
- •4. Антитіла
- •4.1. Антитіла. Їх природа та функції
- •4.2. Фізико-хімічні властивості та методи виділення антитіл
- •4.3. Молекулярна структура антитіл та їх активні центри
- •4.4. Біологічні властивості антитіл
- •4.5. Класи імуноглобулінів та їх характеристика
- •Властивості людських імуноглобулінів
- •Імуноглобуліни м
- •Імуноглобуліни g
- •Імуноглобуліни а
- •Імуноглобуліни е
- •Імуноглобуліни d
- •4.6. Динаміка утворення антитіл
- •4.7. Молекулярні основи синтезу антитіл
- •Питання для контролю засвоєння матеріалу
- •Відповіді на тести
Імуноглобуліни g
Імуноглобуліни G є самими масовими антитілами і складають 70% від імуноглобулінів усіх класів. У крові дорослих людей концентрація IgG дорівнює в середньому 9 – 18 г/л; найбільш оптимальні її значення – 10 – 12 г/л. Швидкість біосинтезу IgG становить 32 мг/кг на добу, період напівжиття IgG – 21 добу. Це найбльш довгоживучі антитіла.
Імуноглобуліни G представлені мономерами, масою 150 кД, мають 1 варіабельний і 3 константних домени. Для них характерна дуже висока стійкість до впливу екстремальних факторів, вони витримують нагрівання при 75 °С протягом 30 хв. При впливі сечовини й екстремальних значень рН дисульфідні зв’язки між поліпептидними ланцюгами можуть розриватися, але після припинення впливу чинника відбувається спонтанна укладка молекули імуноглобуліну. При температурі 4 °С IgG зберігають активність у сироватці протягом декількох років; у ліофільно висушеному стані – вони практично "безсмертні".
Існує 4 підкласи імуноглобулінів G: G1, G2, G3, G4. Вони відрізняються структурою константних доменів, що відображається в різній здатності зв’язувати комплемент. Найкраще це роблять імуноглобуліни G1, кількість яких досягає 70% серед всіх імуноглобулінів G, трохи гірше – імуноглобуліни G2 і G3; імуноглобуліни G4 не зв'язують комплемент зовсім. Залежно від міри зв’язування комплемента IgG мають різну здатність брати участь в реакціях лізису і фагоцитозу.
Біологічні властивості імуноглобулінів G найбільш різноманітні. Вони викликають нейтралізацію токсинів і вірусів, мають високу афінність, яка в 100 –1000 разів вища, ніж у IgМ та інших класів. IgG здатні аглютинувати бактерії та інші антигени, виявляють бактерицидну дію, викликають опсонізацію корпускулярних та преципітацію розчинних антигенів, підвищують фагоцитуючу активність гранулоцитів, кілерних клітин. IgG здатні зв’язуватися своїм Fc-фрагментом з макрофагами, нейтрофілами, тканинними базофілами морських свинок, лімфоцитами, тромбоцитами та іншими клітинами, що свідчить про можливі додаткові ефекторні механізми їх дії.
Оскільки IgG єдині проходять через плаценту, то саме вони забезпечують імунітет плоду та новонароджених проти більшості мікроорганізмів: правця, дифтерії, скарлатини, кору, паратифу, грипу та інших вірусних інфекцій. Велика кількість IgG всмоктується в кишечнику немовлят з молозива при грудному вигодовуванні. У новонароджених імуноглобуліни G становлять 80% від норми, потім їх концентрація знижується до 30-40% (у 3-4 місячних малюків), а до кінця першого року життя незначно підвищується (до 50-70%). Максимальної кількості IgG досягають у віці 7-8 років.
IgG легко розповсюджуються у тканинній рідині, де їх концентрація перебільшує інші ізотипи антитіл. Це, очевидно, пов’язане з їх невеликою молекулярною масою та мономерним станом. Завдяки двом антигензв’язуючим центрам, імуноглобуліни G утворюють з полівалентними антигенами сітчасту структуру.
Підвищення концентрації імуноглобулінів G спостерігається при інфекційних хворобах печінки та будь-яких інфекційних процесах: кишковій, стафілококовій, стрептококовій інфекціях, аутоімунних захворюваннях, гіперглобулінеміях, IgG-продукованій мієломі тощо. Дефіцит імуноглобулінів G відзначено у немовлят, при деяких спадкових захворюваннях, лімфоїдних неоплазіях, імунодефіцитних станах та може бути результатом тривалого хронічного процесу внаслідок виснаження імунної системи.