2.Макроэргические вещества и радикалы. Строение и функции атф в организме.

Строение молекулы АТФ По строению относится к нуклеотидам, состоит из: -моносахарида рибозы -азотистого основания аденина -трех остатков фосфорной кислоты, причем последние два остатка присоединены с помощью особой, макроэргической связи, в которой содержится много энергии (40 кДж/моль).

В обменных процессах от нее последовательно отщепляются остатки фосфорной кислоты путем разрыва богатой энергией, но непрочной связи между вторым и третьим остатками фосфорной кислоты. Отрыв одной молекулы фосфорной кислоты сопровождается выделением около 40 кДж энергии. В этом случае АТФ переходит в аденозиндифосфорную кислоту (АДФ), а при дальнейшем отщеплении остатка фосфорной кислоты от АДФ образуется аденозинмонофосфорная кислота (АМФ) Энергия макроэргических связей используется для совершения любой работы: активации соединений (например, глюкозы, чтобы могла начаться цепь ее окислительных превращений), синтеза биополимеров (нуклеиновых кислот, белков, полисахаридов), избирательного поглощения веществ из окружающей клетку среды и выброса из клетки ненужных продуктов, мышечного сокращения и восстановления активного состояния организма и т. д. Запас этих соединений позволяет организму быстро реагировать на изменение внешних условий и совершать физическую работу. При спортивной тренировке содержание макроэргических соединений в мышцах и скорость их образования возрастают. Есть и другие формы запасания энергии. Во-первых, это разность электрических потенциалов на биологических мембранах, которая может быть использована для синтеза макроэргических соединений и на поддержание которой клетке приходится расходовать энергию. Во-вторых, поскольку любой организм способен окислять углеводы и жиры с образованием макроэргических соединений, то можно считать, что жировые капли, зерна крахмала, частицы гликогена — это не только запасы пластического («строительного») материала, но и запасы энергии, только в более инертной и менее доступной для быстрого использования форме, чем макроэргические соединения. 

Функции АТФ: -Служит универсальным источником энергии в клетках.

Дополнительные функции АТФ (кроме энергетической):

-Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами (ГТФ, ЦТФ, УТФ) является исходным продуктом при синтезе РНК. -Является предшественником при синтезе циклического аденозинмонофосфата (цАМФ) – вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала адреналина и глюкагона -Является аллостерическим эффектором некоторых  ферментов -Участвует в активации молекул путём их фосфорилирования -Трансмембранном транспорте катионов водорода и органических веществ -Является источником фосфатных групп для синтеза других макроэргических соединений -В виде АТФ аккумулируется энергия в процессах фотосинтеза и дыхания -Осуществляется дальний транспорт энергии по флоэмной системе растений и кровеносной системе человека и животных, тогда как большинство других макроэргических соединений дальнему транспорту не подвергаются. 3. Промежуточные метаболиты-доноры электронов и протонов для клеточного дыхания.

NAD - зависимая дегидрогеназа катализирует реакции окисления непосредственно субстрата (первичная дегидрогеназа). NAD+ является коферментом и выполняет роль акцептора водорода. Символ 2Н+ означает два электрона и два протона, обычно переносимые в виде гидрид иона. В этом случае вместо терминов «донор электронов» и «акцептор электронов» иногда используют термины «донор или акцептор водорода». FAD - зависимая дегидрогеназа также выполняет функцию первичной дегидрогеназы. Коферментом является FAD, который является акцептором водорода от субстрата.  NADH - дегидрогеназа катализирует окисление NADH и восстановление убихинона (CoQ). Переносчиком водорода является кофермент - FMN (комплекс 1). В процессе реакции водород сначала присоединяется к FMN, соединенному с ферментом, а затем передается на убихинон. Флавиновые коферменты (FAD и FMN) прочно связаны с ферментом как простетические группы, поэтому ферменты, в состав которых они входят, называются флавопротеины. Флавинмононуклеотид (FMN), или рибофлавин фосфат, неразрывно связан с белковой частью фермента. Строго говоря, FMN не является нуклеотидом, так как флавиновая часть связана с рибитолом, а не с рибозой.

Цитохромы это маленькие глобулярные белки, которые содержат ковалентно связанный гем, расположенный во внутреннем кармане, образованном аминокислотными остатками.

Цитохромы присутствуют во всех клетках организмов. В клетках эукариот они локализованы в митохондриальныхмембранах. Цитохромы катализируют окислительно-восстановительные реакции. Известно около 30 видов цитохромов. Все они содержат гем в качестве простетической группы и различаются структурами боковых и полипептидных цепей. В зависимости от типа гема выделяют 8 классов цитохромов. В зависимости от спектров поглощения, цитохромы делят на группы a, b, c.

Убихинон это жирорастворимые коферменты, представленные преимущественно в митохондрияхэукариотических клеток. Убихинон является компонентом цепи переноса электронов и принимает участие вокислительном фосфорилировании. Максимальное содержание убихинона в органах с наибольшими энергетическими потребностями, например, в сердце и печени.

Цитохромоксидаза включает комплекс цитохромов а и а3 (комплекс IV). Цитохромоксидаза кроме гема содержит ионы меди, которые способны менять валентность и таким способом участвовать в переносе электронов:

Цитохромоксидаза переносит электроны с цитохрома С на кислород. В переносе электронов участвуют сначала ионы железа цитохромов а и а3, а затем ион меди цитохрома а3. Молекула кислорода связывается с железом в геме цитохрома а3. Следовательно, переход электронов на кислород с иона меди цитохрома а3, происходит на молекуле фермента. Каждый из атомов молекулы кислорода присоединяет по два электрона и протона, образуя при этом молекулу воды.

Белки, содержащие негеминовое железо. Некоторое количество атомов железа в митохондриях связано не в геме цитохромов, а образует комплексы с другими белками. Эти белки называют также железосерными, так как атомы железа связаны с атомами серы цистеиновых остатков. Белки, содержащие негеминовое железо, участвуют в переносе электронов на нескольких стадиях, однако, не совсем ясны их локализация и механизм действия.