The story of an intimate relation // BioMetals. 2003. Vol. 16. P. 9–40.

18. http: //upload.wikimedia.org/Wikipedia/commons/b/be/Urea _cycle.svg

19. Kräutler В. Vitamin B12: chemistry and biochemistry // Biochem. Soc. Transact. 2005. Vol. 33, P. 806−810.

20. McCall K. A., Huang C. C., Fierke C. A. Function and mechanism of zinc metalloenzymes // J. Nutr. 2000. Vol. 130. P. 1437S−1446S.

21. MacPherson I. S., Murphy M. E. P. Type-2 copper-containing enzymes // Cell. Mol. Life Sci. 2007. Vol. 64. P. 2887–2899.

22. Malmstrom B. G. Rack-induced bonding in blue-copper proteins // Eur. J. Biochem. 1994. Vol. 223. P. 711−718.

23. Mugesh G., du Mont W.-W. Structure−activity correlation between natural glutathione peroxidase (GPx) and mimics: A biomimetic concept for the design and synthesis of more efficient GPx mimics // Chem. Eur. J. 2001. Vol. 7. P. 1365−1370.

24. Nelson D. L., Cox M. M. Lehninger Principles of Biochemistry. 4th Ed. N. Y.: W. H. Freeman, 2004.

25. Page M. J., Di Cera E. Role of Na⁺ and K⁺ in enzyme function // Physiol. Rev. 2006. Vol. 86. P. 1049–1092.

26. Pena M. M. O., Lee J., Thiele D. J. A delicate balance: homeostatic control of copper uptake and distribution // J. Nutr. 1999. Vol. 129. P. 1251–1260.

27. Schomburg L., Schweizer U., Köhrle J. Visions & Reflections. Selenium and selenoproteins in mammals: extraordinary, essential, enigmatic // Cell. Mol. Life Sci. 2004. Vol. 61. P. 1988–1995.

28. Sharma Р. К., Chu Z. T., Olsson M. H. M., Warshel A. A new paradigm for electrostatic catalysis of radical reactions in vitamin B12 enzymes // Proc. Nat. Acad. Sci. U. S. A. 2007. Vol. 104. P. 9661–9666.

29. van de Graaf S. A. R., Ris-Stalpers C., et al Up to date with human thyroglobulin // J. Endocrinol. 2001. Vol. 170. P. 307–321.

30. Wajih N., Hutson S. M., Wallin R. Disulfide-dependent protein folding is linked to operation of the vitamin K cycle in the endoplasmic reticulum. A protein disulfide isomerase-VKORC1 redox enzyme complex appears to be responsible for vitamin K₁ 2,3-epoxide reduction // J. Biol. Chem. 2007. Vol. 282. P. 2626–2635.

31. Weinhold E. G., Glasfeld A., Ellington A. D., Benner S. A. Structural determinants of stereospecificity in yeast alcoholdehydrogenase // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1991. Vol. 88. P. 8420−8424.

32. Yu J., Zhou C.-Z. Crystal structure of glutathione reductase Glr1 from the yeast Saccharomyces cerevisiae // Proteins. 2007. Vol. 68. P. 972–979.

Оглавление

Часть 6. Химический состав живых организмов. Потребности в веществах и энергии ………………………………………………..	3
Глава 6.1. Элементный состав…………………………………. 6.1.1. Классификации элементов, входящих в состав живых организмов ………………………………………….…………………………	3 3
6.1.2. Кислород………………..…………………………………….	10
6.1.2.1. Активные формы кислорода…. ……………………….	10
6.1.2.2. Пути образования активных форм кислорода……... .. 6.1.2.3. Перекисное окисление липидов (ПОЛ)……………….	11 12
6.1.2.4. Нарушения в клетке, вызываемые ПОЛ ……………….. 6.1.2.5. Системы защиты клетки от активных форм кислорода	13 14
6.1.3. Азот …………………………………………………………….	25
6.1.3.1. Азотфиксация……………………………………………	26
6.1.3.2. Кислородсодержащие соединения азота…………….	31
6.1.4. Фосфор………………………………………………………..	34
6.1.5. Сера……………………………………. ………………………	36
6.1.6. Щелочные металлы: натрий и калий….…….………………...	38
6.1.7. Щелочноземельные металлы………………………………. 6.1.7.1. Магний…………..………………………………………..	42 42
6.1.7.2. Кальций…………………………………………………..	44
6.1.8. Переходные металлы…………………………………………..	55
6.1.8.1. Железо…….………………………………………………	56
6.1.8.2. Медь……………………………………………….……...	59
6.1.8.3. Марганец ……………………........................................	65
6.1.8.4. Кобальт………………………………………………….. 6.1.8.5. Хром………………………………………………………	68 73
6.1.8.6. Молибден………………………………………………..	73
6.1.8.7. Цинк……………………………………………………… 6.1.9. Галоиды……………………………………………………... …. 6.1.9.1. Хлор………………………………………………………	75 82 82
6.1.9.2. Фтор …………………………………….………………..	82
6.1.9.3. Бром ………………………..……………………………..	83
6.1.9.4. Йод………………………………………………..……….	84
6.1.10. Селен………………………………………………….............	92
Глава 6.2. Потребность живых организмов в углеводах, липидах, белках и нуклеиновых кислотах ……………………………………..	95
6.2.1. Незаменимые и условно заменимые аминокислоты .........	96
6.2.2. Полиеновые жирные кислоты …………………….................. 6.2.2.1. Эйкозаноиды………………………………………. …….. Глава 6.3. Витамины …………………………………………………. 6.3.1. Витамины – предшественники коферментов ……………….. 6.3.1.1. Превращение в коферментные формы…………………. 6.3.1.2. Ферментативные реакции с участием коферментов ….. 6.3.2. Витамины-антиоксиданты …………………………….........… 6.3.2.1. Аскорбиновая кислота (витамин С)… …………………. 6.3.2.2. Витамин Е………………………………………………… 6.3.2.3. Витамин А ……………………………………………….. 6.3.2.4. Витамин К………………………………………………... 6.3.3. Витамины-гормоны……………………………………….….. 6.3.3.1. Ретиноевые кислоты……………………………………. 6.3.3.2. Витамин D……………………………………………….. 6.3.4. Витаминоподобные вещества…………………………………. Библиографический список…………………………………………..	103106 114 114 115 119 124 124 125 129 135 138 138 143 146 147

Учебное издание

Кудряшова Наталья Васильевна,

Мызина Светлана Дмитриевна