Научные основы производства продуктов питания

структуры. Свойства соединительной ткани зависят от соотношения этих волокон. Между волокнами (пептидными цепями) образуются межмолекулярные связи с участием специфических белков, играющих роль цементирующего компонента.

Решающее воздействие на размягчение мяса при варке оказывает изменение коллагена, так как эластин при тепловой обработке практически не меняется, а только слегка набухает.

Основной структурной единицей коллагенового волокна является фибрилла, состоящая из протофибрилл, которые, в свою очередь, построены из макромолекул. В состав каждой макромолекулы входят три одинаковые полипептидные цепи, которые спирально закручены вокруг общей оси и состоят из трёх строго чередующихся аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

Коллагеновые волокна содержат около 37 % сухого остатка, в состав которого входит до 35 % органических веществ, преимущественно коллагена. Коллаген соединительной ткани мяса, рыбы и мякоти птицы является типичным представителем фибриллярных белков. При денатурации коллагенов разрываются водородные связи, удерживающие его полипептидные цепи в растянутом состоянии, разрушается также большое число поперечных связей между полипептидными цепями. Это вызывает их резкое сокращение в длину при гидротермической обработке. Данное явление в технологии называют свариванием коллагенов. Коллаген волокон соединительной ткани сваривается, сокращается в длину, геометрические размеры куска мяса уменьшаются, и выделяющая при денатурации мышечных волокон

– белков влага выпрессовывается. Так, при нагревании мяса до 60 0С коллагеновые волокна сокращаются в длину почти в 2 раза, что вызывает деформацию мяса, рыбы при их жарке. Чтобы избежать этого, перед термической обработкой кожу рыбы надрезают в нескольких местах.

Тепловую денатурацию фибриллярного белка коллагена можно представить в виде плавления, так как в результате разрушения большого числа поперечных связей между полипептидными цепями его фибриллярная структура исчезает, а коллагеновые волокна превращаются в сплошную стекловидную массу.

Денатурация фибриллярного белка коллагена сопровождается повышением гидратации его макромолекул, а их последующая деструкция приводит к образованию растворимых продуктов (глютин или желатин).

241

Денатурация белков представляет собой важнейший процесс, происходящий при хранении мяса и рыбы. При этом изменяются некоторые свойства белка: уменьшается водоудерживающая способность; сокращаются размеры мышц; тканевые протеолитические ферменты начинают осуществлять протеолиз; белки расщепляются до пептидов и полипептидов, которые гидролизуются до свободных аминокислот. Протеолиз сопровождается благоприятным изменением консистенции мяса и рыбы, значительным размягчением тканей, при протеолизе белков образуются вещества, влияющие на органолептические свойства рыбы.

Частичная денатурация белков мышечной ткани происходит и при замораживании мяса. В процессе замораживания в межклеточное пространство диффундирует вода из клеток и происходит её вымерзание, мясо в результате теряет нежность.

Однако качество мяса определяется и режимом замораживания. Медленное замораживание способствует образованию крупных кристаллов – они расширяют межклеточное пространство, деформируют и разрушают мышечную ткань. Быстрое охлаждение, наоборот, способствует образованию мелких кристаллов – они равномерно распределяются как внутри клеток, так и в межклеточном пространстве и, следовательно, меньше разрушают мышечную ткань.

Для сохранения качества мяса при хранении рекомендуется его быстрое охлаждение. Немаловажное значение имеет и обратный процесс – оттаивание мяса. При медленном размораживании потери мясного сока и снижение массы мяса достигают 12 %. Поэтому при использовании замороженного мяса рекомендуется его медленное оттаивание.

Действие низких температур сводится к замедлению ферментативных процессов и не сопровождается разрушением структуры мышечной ткани за счёт кристаллообразования (при соблюдении технологии замораживания). Однако полного устранения денатурации белка не происходит при любых режимах, особенно при длительном хранении замороженного мяса: совершается перекристаллизация кристаллов льда (образование более крупных кристаллов), что приводит к увеличению степени повреждения тканей и снижению качества дефростированного мяса.

Деструкция белков. Около 80 % пищевых продуктов проходят ту или иную тепловую обработку, которая повышает их микробиологи-

242

ческую стойкость и продлевает срок хранения. При тепловой обработке некоторых продуктов (например, зерновые, яйца) разрушаются ингибиторы ферментов пищеварительного тракта человека. Тепловая обработка, наконец, позволяет разнообразить вкус продуктов.

Необходимость тепловой обработки животных продуктов связана и с тем, что при этом происходит размягчение. Соединительные ткани, придающие «жёсткость», частично желатинируются. В результате увеличивается усвояемость продукта, так как коллаген подвергается деструкции и легко разрушается под действием ферментов.

При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются только денатурацией. Доведение продукта до полной готовности вызывает необходимость нагревать денатурированные белки при температуре, близкой к 100 0С, более или менее продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связанным с разрушением их макромолекул, в результате белки гидролизуются с расщеплением пептидных связей. Деполимеризация белка приводит к образованию водорастворимых азотистых веществ небелкового характера.

Продукты деструкции белков придают изделиям соответствующие вкус и аромат. Например, в образовании запаха и вкуса некоторых продуктов принимают участие серо- и фосфорсодержащие соединения. Серосодержащие аминокислоты, входящие в состав белка, при деструкции выделяют сероводород; образуются и другие соединения

– меркаптаны (при тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты) и дисульфиды (при варке капусты, картофеля, брюквы). Серосодержащие соединения играют ведущую роль в формировании запаха варёного мяса. Так, в летучих компонентах варёного мяса обнаружено более 25 серосодержащих веществ.

Фосфатиды и фосфопротеиды при деструкции расщепляются с образованием фосфина (РН3) при тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты.

В ряде случаев деструкция белков с помощью протеолитических ферментов является целенаправленным приёмом, способствующим интенсификации технологического процесса, улучшению качества готовой продукции, получению новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жёсткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.

243

Тепловая обработка животных продуктов заключается в частичном разрушении соединительных, а также мышечных белков. Разрушение происходит за счёт воды, участвующей в образовании третичной структуры мышечных белков и освобождающейся при их температурной коагуляции. При тепловой обработке высвобожденная вода внедряется непосредственно во вторичную структуру белков (главным образом коллагена), разрушая их и приводя соединительнотканевые белки в желатинообразное состояние.

Деструкция белков имеет место при производстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины оказывает положительное влияние на её эластичность и способствует получению выпеченных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высокая (мука из недозревшего зерна и пр.).

Примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин. На первом этапе изменений (более мягкие условия, непродолжительная тепловая обработка) от белковых молекул могут отщепляться такие летучие продукты, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и другие, а также различные нелетучие вещества (продукты распада), которые в совокупности с прочими компонентами исходных продуктов участвуют в формировании аромата, цвета и вкуса готовых кулинарных изделий. При длительном гидротермическом воздействии происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ.

При денатурации белка происходит ослабление водородных связей, удерживающих полипептидные цепи в трёхмерной структуре коллагена, и их частичный разрыв, что приводит к изгибанию и скручиванию цепей. После денатурации в коллагене ускоряется разрыв водородных связей и солевых мостиков, который протекает в три стадии: разрыв связей внутри длинных полипептидных цепей, разрыв боковых связей между цепями и разрыв водородных связей между полипептидными цепями и молекулами воды. В результате таких изменений происходит деструкция коллагена с образованием глютина. Фибриллярная структура коллагена исчезает, волокна становятся стекловидными и резко сокращаются, что вызывает деформацию мы-

244

шечной ткани. Растворы глютина при охлаждении образуют студни различной прочности, что лежит в основе приготовления холодцов и студней.

При продолжительной обработке и в более жёстких условиях коллаген «плавится» и со временем превращается в гелеобразную массу – происходит образование желатина.

Коллаген – это фибриллярный белок с различной молекулярной массой (50–70 тыс.). При длительном нагревании в воде коллаген не имеет вкуса и запаха. Он растворяется в горячей воде, при охлаждении водные растворы образуют студни (желатин).

Желатин применяют при изготовлении зельца, желе (фруктовые и рыбные), мороженого, в кулинарии. Его получают путём выпаривания костных тканей, хрящей. Основой желатина является глютин – сложное белковое соединение, получаемое в результате теплового гидролиза коллагена, который содержится в костных хрящах.

Желатин нерастворим в воде, эфире, при нагревании размягчается, а затем обугливается. В холодной воде желатин набухает, а при нагревании переходит в раствор. Температура плавления – 15 0С, температура застудневания – 8…10 0С. Для образования стандартного студня необходимо до 10 % желатина. При температуре более 60 0С желатин теряет способность к студнеобразованию. Желатин чувствителен к действию органических кислот (гидролизуется).

Среди технологических факторов, влияющих на скорость превращения коллагена в глютин, наиболее важными являются температура, продолжительность теплового воздействия и реакция среды.

Скорость перехода коллагена в глютин зависит от вида и возраста животных, т.е. от химического состава соединительной ткани. Легче подвергается деструкции коллаген свинины, баранины, птицы. Чем выше содержание в тканях оксипролина, оксиаминокислоты, которая входит в состав белков соединительной ткани – коллагена (до 13 %), тем при более высокой температуре происходит постденатурационная деструкция коллагенов.

Мясо старого животного содержит большее количество оксипролина, чем молодого, поэтому его обработку производят при повышенных температурах. Большое значение имеет не только состав коллагеновых волокон, но и структура самой соединительной ткани: в мышцах, которые при жизни животного несли большую нагрузку, они грубее и устойчивее.

245

Рыба выгодно отличается тем, что в ней намного меньше соединительных тканей (всего 1–4 %), к тому же белки соединительных тканей типа коллагена легко желируются. В этом одна из причин того, что рыба быстрее варится и жарится, чем мясо. Её белки усваиваются лучше, чем мясные.

Увеличение продолжительности варки, с одной стороны, способствует более полному превращению коллагена в глютин, что важно при изготовлении зельца из костей, хрящей, сухожилий животных, но с другой – разрушает соединительную ткань мяса (происходит разволокнение), повышает жёсткость белков миофибрилл за счёт излишнего уплотнения мышечных волокон, что снижает качество отварного мяса.

Денатурация коллагена и его гидролитическая деструкция играют важную роль в технологических процессах, связанных с тепловой обработкой мяса и мясопродуктов, особенно при влажном нагреве. Деструкция коллагена ослабляет механическую прочность перимизия

иявляется причиной размягчения мяса с высоким содержанием соединительной ткани. (Перимизий (perimysium) – соединительная ткань, связывающая отдельные мышечные волокна в пучки, эти – в мышцу (perimysium internum) и, наконец, облекающая последнюю с поверхности (р. externum). Состоит из волокнистой ткани, тонких эластических волокон, а иногда и жировых клеток. Содержит кровеносные

илимфатические сосуды, а равно и нервы).

Врезультате тепловой денатурации мышечных белков и уплотнения белковых гелей происходит отделение белками около 50 % содержащейся в них воды. Большая часть вытесняется из мяса в окружающую среду вследствие уплотнения (усадки) мышечной ткани.

Таким образом, обезвоживание мяса при тепловой обработке происходит в результате денатурации мышечных и соединительнотканевых белков и постденатурационных изменений их структурных образований.

Модельные опыты позволяют говорить о подобном поведении при денатурации и свёртывании белков клейковины.

Врезультате перегруппировки полярных групп сильно понижается способность связывать молекулы воды, при этом белки теряют способность к набуханию. Перегруппировка атомных групп во многих случаях понижает устойчивость белков по отношению к ферментам, поэтому белки легко подвергаются ферментативному расщепле-

246

нию. Необратимо денатурированные белки лишены способности к растворению.

Жидкость клеток овощей и фруктов (клеточный сок и цитоплазма) представляет собой белковые золи. В результате тепловой обработки овощей и фруктов денатурированные белки тканевых клеток свёртываются в хлопья. При этом разрушается слой цитоплазмы и облегчается диффузия растворимых веществ из вакуолей.

При тепловой обработке овощей и плодов также происходит деструкция структурного белка клеточных стенок экстенсина, образование водорастворимых продуктов, что понижает механическую прочность тканей корнеплодов и вызывает их размягчение после тепловой обработки.

Белки бобовых, круп и муки находятся в продуктах в виде бесструктурированных гелей. При их смешивании с водой происходит набухание белков с образованием клейковины. Варка зерновых продуктов и выпекание теста приводит к свёртыванию содержащихся в них белков, в итоге – к уплотнению белковых гелей за счёт выделения значительного количества содержащейся в них влаги. Влага остаётся в продукте и поглощается клейстеризующимся крахмалом.

Форма нахождения белка в готовом кулинарном продукте определяется тепловым воздействием. При мягких воздействиях многие готовые пищевые продукты всегда содержат то или иное количество нативных (денатурированных) белков. Тепловая денатурация может происходить и без видимых изменений белкового раствора. Это наблюдается в тех случаях, когда белок находится в связанном состоянии (например, казеин молока) или когда тепловая обработка происходит в сильнокислых или щелочных средах.

Приняты два способа варки мяса: для получения бульонов и отварных вторых блюд. В бульонах содержатся экстрактивные вещества

– растворимые азотистые и безазотистые соединения, именно они определяют вкус бульона. При приготовлении бульонов мясо погружают в холодную воду, нагревают до кипения и варят на слабом огне. При этом способе в жидкость переходит больше экстрактивных веществ, сообщающих вкус и аромат, мясо же получается более плотным.

Для вторых блюд мясо погружают в горячую воду и варят, не допуская кипячения, при 80–90 0С. При этом способе в жидкость переходит меньше белков и экстрактивных веществ. Бульон получается

247

менее вкусным, однако мясо – более нежное и сочное. Нежность мяса при этом обеспечивается большей обводненностью.

Гидратация белков. Молекулы нативного белка имеют на своей поверхности полярные группы. Молекулы воды также обладают полярностью, и их можно представить в виде диполей, имеющих на концах заряды, равные по значению, но противоположные по знаку. При контакте с белком диполи воды адсорбируются на поверхности белковой молекулы, ориентируясь вокруг полярных групп белка, в силу чего эти группы называют гидрофильными.

Различают четыре формы связи влаги с материалами и, в частности, с компонентами пищевых продуктов: химическую, адсорбционную, осмотическую и капиллярно связанную.

Химически связанную воду разделяют на воду гидрата в составе гидроксильных групп (ионная связь) и воду молекулярных соединений в виде кристаллогидратов (молекулярная связь). Из всех форм связи химически связанная вода обладает наибольшей энергией.

Адсорбционно связанная вода характеризуется средней интенсивностью прочности связи. Она образуется в результате притяжения диполей воды полярными молекулами, расположенными на поверхности субстрата. При образовании такой связи молекулы воды могут сохранять свои свойства, в этом случае имеет место физическая адсорбция. Если же молекула воды расщепляется на ионы, то происходит химическая адсорбция, или хемосорбция.

Одновременно с адсорбцией водяных паров или воды поверхностями молекул продукта возможна диффузия влаги в массу сорбента. В этом случае наблюдается процесс абсорбции.

Увлажнение капиллярно-пористых тел, какими является большинство пищевых продуктов, осуществляется в результате адсорбции влаги, образования раствора и его проникновения в клетки пищевого продукта за счёт разности концентраций растворённых веществ. Об-

разуется осмотически связанная вода.

Пищевые продукты представляют собой капиллярно-пористые тела с порами различного диаметра, которые могут быть заполнены жидкостью. Капиллярно связанная влага образуется за счёт адсорбции воды стенками капилляров и понижения давления водяного пара над вогнутым мениском жидкости.

Основная часть воды, более или менее прочно связываемая в пищевых продуктах белками, является адсорбционной. Различают ион-

248

ную и молекулярную адсорбцию. Объясняется это постоянным наличием на поверхности белковой молекулы двух видов полярных групп: свободных и связанных.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и др.) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называют ионной адсорбцией.

Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные и др.) присоединяют молекулы воды за счет так называемой молекулярной адсорбции.

Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка, величина ионной – меняется с изменением реакции среды. Величину рН среды, отвечающую равенству общего числа положительных зарядов общему числу отрицательных, т.е. суммарному или эффективному заряду глобулы, равному нулю, называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка. Каждый белок характеризуется своей изоэлектрической точкой (рН): пепсин – 1,0; яичный альбумин – 4,7; сывороточный альбумин – 4,59; желатин – 5,05; лактоглобулин – 5,1; фосфорилаза – 5,8; гемоглобин – 6,87; химотрипсин – 8,6; рибонуклеаза – 9,4; лизоцим – 10,5; цитохром – 10,65.

В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы близок к нулю, способность белка связывать воду и стабильность пен – наименьшие. Сдвиг рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к усилению диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и усилению гидратации белка. Если величина рН раствора будет отклоняться от ИЭТ белка, то усиливается диссоциация молекул белка, увеличивается эффективный заряд белковых молекул, повышается растворимость, набухаемость и способность связывать влагу. В области рН выше ИЭТ он будет отрицательным в результате подавления диссоциации основных групп в щелочной среде. Напротив, при рН ниже ИЭТ в кислой области белок будет иметь суммарный положительный заряд вследствие подавления диссоциации карбоксильных и других кислотных групп. Так, известно, что подкисление среды при мариновании мяса способствует набуханию коллагена.

249

На определенных этапах технологического процесса эти свойства белков используются для увеличения их водосвязывающей способности.

Адсорбционная вода удерживается белками за счёт образования между их молекулами и водой водородных связей (между атомом водорода одной молекулы и атомом кислорода другой). Водородные связи относятся к разряду слабых, однако это их свойство компенсируется значительным количеством связей: каждая молекула воды способна образовывать четыре водородные связи, которые распределяются между полярными группами белка и соседними молекулами воды. В результате этого адсорбционная вода в белке оказывается довольно прочно связанной: она не отделяется от белков самопроизвольно и не может служить растворителем для других веществ.

При оценке роли гидратационных процессов необходимо иметь в виду, что в пищевых продуктах наряду с адсорбционной водой, прочно связанной белками, содержится большее или меньшее количество осмотически и капиллярно связанной воды, которая также оказывает влияние на качество продукции.

Врастворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы ввиду наличия избыточного количества воды. Такие белковые растворы содержатся в молоке, жидком тесте, в некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр.

Вконцентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков (в известных пределах), которая имеет место тогда, когда к измельчённому на мясорубке мясу добавляют воду. В рубленые бифштексы и фрикадельки добавляют 10 % воды к массе мяса, в фарш для пельменей – 20 %. Дополнительная гидратация белков в концен-

трированных растворах наблюдается, например, при добавлении к яичной массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока. При последующей тепловой обработке в результате денатурации белков и структурообразования получается студень, удерживающий всю содержащуюся в белковом растворе влагу. Эффективность дополнительной гидратации в данном случае состоит в улучшении реологических показателей студня: снижении его механической прочности, повышении упругости. Всё вместе взятое создает ощущение нежности и сочности готового продукта.

250