22. Рассчитать энергетический выход (в эквиваленте атф) гликолиза в анаэробных условиях.
1. Окисление одной молекулы глюкозы в процессы гликолиза дает 2 молекулы АТР;
2. Две молекулы NADH, образовавшихся при гликолизе, окисляются в дыхательной цепи дают 2*3=6 молекул АТФ
3. Две молекулы NADH, образовавшиеся при превращении пирувата в ацетилкофермент А, окисляясь в дыхательной цепи дают 2*3=6 молекул АТФ
4. Две молекулы ацетилкофермента А после окисления в цикле лимонной кислоты отдают свои электроны в дыхательную цепь и образуются 24 молекулы АТФ. ВСЕГО 38 молекул АТФ
23. Оптимум рН фермента 6,9-7,0. Субстратом этого фермента является природный полимер, характерно окрашивающийся йодом. Продукты взаимодействия фермента и субстрата дают положительную реакцию Троммера. Назовите фермент его класс, субстрат и продукты реакции.
Амилаза-фермент, крахмал-субстрат, конечный продукт-глюкоза
24. Рассчитать, сколько энергии (в эквиваленте атф), выделяется при одном обороте цикла лимонной кисло ты.
NADH дает 3 молекулы АТР
GTP дает 1 молекулу АТР
FADH2 дает 2 молекулу АТР
На 3 стадии цикла лимонной кислоты, когда изоцитрат превращается в α-Кетоглутарат выделяется молекула NADH; на 4 стадии когда в α-Кетоглутарат превращается в Сукцинил, выделяется еще 3 молекулы АТР;
5 стадия-сукцинил превращается в сукцинат дается 1 молекула АТР; 6 стадия-из сукцината в фумарат, выделяется 2 молекулы АТР; на 8 стадии-из малата в оксалоацетат выделяются 3 молекулы АТР.
В итоге выходит 12 молекул АТР
25. Какие связи разрушаются под действием амилазы?
1. пептидные; 2. эфирные; 3. гликозидные; 4. водородные.
Как образуется данная связь?
3-гликозидные
26. Оптимальные условия инкубации фермента: рН 8,0 и 37 0С. Объясните, как и почему изменится его активность, если: а) рН инкубационной среды снизить до 3,0; б) температуру инкубационной среды повысить до 78 0С.
В обоих случаях снизится активность. Т.к. скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45–50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуре выше 50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса. Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям рН среды 6,0–8,0.
27. Приведите структурные формулы моно-, ди- и трифосфатнуклеозидов.
