9. Денатурация белков при механическом воздействии.

Денатурация белков Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. нативной (естественной) пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание.   Денатурация белков пищи возможна также от механического воздействия - без термообработки: такое происходит при сбивании яйца с сахаром . Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка: потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина); потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность); повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче); потерей способности к гидратации (растворению, набуханию); потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).

 

10. Деструкция белков при кулинарной обработке продуктов.

При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются их денатурацией. Для доведения продукта до полной готовности необходимо нагревать его при температурах, близких к 100 °С продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связан­ным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких Летучих продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углерода оксид. Накапли­ваясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии часть белков может гидролизоваться с расщеплением пептидных связей. При этом происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водораст­воримых азотистых веществ небелкового характера (свободных аминокислот, пептидов).деструкция коллагена мяса и рыбы приводит к образованию глютина — белка, растворимого в горячей воде. Аминокислот­ный состав глютина аналогичен составу коллагена. Как уже ука­зывалось, размягчение мясных продуктов, птицы, рыбы и не­рыбных морепродуктов при тепловой кулинарной обработке связано с деструкцией коллагена соединительной ткани, перехо­дом его в глютин.

Наряду с перечисленными выше технологическими фактора­ми на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз; таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу.

Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используют в мясной промышленности для выработ­ки желатина, который представляет собой высушенный глютин. Сырьем для получения желатина служат такие побочные продук­ты убоя мясного скота, как сухожилия, хвосты, уши, губы, свиная шкурка и пр.

При тепловой обработке овощей, плодов и картофеля также происходит деструкция структурного белка клеточных стенок экстенсина. В результате деструкции экстенсина образуются во­дорастворимые продукты, что также понижает механическую прочность тканей корнеплодов, картофеля и вызывает их раз­мягчение после тепловой обработки.Продукты деструкции белков придают пище соответствую­щие вкус и аромат. Например, в образовании запаха и вкуса не которых продуктов принимают участие серо- и фосфорсодержа­щие соединения.