4.5. Класи імуноглобулінів та їх характеристика

Поділ імуноглобулінів на класи базується на їх відмінності в розмірах Н-ланцюгів, амінокислотній послідовності їх константних доменів, вмісті вуглеводів, положенні та кількості S-S-зв’язків та тенденції до полімеризації. У ссавців вивчені 5 класів імуноглобулінів: IgM, IgG, IgA, IgЕ, IgD. Вони також мають відмінності за антигенною специфічністю, як вже було вказано вище.

На основі відмінностей в хімічній будові Н-ланцюгів в межах класу виділяють підкласи. IgG поділяють на 4 підкласи. Для них характерний різний вміст S-S-зв’язків, що сполучають поліпептидні ланцюги, та різний їх нахил. Для IgA виділяють 2 підкласи, які не тільки відрізняються ступенем полімерності (мономери – підклас І, димери – підклас ІІ), але й розташуванням легких та важких ланцюгів один відносно другого. IgM можуть існувати у формі мономерів, які, як правило, є мембранозв’язаними Ig-рецепторами лімфоцитів, або у формі пентамерів – вільноциркулюючих у крові антитіл. Деякі автори на базі цього виділяють 2 підкласи IgM. Усього розрізняють дев’ять варіацій Н-ланцюга. Для IgG виділяють 4 ізотипи: G1, G2, G3, G4; для IgА – 2: А1 та А2; інші мають по одній ізотиповій формі.

Усі імуноглобуліни, за винятком імуноглобулінів А та М, присутні в сироватці крові у вигляді мономерів. Імуноглобулін М зазвичай утворює пентамери, а імуноглобулін А – димери, або високоолігомерні форми (до 5). Полімерні імуноглобуліни А та М містять невеликий кислий пептид – J-ланцюг (“joining chain” – з’єднуючий ланцюг), який, ймовірно, стабілізує полімерну структуру. Крім того, імуноглобулін А, що секретується слизовими оболонками, містить невеликий глікопротеїн – секреторний компонент, завдяки чому цей вид антитіл характеризується більш високою в’язкістю і здатний взаємодіяти з мукоїдами слизових оболонок.

Таблиця 4.1

Властивості людських імуноглобулінів

Властивість	IgG1	IgG2	IgG3	IgG4	IgM	IgA1	IgA2	IgD	IgE
	Важкий ланцюг
	γ1	γ2	γ3	γ4	μ	α1	α2	δ	ε
Молекулярна маса, × 1000	146	146	165	146	970	160	160	184	188
Концентрація в сироватці крові, мг/мл	9	3	1	0,5	1.5	3	0,5	0,03	0,00003-0,00005
Час напіврозпаду в крові, діб	21	20	7	21	10	6	6	3	2
Активація комплементу за класичним шляхом	++	+	+++	-	++++	-	-	-	-
Звיязування з Fc-рецептором фагоцитів	+++	-	++	-	-	-	-	-	+
Звיязування з FcεRI тучних клітин та базофілів	-	-	-	-	-	-	-	-	+++
Здатність нейтралізувати інфекційність вірусів та бактерій	++	++	++	++	-	++	++	-	-
Екзосекреція через епітелій слизових оболонок	-	-	-	-	+	+++	+++	-	++
Проникнення через плаценту	+++	+++	+++	+++	-	-	-	-	-

Примітка: Кількісний прояв тієї чи іншої властивості в даному випадку подано в умовних позначеннях: “-“ – відсутність; “+” – небагато; “++” – більше, ніж “+”; “+++” – більше, ніж “++” тощо.

Легкі ланцюги імуноглобулінів, як вже було відзначено раніше, бувають тільки 2 типів (λ та κ) та є загальними для всіх класів антитіл (ізотипи). Ці відмінності належать як до N-кінцевих угрупувань L-ланцюгів, так і до константних їх ділянок. Кожна з ізотипічних форм (λ або κ) може з’єднуватися з будь-яким ізотипом важких ланцюгів. У кожній молекулі імуноглобуліна одночасно існують тільки ідентичні L-ланцюги (λ або κ) за винятком штучно створенних молекул. Таким чином, для кожного класу імуноглобулінів можуть існувати 2 типи молекул IgG_κ або IgG_λ, IgM_κ або IgM_λ тощо.

Важкі ланцюги імуноглобулінів, як вже вказувалось вище, містять суттєві відмінності в С₁-, С₂-, С₃-доменах (а іноді і в С₄-домені). Вони є ізотипами, позначаються грецькими буквами γ, μ, α, ε, δ та зумовлюють належність до того чи іншого класу (G, M, A, E, D відповідно). Виходячи з цього, домени константної ділянки часто позначають як С_γ1, С_γ2, С_γ3 або С_α1, С_α2, С_α3 тощо.

Імуноглобуліни різних класів характеризуються загальною будовою, хоча, крім різниць в амінокислотній послідовності, вони відрізняються: 1) за кількістю доменів та довжиною Н-ланцюга поліпептиду; 2) за кількістю та розташуванням дисульфідних зв’язків, 3) за типом і розташуванням олігосахаридних ланцюгів, зв’язаних з важкими ланцюгами поліпептидів; 4) за кількістю чотириланцюгових мономерів у полімерній молекулі. Крім того, у межах окремих класів виділяють підкласи та підтипи, які відрізняються своєю здатністю зв’язувати комплемент. Так, у IgG є чотири підкласи, які різною мірою здатні активувати комплемент.