Научные основы производства продуктов питания

Белки обладают гидрофильными свойствами. При этом они набухают, увеличивается их масса и объём. Гидратация белков имеет большое практическое значение, так как определяет способность полуфабрикатов удерживать влагу. Эта способность обусловлена не только гидратацией белков, но и особенностью морфологического строения продукта. Однако основную роль играет гидратация белка и иммобилизация воды в ячейках студня.

Способность белка образовывать студень определена конфигурацией его белковых молекул. Чем больше асимметрия молекул белка (отношение длины к толщине или диаметру), тем меньшая концентрация белка необходима для образования студня. Молекулы белка в студне с высокой концентрацией с помощью межмолекулярных связей разной природы образуют пространственную сетку, в ячейках которой удерживается большое количество воды. Вода, иммобилизованная в ячейках пространственной сетки студня, участвует в образовании его структуры, приближающейся к структуре твердого тела (студни обладают способностью сохранять форму, механическую прочность, упругость, пластичность). Отсюда становится понятным, почему белковые студни большинства продуктов более обводнены по сравнению с концентрированными растворами. Например, в миофибриллах мышечных волокон теплокровных животных содержится 15–20 % белков, в саркоплазме – 25–30 %.

Внативных обводненных белковых структурах из общего числа возможных взаимодействий гидрофильных групп в стабилизации вторичной и третичной структуры белка реализуется лишь малая часть.

Большая часть полярных групп связана с растворителем, т.е. гидратирована. Для гидрофобных групп, связанных между собой посредством гидрофобного взаимодействия, можно предполагать меньшую обводненность.

Врезультате гидрофильной и гидрофобной гидратации количество адсорбционно связанной воды для белков колеблется от 0,2 до 1,0 г на 1 г белка, чаще – 0,3-0,4 г/г. Например, для говядины, содержащей экстрактивные вещества в количестве 1,7–3,0 %, липиды – 2,0– 3,0 %, минеральные вещества – 1,0–1,5 %, белки – 18,0–22,0 % и воду

–

70,0–75,0 %, на долю прочно связанной воды приходится 6,0–15,0 % от массы ткани. Иными словами, основная часть воды является слабосвязанной, и её можно рассматривать как структурно связанную

251

влагу (осмотически, капиллярно и иммобилизационно связанная влага).

Слабо связанная белковыми системами влага может «теряться» ими в процессе хранения продуктов, при прочих равных условиях за счёт дефицита влажности в помещении. Она может поглощаться благодаря потенциальной способности белков к набуханию, например, при добавлении влаги к белкам куриного яйца, когда готовят омлетную массу, или при добавлении влаги к мясному фаршу за счёт дополнительного набухания актомиозинового белкового комплекса, вышедшего из разрушенных мышечных волокон.

Способны связывать влагу также белковые системы, предварительно обезвоженные тем или иным способом. Например, влага поглощается при вымачивании селедки, восстановлении сублимированных белковых продуктов или продуктов с промежуточной влажностью.

Гидратация белков имеет большое практическое значение при производстве полуфабрикатов, когда к измельчённым животным или растительным продуктам добавляют воду, поваренную соль и другие вещества. Так, при перемешивании измельчённых компонентов процесс гидратации белков состоит из накладывающихся друг на друга двух процессов: растворения белков и их набухания с образованием студней. При этом повышается липкость массы, в результате чего она хорошо формуется в виде полуфабрикатов, предназначенных для тепловой обработки.

Поваренная соль в концентрации до 0,1–0,15 М способствует гидратации белковых систем за счёт ионной гидратации, а также повышению в системах осмотического давления и увеличению растворимости глобулинов.

Фарш представляет собой сложную дисперсионную систему, в которой роль дисперсионной среды выполняет водный раствор белков, низкомолекулярных органических и неорганических веществ, а дисперсную фазу составляют обрывки (частицы) мышечной, соединительной и жировой тканей, а также хлеба и других компонентов. Частицы в фарше связаны между собой молекулярными силами сцепления и образуют сплошную объёмную сетку или своеобразный пространственный каркас. Одновременно частицы связаны и с дисперсионной средой, с которой они составляют единое целое, причём

252

часть дисперсионной среды связана с частицами дисперсной фазы прочнее, чем частицы между собой.

Важной характеристикой сырого фарша является липкость, которая обусловливается количеством белка, находящегося в растворенном состоянии в водной фазе. Липкость определяет связность структуры готового фарша.

Свойства мясного фарша зависят от его состава, степени измельчения, влажности, природы и концентрации растворимых в воде веществ, водосвязывающей способности компонентов фарша и прочности связи между дисперсными частицами.

Степень измельчения мясного сырья определяет характер разрушения клеточной структуры и переход в окружающую среду внутриклеточных структурных элементов, а также величину дисперсных частиц.

При увеличении степени измельчения возрастают дисперсность частиц и доля растворённого белка в дисперсионной среде, что повышает водосвязывающую способность фарша. Последняя зависит также от качества исходного мясного сырья и, в первую очередь, от его рН. Мясо с высоким значением рН (6,2 и более) способно удерживать значительное количество воды. Увеличение доли прочно связанной белками воды приводит к нарастанию прочностных свойств в системе, что нежелательно. Поэтому количество воды, добавляемой при приготовлении фарша, должно быть таким, чтобы сырой фарш хорошо формовался, а готовое изделие было нежным и сочным. При выработке мясных рубленых полуфабрикатов количество воды определяется рецептурой, но для получения готового изделия высокого качества необходимо учитывать качество мясного сырья и добавок (их водосвязывающую способность).

Набухание и растворение белков. В результате гидратации белки подвергаются набуханию и растворению. Растворению белка всегда предшествует процесс набухания, который характерен для всех высокомолекулярных соединений и никогда не наблюдается у низкомолекулярных веществ.

Процесс растворения условно можно разделить на четыре стадии. В первой стадии – до начала растворения – система состоит из чистых компонентов: низкомолекулярной жидкости и полимера (белка). Вторая стадия процесса – набухание – заключается в том, что молекулы

253

жидкости проникают в погружённый в неё белок, раздвигая полипептидные цепочки, и разрыхляют его. Расстояние между молекулами в белке становится больше, что сопровождается увеличением его массы и объёма. Третья стадия растворения заключается в том, что по мере набухания объём белка и расстояние между макромолекулами увеличиваются настолько, что макромолекулы начинают отрываться друг от друга и переходить в слой низкомолекулярной жидкости. В четвертой стадии растворения молекулы полимера равномерно распределены по всему объёму системы, образуя истинный гомогенный раствор.

Важнейшим свойством белков является способность к набуханию. Гидрофильные коллоиды, они способны поглощать в процессе набухания большое количество воды (300 % к сухому весу), заметно увеличиваясь при этом в объёме. В определенных условиях часть белков набухает неограниченно, пептизируется и переходит в коллоидный раствор.

Набухание, как и растворение, носит избирательный характер. Белки (полярные полимеры) хорошо набухают в полярных жидкостях, например, желатин – в воде.

Скорость набухания зависит от температуры. С повышением температуры увеличивается скорость диффузии, а следовательно, и скорость набухания. Однако существуют определенные температурные интервалы, в которых белок под воздействием тепла денатурирует, теряет способности к гидратации и набуханию. Скорость набухания увеличивается с повышением степени измельчённости полимера, так как это вызывает увеличение поверхности соприкосновения набухающего вещества с растворителем. На степень и скорость набухания влияет возраст белка: чем меньше его возраст, тем степень и скорость набухания больше. Скорость и степень набухания белков зависят от рН среды. Набухание белка происходит при рН среды меньше 7, т.е. в кислой среде. Эту зависимость к набуханию от величины рН используют в процессе приготовления некоторых пищевых продуктов, например, при производстве слоёного теста.

При первичной обработке сырья и готовых полуфабрикатов белки поглощают воду из окружающей среды. Сухие белки муки, круп, бобовых, содержащиеся в продуктах в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зёрен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной, более или менее обводненный гель. При этом происходит набухание белков с образованием структурированной коллоидной си-

254

стемы, удерживающей определённое количество воды. В данном случае набухание при избытке воды не переходит в процесс растворения. Классическим примером гидратации такого типа является замачивание и промывание круп, бобовых, приготовление теста, в процессе которого белки муки при контакте с водой набухают и образуют клейковину. Реологические свойства теста, приготовляемого на основе муки и воды, в значительной мере зависят от их соотношения. Изменяя данное соотношение, регулируют степень гидратации белков муки и связанные с этим процессом такие свойства теста, как эластичность, вязкость и др.

Дегидратация белков. Потеря белками связанной воды происходит под влиянием внешних воздействий. Различают обратимую дегидратацию, являющуюся составной частью целенаправленного технологического процесса – сублимационной сушки продуктов, и необратимую дегидратацию, возникающую при денатурации белков.

Сублимационная сушка полуфабрикатов, блюд и кулинарных изделий служит эффективным способом их консервирования путём обезвоживания. Этот метод основан на способности льда при определённых условиях возгоняться, т.е. испаряться, минуя жидкую фазу. При обычной тепловой сушке влага с наружной поверхности материала испаряется, а из внутренних слоев непрерывно перемещается к наружным, вызывая перераспределение водорастворимых веществ, солей, витаминов и др. При сублимационной сушке такого перераспределения не наблюдается.

Сублимация льда начинается с поверхности материала, далее зона сублимации углубляется внутрь. Лёд испаряется внутри продукта в зоне испарения, а водяной пар, преодолевая сопротивление сухого слоя, по капиллярам и трещинам прорывается в разрежённое пространство сушильной камеры (сублиматора), а затем конденсируется и затвердевает в десублиматоре. Движение пара внутри материала обусловливается разностью давлений в сушильной камере (сублиматоре) и конденсаторе (десублиматоре).

Сущность сублимационной сушки заключается в возгонке льда при давлении паров окружающей среды ниже тройной точки. При этом большая часть воды удаляется из находящегося в замороженном состоянии продукта. При значительном разрежении окружающего воздуха кристаллическая решётка льда разрушается, и вода испаряет-

255

ся из продукта через капилляры, минуя жидкую фазу (отсюда сублимационную сушку часто называют молекулярной).

В процессе сублимационной сушки из продукта удаляется капиллярно и осмотически связанная вода, большая часть воды, адсорбционно связанной белками. Высушенный продукт сохраняет свой естественный внешний вид, структуру и пищевую ценность. Механическая прочность высушенного продукта вполне достаточна для его хранения и транспортирования.

Вода, адсорбционно связанная белками, при сублимационной сушке удаляется из продукта не полностью, так как её мономолекулярный слой, имеющийся на поверхности белковых молекул, очень прочно связан с белком. Рентгеноструктурными исследованиями установлено, что каждая полярная группа белка прочно удерживает определённое количество молекул воды. Эта вода, получившая название гидратной, может быть удалена только при нагревании продукта до 100 0С и выше, что приводит к денатурации белка. Количество гидратной воды может достигать 5 % массы сухого белка.

Сухая возгонка льда непосредственно в пар способствует сохранению формы высушиваемого продукта. Его усадки, что наблюдается при тепловой сушке, не происходит, и продукт после сушки сохраняет свои линейные размеры. По мере сушки образуется сухой, высокопористый продукт, представляющий собой каркас с ячейками, равными по величине кристаллам испарившегося льда или несколько больших размеров.

Преимущество метода состоит в том, что продукт после сушки сохраняет свои исходные свойства (вкус, цвет, аромат, консистенцию, содержание витаминов, ферментов и т. д.) и быстро (за 5–15 мин) восстанавливается при добавлении воды. Достоинствами метода является то, что масса высушенного продукта составляет 1/4–1/7 от начальной, что выгодно при дальних перевозках; для продукта не требуется холодильного хранения; продукты хранятся в течение нескольких лет; имеется возможность реализации продукции через торговые автоматы.

Кроме пищевых продуктов, сублимации можно подвергать также готовые к употреблению блюда. Высушенные этим способом блюда сохраняют высокие вкусовые качества и пищевую ценность; требуют минимум времени на приготовление; их можно употреблять в любых условиях, в том числе и в условиях космических полетов.

256

Блюда, высушенные методом сублимации, восстанавливают следующим образом:

1)заливают кипящей водой и варят при слабом кипении 5–10 мин

смомента закипания, жир добавляют по рецептуре;

2)заливают кипящей водой, оставляют для набухания на 5–8 мин и кипятят 6–10 мин при осторожном помешивании.

Восстановление продуктов сублимационной сушки водой называется регидратацией.

Необратимая дегидратация белков может происходить при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании мяса и мясопродуктов, рыбы и нерыбных продуктов моря.

При быстром размораживании мяса дегидратация белков является результатом неполного восстановления белковых систем, нарушенных в период замораживания. Дегидратация белков рыбы связана с их денатурацией при замораживании и последующем хранении. При размораживании этих продуктов некоторая часть воды выделяется в окружающую среду в капельно-жидком состоянии. Вместе с водой из продукта удаляются растворимые вещества – экстрактивные, минеральные, витамины и др.

Необратимая дегидратация белков с выделением воды в окружающую среду имеет место также при тепловой обработке мясопродуктов, рыбы и нерыбных продуктов моря. В окружающую среду переходит около половины содержащихся в продукте воды и растворимых веществ.

При выпечке изделий из теста происходят денатурация и дегидратация белков клейковины. Однако вода в этом случае не выделяется в окружающую среду, а поглощается клейстеризующимся крахмалом муки.

Таким образом, дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности, а в ряде случаев – и органолептических показателей. Поэтому изучение механизма необратимой дегидратации белков является важным условием для снижения отрицательного влияния этого процесса при производстве полуфабрикатов, блюд и кулинарных изделий.

257

3.2.5. Белки основных пищевых продуктов

Белки молочных продуктов. Молочные продукты, в первую очередь молоко, являются прекрасным источником полноценных белков. Белки молока – созданные природой белки для вскармливания потомства – обладают высокой усвояемостью и часто принимаются за идеал полноценного белка. Содержание незаменимых аминокислот в белках молока очень близко к оптимальному (табл. 18).

Таблица 18

Содержание белков в молочных продуктах

В молоке содержится 3-4 % белков, которые представлены: казеином (2,5–3 %), лактоальбумином (0,5–1 %), лактоглобулином (0,1 %).

Различают две фракции белков молока: казеин (фракции белка, которые выпадают при подкислении молока до рН среды 4,6) и сывороточные белки (при подкислении остаются в растворённом состоянии).

Казеин – главный белковый компонент молока. Способы выделения казеина основаны на осаждении этого белка в кислой среде (изоэлектрическая точка казеина при рН среды 4,6-4,7). Казеин не является однородным белком и может быть разделён на ряд фракций, которые отличаются друг от друга по аминокислотному составу.

Казеин встречается только в составе молока, так как вырабатывается молочной железой.

Казеин – это сложный белок – фосфопротеид, содержащий 0,85 % фосфорав виде H3PO4, соединённойэфирнойсвязьюсОН-груп- пой молекул серина. Казеин амфотерен и имеет ярко выраженный кислотный характер, в воде почти не растворим. В молоке содержится не свободный казеин, а смесь ди- и трикальциевых солей, образующих непрочный золь с размерами частиц до 200 мкм, что обуславливает белый цвет молока.

Казеин обладает уникальной стабильностью: он не денатурируется при нагревании до 100 0С. Свёртывание казеина наблюдается толь-

258

ко при кипячении около пяти часов при сильном подкислении («скисание» молока) или при действии сычужного фермента. Другие белки молока менее устойчивы.

Казеин имеет большое значение как пищевой продукт, являясь главной составной частью творога и сыра. Это полноценный белок, содержащий все необходимые организму аминокислоты. Казеин имеет относительно высокое содержание пролина и оксипролина, молекулы которых представляют собой жёсткие звенья в полипептидной цепи и мешают спирализации казеина. Это обеспечивает его относительно высокую устойчивость к коагуляции.

Средняя молекулярная масса казеина – около 24 000, однако он легко образует ассоциаты – мицеллы размером 300–3000 А. Они стабильны за счёт эффективной гидратации (мицеллы несут отрицательный заряд в результате диссоциации фосфорных солей кальция; фосфорные группы, несущие этот заряд, обращены наружу молекулы и эффективно гидратированы).

Казеины составляют в среднем 79 % общего содержания белка, остальное – сывороточные белки. Казеины и сывороточные белки различаются по аминокислотному составу. Сывороточные белки содержат большее количество важной кислоты – цистина, в то время как в казеине больше глутаминовой кислоты.

При сквашивании молока молочная кислота, вырабатываемая молочнокислыми бактериями, отщепляет кальций от солей казеина, повышает активную кислотность молока, снижая рН. В присутствии кислоты комплекс разрушается, и полученный свободный казеин при рН среды 4,6 (ИЭТ) переходит в состояние геля. Образовавшийся гель (простокваша) удерживает всю воду молока с растворёнными в ней веществами и эмульгированным жиром.

Свёртывание казеина в кислой среде связано с подавлением диссоциации остатков фосфорной кислоты. Снижение заряда вызывает уменьшение гидратации и объединение мицелл, становящихся нейтральными, в большие агрегаты, выпадающие в осадок.

В молоке с нормальной кислотностью денатурации казеина не происходит, поскольку он находится в комплексном соединении с кальцием, а в кислом молоке казеин свёртывается тем быстрее, чем выше кислотность. В сквашенном молоке при нагревании происходит свёртывание казеина и разделение системы на две фракции: свернувшийся казеин (творог) и сыворотку.

259

В противоположность казеину другие фракции молока менее устойчивы. При нагревании молока нормальной кислотности уже при 60 0С альбумины начинают денатурироваться, свёртываться

иоседать в виде хлопьев на стенках и дне посуды. Поэтому молоко так легко пригорает при кипячении. Денатурация альбуминов молока сопровождается образованием пенки. Плёнка, образующаяся при кипячении молока, состоит из денатурированного казеина, жиров, со-

единений фосфора, кальция и др. Процесс денатурации белков молока происходит при температуре 65–80 0С.

Компоненты молока и молочных продуктов добавляются в мясные продукты. Так, добавление лактозы маскирует солёный и горький привкус, улучшает стабильность мясных продуктов.

Казеинат – отличный эмульгатор, который способен оказывать влияние на консистенцию продукта, удерживать влагу, улучшать цвет

иорганолептические показатели мяса. Для этих целей применяются молочные белковые гидролизаты, предупреждающие прогорклость жира.

Очень широко в питании используются кисломолочные продукты. Они усваиваются быстрее молока в 3 раза, являются важным источником белка.

Вмолоке содержится около 3 % свободных аминокислот, которые служат источником питания молочнокислых бактерий при производстве молочнокислых изделий и сыров.

Ценный продукт питания – сыр. Под действием молочнокислых бактерий и ферментов сычужного комплекса происходит частичный гидролиз белков сыра с образованием растворимых фракций (типа полипептидов и свободных аминокислот). При созревании сыра содержание свободных аминокислот довольно резко увеличивается. Часть аминокислот потребляется молочнокислыми бактериями, другая часть в процессе созревания распадается: например, при дезаминировании могут образоваться аммиак и кетокислота.

Аминокислоты подвергаются и иным превращениям с образованием альдегидов. Все эти соединения участвуют в образовании аромата и вкуса сыра. Особенно много ненасыщенных карбонильных соединений в летучей фракции сыра.

Творог по своей технологии и вкусовым качествам занимает промежуточное положение между кисломолочными продуктами и сырами. Он, по существу, представляет собой концентрат казеиновых фракций молочного белка. Из творога готовят пудинги, запеканки,

260