162. Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции. Экстрактивные вещества мышц.

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся кпротеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматическихбелковна миоген,глобулинX, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существованиеглобулинаX и миогена как индивидуальныхбелковв настоящее время отрицается. Установлено, чтоглобулинX представляет собой смесь различных белковыхвеществсо свойствамиглобулинов. Термин «миоген» также является собирательным понятием. В частности, в составбелковгруппы миогена входит рядпротеинов, наделенных ферментативнойактивностью: например,ферментыгликолиза. К числу саркоплазматическихбелковотносятся также дыхательныйпигментмиоглобини разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом вмитохондрияхи катализирующие процессы тканевогодыхания,окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматическихбелков– пар-вальбумины, которые способны связыватьионыСа²⁺. Их физиологическая роль остается еще неясной.

Миоглобин.Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка (мол. м. 17800), к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В специальной полости миоглобина ("кармане") помещаетсягем, который связан с остальной частьюмолекулы(глобином), как вгемоглобине. Около 75% полипептидной цепи находится вконформацииα-спирали (все α-спирали правозакрученные). Между областями спирализации находятся 5 неспирализованных участков; такие же участки находятся на концах цепи. Внутренняя областьмолекулысостоит . из неполярных остатковлейцина,валина,метионина,фенилаланинаи не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой к-т, глута-мина,аспарагина,лизинаиаргинина. На наружной сторонемолекулырасположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки.Атомжелезатема может находиться в 4 состояниях: в ферросостоянии (дезоксимиоглобин, Fe²⁺), в феррисостоянии (метмиоглобин, Fe³⁺, 6-йлигандН₂О) и в низкоспиновых ферро- и феррисостояниях (соответственно Fe²⁺и Fe³⁺). Связываниелигандовсопровождается конформационными изменениямибелка, и, наоборот, конформационные изменения вблизи гема изменяют его электронное состояние и реакционную способность. Функция миоглобина запасать О₂в мышцах при его избытке и освобождать при недостатке основана на способностиионаFe²⁺обратимо связыватьмолекулуО₂с образованием оксимиоглобина. Высвобождение из оксимиоглобинамолекулыО₂, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальноедавлениеО₂резко падает.Белоквыполняет роль водорастворимогоносителягема, предохраняет Fe²⁺ отокисленияпри его взаимодействии с О₂и регулирует величину сродства к О₂.

Небелковые азотистые экстрактивные вещества. В скелетных мышцах содержится ряд важных азотистых экстрактивныхвеществ: адениновыенуклеотиды(АТФ,АДФиАМФ),нуклеотидынеаденинового ряда,креатинфосфат, креатин, креатинин,карнозин,ансерин, свободныеаминокислотыи др.Концентрацияадениновыхнуклеотидовв скелетной мускулатуре кролика (в микромолях на 1 г сырой массыткани) составляет:АТФ– 4,43,АДФ– 0,81,АМФ– 0,93. Количествонуклеотидовнеаденинового ряда (ГТФ, УТФ, ЦТФ и др.) вмышечной тканипо сравнению сконцентрациейадениновыхнуклеотидовочень мало. На долю креатина икреатинфосфатаприходится до 60% небелковогоазотамышц.Креатинфосфати креатин относятся к тем азотистым экстрактивнымвеществаммышц, которые участвуют в химических процессах, связанных с мышечным сокращением. К азотистымвеществаммышечной тканипринадлежат имидазолсо-держащие дипептидыкарнозиниансерин.Карнозинбыл открыт В.С. Гулевичем в 1900 г.; метилированное производноекарнозинаансеринбыл обнаружен вмышечной тканинесколько позже.

Карнозин и ансерин – специфические азотистые веществаскелетной мускулатуры позвоночных. Они увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Работами акад. С.Е. Северина показано, что имидазолсодержащие дипептиды не влияют непосредственно на сократительный аппарат, но увеличивают эффективность работы ионныхнасосовмышечнойклетки. Среди свободныхаминокислотв мышцах наиболее высокаконцентрацияглутаминовой кислоты(до 1,2 г/кг) и ее амидаглутамина(0,8–1,0 г/кг). В состав различныхклеточных мембранмышечной тканивходит ряд фосфоглицеридов:фосфатидилхолин, фосфатидилэтанол-амин,фосфатидилсерини др. Кроме того,фосфоглицеридыпринимают участие в обменных процессах, в частности, в качествесубстратовтканевогодыхания. Другие азотсодержащиевещества:мочевина,мочевая кислота,аденин,гуанин,ксантини гипоксантин – встречаются вмышечной тканив небольшом количестве и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена.

Безазотистые экстрактивные вещества. Одним из основных представителей безазотистых органическихвеществмышечной тканиявляетсягликоген. Егоконцентрацияколеблется от 0,3 до 2% и выше. На долю других представителейуглеводовприходятся десятые и сотые доли процента. В мышцах находят лишь следы свободнойглюкозыи очень малогексозофосфатов. В процессеметаболизмаглюкозы, а такжеаминокислотвмышечной тканиобразуются молочная, пиро-винограднаякислотыи много другихкарбоновых кислот. В том или ином количестве вмышечной тканиобнаруживаются также триглицериды ихолестерин. Состав неорганическихсолейв мышцах разнообразен. Изкатионовбольше всегокалияинатрия.Калийсосредоточен главным образом внутри мышечных волокон, анатрий– преимущественно в межклеточномвеществе. Значительно меньше в мышцахмагния,кальцияижелеза. Вмышечной тканисодержится рядмикроэлементов:кобальт,алюминий,никель,бор,цинки др.