Глава 3. ÌышЕчНАя ткань

Мышечная ткань составляет 40-42% от массы тела. Ее биологическая функция – обеспечивать подвижность путем сокращения и последующего расслабления. При сокращении мышц осуществляется работа, связанная c превращением химической энергии в механическую. Đазличают два вида мышечных тканей: поперечно-полосатую (скелетную и сердечную) и гладкую. Процесс сокращения скелетной мышцы контролирует нервная система (соматическая двигательная иннервация). Сердечная и гладкая мышцы имеют вегетативную двигательную иннервацию.

Скелетная мышца состоит из пучков вытянутых в длину клеток – мышечных волокон, обладающих тремя свойствами: возбудимостью, проводимостью и сократимостью. Отличительной чертой мышечных клеток от клеток, не обладающих свойством сократимости, является наличие саркоплазматического ретикулума. Он представляет собой замкнутую систему внутриклеточных трубочек и цистерн, окружающих каждую миофибриллу. Саркоплазматический ретикулум – модифицированная гладкая эндоплазматическая сеть, выполняющая функцию депо Са²⁺. Мышечные волокна имеют диаметр от 10 до 100 мкм и длину от 5 до 400 мм. В каждом мышечном волокне содержится до 1000 и более сократительных элементов миофибрилл.

3.1. Химический состав скелетной мышцы

В мышечной ткани содержится от 72 до 80% воды. Около 20-28% от массы мышцы приходится на долю сухого остатка, главным образом, белков. Оставшуюся часть составляют гликоген и другие углеводы, различные липиды, экстрактивные азотсодержащие вещества, соли органических и неорганических кислот и другие химические соединения.

Белки мышечной ткани делят на три группы: миофибриллярные и саркоплазматические протеины, белки стромы. На долю первых приходится около 45%, вторых - 35% и третьих – 20% всего мышечного белка. Эти группы полипептидов резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых растворах с различной ионной силой.

Ê миофибриллярным белкам относятся миозин, актин, актомиозин и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц.

Миозин составляет 50-55% от сухой массы миофибрилл. Его молекулярная масса около 460 000Д. Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму длиной 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой 205 000 - 210 000Д и несколько коротких цепей, относительная масса которых составляет около 20 000Д. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную α-спираль (″хвост″ молекулы), конец которой совместно с легкими цепями создает глобулу (″головку″ молекулы), способную соединяться с F-актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Миозин обладает АТФ-азной активностью.

Актин составляет ~20% от сухой массы миофибрилл. Молекулы глобулярного актина (G-актин) (М.м. 42000Д), состоящие из одной полипептидной цепочки, полимеризуясь, образуют фибриллярный актин (F-актин). В мышечных клетках весь актин находится в F-форме.

К нему могут присоединяться головки миозина, причем в фибриллярном актине на каждой глобуле G-актина есть центр связывания миозина. Соединение F-актина с миозином называют актомиозином.

Íà äîëþ тропомиозина приходится около 4-7% всех белков миофибрилл, молекулярная масса не превышает 65 000Д. Его молекула состоит из двух ?-спиралей. Данный белок располагается вблизи желобков спиральной ленты F-актина, вдоль нее, причем каждая молекула тропомиозина соединена с семью молекулами G-актина, а концами примыкает к таким же соседним молекулам.

Тропонин – глобулярный белок с молекулярной массой 80 000Д. Он построен из трех разных субъединиц (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может угнетать АТФ-азную активность, Тн-С (кальцийсвязывающий) обладает значительном сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозинсвязывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Образовавшийся комплекс, названный нативным тропомиозином, прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам кальция.

Ê саркоплазматическим белкам относятся миоглобин, Са⁺²-транспортирующие АТФазы, Са⁺²-связывающий белок – кальсеквестрин, белки – ферменты.

Миоглобин –протеид, простетической группой которого служит гем (М.м 16700Д). Он связывает молекулярный кислород и передает его окислительным системам клеток; также обеспечивает мышцы некоторым запасом этого газа.

Ñà⁺²-транспортирующие АТФазы саркоплазматического ретикулума откачивают ионы кальция из сарколеммы (при расслаблении).

Ñà⁺²-связывающий белок – кальсеквестрин находится внутри саркоплазматической сети.

В мышечных волокнах содержатся белки – ферменты, катализирующие процессы гликолиза, биологического окисления, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обменов.

Сведения о белках стромы: коллагене и эластине подробно рассмотрены в главе ’’Соединительная ткань’’.

Небелковые азотсодержащие соединения скелетных мышц: адениловые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ), нуклеотиды неаденилового ряда, креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, анзерин, свободные аминокислоты и др.

Креатин и креатинфосфат участвуют в химических процессах, связанных с мышечным сокращением. Креатин синтезируется в печени из аргинина, глицина и метионина. Оттуда с током крови он поступает в мышечную ткань, где фосфорилируясь, превращается в креатинфосфат.

К числу азотистых веществ мышечной ткани принадлежат имидазолсодержащие дипептиды – карнозин и анзерин, которые увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением (повышают эффективность работы ионных насосов). Эти соединения, являясь антиоксидантами, выполняют защитную функцию в данной ткани.

Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высокую концентрацию имеет глутаминовая кислота (äî 1,2 ã/êã) è åå àìèä – глутамин (0,8-1,0 г/кг). Другие азотсодержащие вещества: мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин встречаются в небольшом количестве и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена.

Липиды. В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд глицерофосфатидов: фосфатидилхолин,фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин и др.

Углеводы. Гликоген запасается в саркоплазме в виде включений. Его концентрация колеблется от 0,3% до 2% и выше. Гликоген выполняет энергетическую функцию в мышечной ткани, где находят лишь следы свободной глюкозы и очень мало гексозофосфатов. В процессе метаболизма глюкозы, а также аминокислот в мышечной ткани образуются молочная, пировиноградная кислоты.

Состав неорганических солей разнообразен. Среди катионов наибольшую концентрацию имеют калий и натрий. Ионы первого сосредоточены внутри мышечных волокон, а натрия – в межклеточном матриксе. Значительно меньше в мышцах магния, кальция и железа. Также содержится ряд микроэлементов: кобальт, селен, алюминий, никель, бор и т.д.