ХИМИЯ:Metodichka_organika

4. Прогнозировать свойства белков, исходя из природы и строения аминокислот.

СОДЕРЖАНИЕ ОБУЧЕНИЯ:

Содержание обучения должно обеспечивать достижение основных целей обучения.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ВОПРОСЫ: 1. Природные L– α– аминокислоты.

2.Классификация аминокислот - по структуре радикала

- количеству аминных и карбоксильных групп - афинности с водой

3.Амфотерность аминокислот.

4.Биологически важные химические реакции аминокислот.

5.Образование дипептидов, полипептидов. Пептидная связь: -образование -структура пептидной группы

-биуретовая реакция на пептидную группу

6.Уровни структурной организации белковых молекул. Денатурация.

ИСТОЧНИКИ ИНФОРМАЦИИ.

Обязательные:

1. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. “ Биоорганическая химия”, М.:Медицина, 1997, с.233, 240, 258, 314-350.

2.Рево А.Ю., Зеленкова В.В. “ Малый практикум по органической химии”, М. :Высшая школа, 1998, оп. 99, 100; инструкция.

3.Лекции по биоорганической химии по теме: «Аминокислоты. Пептиды. Белки».

4.Граф логической структуры

Дополнительные:

1.Органічна хімія. Підручник для вищих фармацевтичних закладів освіти.

У3 кн. / В.П. Черних, Б.С.Зіменковський, І.С.Гріценко,- Харків; Основа, 1997.-

Кн.2,-с.459-467.

2. Черных В.П., Лекции по органической химииХарків; Золоті сторінки, 2005

3.Общий практикум по органической химии / В.П. Черних и др..- Харків: Изд-во НФАУ; Золоті сторінки, 2002.

4.Сборник тестов по органической химии/ Под ред. В.П.Черных. – Харків

2005.

5. Моррисон Р., Бойд Р. Органическая химия. Пер с англ. - М.: Мир, 1974. – 712 с.

61

Образование пептидов

Структура белковых молекул

62

ОРИЕНТИРОВАННАЯ ОСНОВА ДЕЯТЕЛЬНОСТИ.

Инструкция к лабораторно-практическому занятию.

Образование комплексной соли гликокола.

Принцип метода: метод основан на способности аминокислоты образовывать комплексное хелатное соединение

Материальное обеспечение: пробирки, пипетки, шпатель, оксид меди, 0,2 н раствор гликокола.

Ход работы:

1.В сухую пробирку поместить небольшое количество оксида меди.

2.Добавить 3 капли 0,2 н раствора гликокола.

3.Нагреть над пламенем горелки.

4.Дать отстояться избытку черного порошка оксида меди.

5.Наблюдать образование темно-синего раствора медной соли гликокола.

6.К отстоявшемуся синему раствору медной соли гликокола прибавить 1 каплю 2н NaOH. Образование осадка гидроксида меди, типичное для обычных солей меди, не происходит. При действии гликокола на оксид меди образуется не обычная соль, а внутрикомплексное хелатное соединение, где атом меди связан не только с атомом кислорода гидроксила, но и с атомом азота аминогруппы.

7.Написать уравнение реакции.

Медные соли аминокислот хорошо кристаллизуются, поэтому используются для выделения аминокислот в чистом виде путем перекристаллизации.

Действие формальдегида на аминокислоты

Принцип метода: метод основан на изменении реакции среды нейтральных аминокислот после добавления формалина.

Материальное обеспечение: пробирки, пипетки, 40% раствор формалина, 0,2% раствор индикатора метилового-оранжевого, 2н NaOH, нейтральный раствор гликокола.

Ход работы:

1.В сухую пробирку поместить 3 капли 40% формалина, добавить 1 каплю 0,2% индикатора метилового-оранжевого.

2.Наблюдать красное окрашивание, которое свидетельствует о присутствии кислоты

3. При помощи тонкого капилляра добавить небольшое количество раствора NaOH до появления желтого окрашивания, что свидетельствует о нейтральной среде.

63

4.Полученный нейтрализованный формалин добавить к нейтральному раствору гликокола.

5.Наблюдать мгновенное появление красного цвета, что свидетельствует об образовании кислоты.

6.Записать уравнения реакции аминогруппы гликокола с формальдегидом (образование имина), в которой образуется метиленаминокислота.

Блокирование аминогруппы формальдегидом одновременно освобождает карбоксильную группу, вследствие чего раствор аминокислоты приобретает кислую реакцию, его можно определить при помощи щелочного титрования.

Наличие кислой реакции раствора аспарагиновой кислоты и ее отсутствие у гликокола.

Принцип метода: метод основан на способности аминокислоты к диссоциации.

Материальное обеспечение: пробирки, пипетки, 0,1н раствор гликокола, 0,1н раствор аспарагиновой кислоты.

Ход роботы:

1.Поместить в две пробирки по 3 капли 0,1н раствора гликоколу и аспарагиновой кислоты.

2.Добавить 0,2% раствор индикатора метилового красного.

3.По цвету индикатора определить, какая кислота имеет кислую реакцию, а какая нет.

4.Написать диссоциацию этих кислот и пояснить наличие или отсутствие кислой реакции.

Нингидриновая реакция на аминокислоты

Принцип метода: метод основан на способности α-аминокислот образовывать окрашенные соединения с нингидрином.

Материальное обеспечение: пробирки, пипетки, 0,1н раствор гликокола, 0,1н раствор β-аланина, 0,1% раствор нингидрина.

Ход работы:

1.В сухую пробирку поместить 5 капель гликокола.

2.Добавить 5 капель 0,1% раствора нингидрина.

3.Кипятить в течение 2 минут.

4.Наблюдать розово-фиолетовое окрашивание.

5.Объяснить отсутствие окрашивания с β-аланином.

Ксантопротеиновая реакция

Принцип метода: метод основан на нитровании бензольного кольца ароматической аминокислоты с образованием желтого нитропроизводного.

Материальное обеспечение: пробирки, пипетки, 0,1% раствор тирозина, азотная кислота концентрированная, 0,1н раствор гликокола, 10% раствор

NaOH.

Ход работы:

1.В пробирку поместить 5 капель раствора тирозина.

2.Добавить 3 капли азотной кислоты.

3.Осторожно прокипятить

64

4.Наблюдать появление желтого осадка.

5.Добавить по каплям NaOH до появления оранжевого окрашивания вследствие образования натриевой соли динитротирозина.

6.Выполнить такую же реакцию с гликоколом.

7.Объяснить, почему она отрицательна.

Эта реакция является качественной реакцией на ароматические аминокислоты.

Реакция Фоля

Принцип метода: метод основан на образовании черного осадка сульфида свинца.

Материальное обеспечение: пробирки, пипетки, реактив Фоля, кроличья шерсть, волосы.

Ход работы:

1.В сухую пробирку поместить кроличью шерсть.

2.Добавить 5 капель реактива Фоля.

3.Прокипятить 1-2 минуты.

4.Наблюдать появление черного осадка PbS.

5.Проделать такую же реакцию с прядью волос.

6.Объяснить, почему появляется черный осадок.

Биуретовая реакция

Принцип метода: метод основан на образовании внутрикомплексной соли Материальное обеспечение: пробирки, пипетки, раствор белка, 10% NaOH,

1% СuSO4.

Ход работы:

1.В пробирку поместить 5 капель белка.

2.Добавить 3 капли NaOH

3.Добавить 1 каплю СuSO4.

4.Перемешать.

5.Наблюдать сине-фиолетовое окрашивание содержимого пробирки Это реакция на пептидную связь, ее можно выполнить с биуретом.

НАБОР ЗАДАНИЙ ДЛЯ ПРОВЕРКИ ДОСТИЖЕНИЯ КОНКРЕТНЫХ ЦЕЛЕЙ ОБУЧЕНИЯ

Задание 1.

Человек способен синтезировать все основные аминокислоты кроме восьми

– незаменимых, которые должны быть включены в рацион питания. Какая из приведенных аминокислот относится к таким?

A.Аланин

B.Глицин

C.Лейцин

D.Серин

E.Глутамин

65

Задание 2.

Более чем 300 аминокислот найдено в природе, но все живые существа, начиная с бактерий и заканчивая человеком, построены в основном из двадцати аминокислот. Они классифицируются по природе радикала. Из приведенных соединений выберите алифатическую аминокислоту.

A.Триптофан

B.Гистидин

C.Тирозин

D.Пролин

E.Серин

Задание 3.

Аминокислоты классифицируются в соответствии с количеством карбоксильных и аминогрупп. Выберите из данных аминокислот положительно заряженную по радикалу.

A.Глутаминовая кислота

B.Аргинин

C.Аланин

D.Серин

E.Фенилаланин

Задание 4.

Аминокислоты в соответствие с наличием или отсутствием полярной группы делятся на гидрофильные и гидрофобные. Какая из приведенных аминокислот будет располагаться на поверхности белковой молекулы?

A.Аланин

B.Изолейцин

C.Лизин

D.Лейцин

E.Фенилаланин

Задание 5.

Глутатион является антиоксидантом, он содержится почти во всех живых клетках, особенно много глутатиона в хрусталике глаза. Его состав: γ-Глу-Цис- Гли. Определите заряд этого трипептида?

A.- 2

B.-1

C.0

D.+1

E.+2

Задание 6.

В соответствие с правилом аминокислоты в пептидах пишутся определенным образом. Укажите С-концевую аминокислоту в данном пентапептиде.

66

Асп-Глн-Гли-Вал-Лиз

A.лизин

B.аспарагин

C.валин

D.аспарагиновая кислота

E.лейцин

Задание 7.

Аминокислоты являются универсальным биологическим материалом, благодаря их способности полимеризоваться. α-аминокислоты – мономеры белков. При помощи какой связи они соединяются в цепь первичной структуры белка?

A.Водородная

B.Электростатическая

C.Пептидная

D.Ионная

E.Дисульфидная

Задание 8.

Белки являются важнейшими буферами в организме человека. Чем обусловлена эта их способность?

A.большим количеством аминокислот

B.аминокислотными компонентами с разными pKa

C.N-конец и C-конец действуют как донор и акцептор протона

D.пептидные связи легко гидролизуются и высвобождают Н и ОН группы

E.большим количеством водородных связей в α-спирали

Правильность решения проверьте, сопоставив их с эталонами ответов.

Эталоны ответов к решению целевых обучающих задач.

1-С; 2-Е, 3-В ; 5-В; 7-С.

КРАТКИЕ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ ДЛЯ РАБОТЫ НА ПРАКТИЧЕСКОМ ЗАНЯТИИ.

В начале занятия проводится проверка подготовки студентов к проведению практического занятия. Студенты решают обучающие задачи, разбирают и закрепляют теоретический материал: интерпретируют структуру, изомерию и свойства аминокислот, записывают реакции, которые иллюстрируют химические свойства аминокислот, а также образование пептидов.

Далее, после решения обучающих задач, студенты начинают выполнять самостоятельную работу. Используя инструкцию к лабораторно-практическому занятию, они проводят опыты и оформляют протокол лабораторной работы. Следующим этапом проводится анализ и коррекция самостоятельной работы студентов. Занятие заканчивается тестовым контролем и подведением итогов работы.

67

СОДЕРЖАНИЕ

68