7. Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Пептидная связь. Первичная структура белков.
α-Аминокислотыпредставляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (—NH2).
Аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связейбелковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. В состав белков входят 20 природных аминокислот.
Кислотно-основные свойства.Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов, а не в виде недиссоциированных молекул. В связи с этим, они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства, что зависит еще от природы входящего в их состав радикала.
Стереохимия аминокислот.Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода. Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежит к L-ряду. Таким образом, природные аминокислоты имеют пространственное расположение, аналогичное конфигурации L-глицеринового альдегида.
Пептидная связь— вид амидной связи, возникающей при образованиибелковипептидовв результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) однойаминокислотыс α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Из двухаминокислот(1) и (2) образуетсядипептид(цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схемерибосомагенерирует и более длинные цепочки из аминокислот:полипептидыибелки.
Первичная структура— последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являютсяконсервативные мотивы— сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессеэволюциивидов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. Первичная структура предопределяет все дальнейшие виды организации белковой молекулы.