Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Лекции биохимия.doc
Скачиваний:
276
Добавлен:
24.03.2015
Размер:
2.18 Mб
Скачать

Классификация белков

Огромное разнообразие белков по составу и строению молекул, физико-химическим свойствам и выполняемым функциям не позволяет создать единой классификации белковых веществ. По составу молекул белки подразделяют на два больших класса - протеины и протеиды. Протеины - это типичные полипептиды, образованные только из аминокислот. Протеиды имеют в своем составе полипептидные группировки, с которыми прочно связаны другие соединения неаминокислотной (небелковой) природы.

ПРОТЕИНЫ. Молекулы протеинов заметно различаются по физико- химическим свойствам и это положено в основу их классификации по группам растворимости или выполняемым функциям.

Растворимые в воде протеины называют альбуминами. Типичными представителями альбуминов являются белок куриного яйца - овальбумин, водорастворимые белки зерна пшеницы, ржи, ячменя - лейкозины, легуме-лин  из зерна гороха и других зернобобовых культур.

Альбумины содержатся во всех тканях растений и обладают высокой биологической активностью, так как к ним относятся многие белки-фер-менты, белковые ингибиторы ферментов, белки-антивитамины, многие регуляторные белки.

Белки, растворимые в растворах нейтральных солей, называют гло-булинами. Чаще всего для извлечения глобулинов используют 5-10% рас-творы NaCl или KCl.

Глобулины содержатся во всех клетках и тканях живых организмов и выполняют жизненно важные функции. К глобулинам относятся многие ферментные и регуляторные белки, а также запасные белки семян и других органов растений. Многие растительные глобулины выделены в кристаллическом виде и хорошо изучены. Так, из семян сои выделен гли-цинин, из фасоли - фазеолин, из гороха - легумин, из конопли - эдестин, из люпина - конглютин, из картофеля - туберин.

В семенах злаковых растений накапливается очень много запасных белков, растворяющихся в 70% водном растворе этанола, их называют проламинами. Синтез в семенах проламинов - генетическая особенность злаковых растений, тогда как в других растениях эти белки не образуются. Они также не синтезируются в вегетативных органах растений (в том числе и злаковых). Название проламины этой группе белков было дано вследствие того, что при их гидролизе образуется много аминокислоты пролина и аммиачного азота.

Проламины - основные белки клейковины пшеницы и других злако-вых растений. Проламин пшеницы называют глиадином, проламин кукуру-зы - зеином, проламин овса - авенином, проламин ячменя - гордеином, про-ламин ржи - секалином.

Белки, не растворимые в воде, водных растворах солей и спирта, но хорошо растворяющиеся в щелочных растворах (0,1-0,2% раствор NaOH), называют глютелинами. Они содержатся в любых растительных клетках, но особенно их много в семенах злаковых растений. Глютелины входят в состав клейковины. В семенах эти белки выполняют роль запасных веществ, а в листьях глютелины по-видимому являются структурными белками. Наиболее хорошо изучены глютелины пшеницы - глютенины и глютелины риса - оризенины.

Альбумины, глобулины, проламины и глютелины растений состоят из большого набора индивидуальных белков. Методом электрофореза каждая из этих групп белков может быть разделена на 20-30 компонентов, различающихся по электрофоретической подвижности, а методом изо-электрофокусирования - на несколько десятков белковых компонентов.

В хромосомах клеточных ядер содержатся водорастворимые белки - гистоны, играющие важную роль в образовании структуры хроматина, так как связаны с ДНК. Они имеют высокую концентрацию основных ами-нокислот - лизина и аргинина (25-30%), поэтому относятся к щелочным белкам, у которых очень сильно выражены свойства оснований. Основная функция гистонов - упаковка молекул ДНК в ядрах клеток высших организмов. Гистоны H2a, H2б, H3 и H4, взаимодействуя с ДНК, образуют упорядоченные ядерные структуры - нуклеосомы, связь между которыми обеспечивают гистоны H1. Гистоны, богатые аргинином (H3 и H4), у разных организмов очень мало отличаются по их аминокислотным последовательностям, а богатый лизином гистон H1 по составу аминокислот проявляет довольно высокую видовую специфичность.

К протеинам также относятся склеропротеины, представляющие бел-ки, которые нерастворимы в воде и большинстве других растворителей. Они выполняют структурную функцию, образуя длинные параллельные полипептидные цепи, соединенные поперечными связями в прочные структуры. К этой группе белков относятся коллаген сухожилий, миозин мышц, кератин волос, эластин кровеносных сосудов, фиброин шелка.

ПРОТЕИДЫ. В зависимости от химической природы небелковой части протеиды разделяют на несколько групп: гликопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, флавопротеиды, металлопротеиды, нуклеопротеиды и др.

Гликопротеиды. В составе молекул гликопротеидов к белку через аминокислотные остатки присоединены моносахариды или их производные - манноза, галактоза, глюкозамин, глюкуроновая кислота и др. К гли-копротеидам относятся многие ферменты, мембранные белки, защитные белки иммуноглобины и лектины, некоторые запасные белки (вицилин семян фасоли), белок внеклеточного матрикса - ламинин, некоторые ядовитые белки (рицин клещевины).

Липопротеиды. Они образуются при соединении белков с липидами и являются основными компонентами цитоплазматических, хлоропластных и митохондриальных мембран. При образовании мембранных липопротеидов к C или N-концам полипептидных цепей белка присоединяется гликолипидная или липидная группировка, которая делает эту часть мо-лекулы белка гидрофобной и поэтому способной к взаимодействию с липидными компонентами мембраны. Липидная часть липопротеида обычно представлена фосфатидилинозитом и диацилглицерином.

Нуклеопротеиды. Соединения белков с нуклеиновыми кислотами, играют важную роль в процессах жизнедеятельности организмов, связанных с передачей наследственной информации. Они являются главным веществом хромосом, рибосом и пластидных факторов наслед-ственности.

Фосфопротеиды. Это белки, в которых к остаткам серина, треонина, тирозина, имеющим HO-группы, сложноэфирной связью присоединяются остатки ортофосфорной кислоты. Фосфорилирование белков играет важную роль в регулировании активности ряда ферментов: гликогенфосфорилаз (катализирующих фосфоролиз гликогена), гликогенсинтетаз (катализирую-щих синтез гликогена), синтетаз жирных кислот, пируватдегидрогеназы, многих ферментов, образующих систему клеточного деления. Фосфорили-рованию могут подвергаться также и другие белки – регуляторные, защитные, транспортные, запасные.

Металлопротеиды. Имеют в своем составе группировки, содержа-щие атомы металлов. К ним относятся белки, обладающие каталитичес-кими свойствами: цитохромы, пероксидаза, каталаза, глобины (осу-ществляющие связывание и перенос кислоода), в состав которых входит железо; аскорбинатоксидаза, фенолоксидазы, тирозиноксидаза, пластоцианин, содержащие медь; нитратредуктаза, содержащая молибден; нитрогеназа, содержащая молибден и железо; многие другие ферменты.

Известны белки-ферменты, имеющие в своем составе производные витаминов и нуклеотидные группировки, в связи с чем такие белки можно назвать витаминопротеидами и нуклеотидопротеидами. Более подробно они будут рассмотрены в главе "Ферменты".