4.1. Строение, свойства и биологические функции аминокислот.

Аминокислоты - это первичные азотистые вещества растений, которые синтезируются с использованием минерального азота, поступающего главным образом из почвы. В молекулах аминокислот имеются карбоксильные и аминные группировки, соединённые с органическим радикалом алифатической, ароматической или гетероциклической природы. Если аминокислота содержит одну карбоксильную и одну аминную группу, связанную со вторым углеродным атомом ( α-положение), строение такой аминокислоты можно выразить следующей формулой:

Аминокислоты, имеющие одну карбоксильную и одну аминную группу, принято называть моноамuномонокарбоновымu. У боль­шинства из них аминогруппа находится в α-положении по отно­шению к атому углерода карбоксильной группы. Однако известны также некоторые аминокислоты, у которых аминогруппа связана с другими углеродными атомами (_b, γ, d и др., см. табл. 1).

В организмах также синтезируются аминокислоты с двумя кар­боксильными или двумя аминными и другими азотсодержащими группировками. Аминокислоты, содержащие две карбоксильные и одну аминную группы, обычно называют моноамuнодuкaрбоновы.мu, а имеющие две аминные и одну карбоксильную - диаминомоно­карбоновымu. Кроме того, аминокислоты различаются по строению радикала R, который может быть представлен неразветвлённой, а иногда и разветвлённой углеродной цепью, ароматическими и гете­роциклическими производными.

Наряду с аминокислотами важную роль в обмене азотистых веществ играют некоторые иминокислоты (пролин, пипеколиио­вая кислота и др.), содержащие вторичную аминную группировку (═NH). Они близки по физико-химическим свойствам к истинным аминокислотам и выполняют сходные биологические функции.

Важные функции в растительном организме выполняют производные аминокислот – амиды и бетаины, из которых наиболее хорошо изучены аспарагин, глутамин и гликоколбетаин. Аспарагин и глутамин участвуют в построении белковых молекул, являются продуктами обмена многих азотистых веществ. Гликоколбетаин ─ продукт азотного обмена у некоторых растений, служит активным донором метильных групп.

Все аминокислоты, за исключением глицина, содержат асим­метрические атомы углерода и проявляют оптическую активность.

D- и L-формы аминокислот различают по положению водорода и аминогруппы у α-углеродного атома. За эталон сравнения прини­маются конфигурации молекул L- и D-серина. Изомеры аминокис­лот, имеющие расположение в пространстве водорода и амино­группы у α-углеродного атома такое же, как у L-серина, относят L-ряду, а сходное с конфигурацией молекулы D-серина – к D-ряду.

Направление и угол вращения плоскости поляризации света у разных аминокислот и их оптических изомеров зависит от строе­ния радикала R, реакции среды (рН), природы растворителя и раст­ворённых в нём веществ.

Подавляющее большинство природных аминокислот синте­зируется в организмах в виде L-форм, а D-формы аминокислот встречаются редко, чаще всего в клетках микроорганизмов. При химическом синтезе образуется смесь L- и D-изомеров аминокислот.

Ферментные системы растений, человека и животных специ­фически приспособлены катализировать биохимические реакции, происходящие с участием L-изомеров аминокислот, и не способны к превращениям D-изомеров, которые даже могут ингибировать биохимические процессы в организме. В опытах установлено, что только метионин может усваиваться организмами человека и животных как в L-форме, так и D-форме.

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века, а к концу этого века уже были выделены и изучены почти все аминокислоты, входящие в состав белков. В настоящее время известно более 200 аминокислот. Важнейшая биологическая роль аминокислот - пост­роение белковых молекул. Аминокислоты, участвующие в синтезе белков, принято называть протеиногенными, их насчитывается 18. Кроме того, в синтезе белков принимают участие два амида - аспара­гин и глутамин.

После синтеза белковой молекулы в ней могут про­исходить модификации радикалов некоторых аминокислот, поэтому при анализе состава белков, кроме протеиногенных, обнаруживают некоторые другие аминокислоты (оксипролин, оксилизин и др.).

Аминокислоты, не участвующие в синтезе белков, являются важными метаболитами, с участием которых происходит синтез протеиногенных аминокислот, а также всех других азотистых ве­ществ растительного организма: нуклеотидов, амидов, азотистых оснований, алкалоидов, некоторых липидов, многих витаминов, хлорофилла, фитогормонов (ауксинов, цитокининов), некоторых фитонцидов. Строение и биологическая роль важнейших амино­кислот представлены в таблице 1.

Растения и природные формы микроорганизмов способны син­тезировать все необходимые им аминокислоты из других органи­ческих веществ, тогда как организмы человека и животных не спо­собны к синтезу некоторых аминокислот, входящих в состав белков. Эти аминокислоты называют незаменимыми и они должны посту­пать в организм с пищей.

Для взрослого человека незаменимыми являются 8 аминокислот: лизин, триптофан, метионин, треонин, лейцин, валин, изолейцин, фенилаланин. Для детей и некоторых групп животных незаменимыми также являются аргинин, гистидин и цистеин. При недостатке незаменимых аминокислот ослабляется синтез белков, что может быть причиной тяжелых заболеваний. А их недостаток в растительных кормах снижает выход животно­водческой продукции в расчете на единицу массы затраченного корма, в результате чего повышается ее себестоимость.

В целях составления правильного пищевого рациона для каж­дого вида организмов с учетом возрастного и физического состо­яния определены ежедневные нормы потребления незаменимых аминокислот. В среднем для человека они составляют, г: валин–­5,0, лейцин–7,0, изолейцин –4,0, лизин–5,5, триптофан–1,0, треонин–4,0, метионин–3,5, фенилаланин –5,0.

Чаще всего в кормах сельскохозяйственных животных в недоста­точном количестве содержатся такие незаменимые аминокислоты, как лизин, триптофан и метионин. Для балансирования кормов по со­держанию

этих аминокислот разработаны промышленные способы их получения. В связи с тем, что лизин и триптофан усваиваются жи­вотными только в виде L-изомеров, то для производства кормовых препаратов указанных аминокислот применяют микробиологический синтез, при котором реализуется природный механизм образова­ния L-изомеров аминокислот. Поскольку метионин может усваи­ваться животными в виде D- и L-форм, то для его промышленного получения используется менее затратный химический синтез, даю­щий рацемическую смесь оптических изомеров этой аминокислоты.

Содержание свободных аминокислот в растениях зависит от вида органа или ткани, возраста растений, внешних условий и особенно подвержено большим изменениям в зависимости от интенсивности протекания тех биохимических процессов, которые сопряжены с их потреблением (синтез белков, нуклеиновых кислот и других азотис­тых веществ). Концентрация аминокислот повышается при ослабле­нии ростовых процессов, недостатке питательных элементов, избы­точном азотном питании, усилении процессов распада белков при старении растений или прорастании семян.

Концентрации отдельных аминокислот могут возрастать в ре­зультате метаболитных нарушений в организме и под воздействием стрессов. Так, например, при вододефицитном стрессе в клетках растений происходит накопление аминокислоты пролина, а при избыточном аммонийном питании – накопление аспарагина, глутамина и аргинина.