Пептидные цепи могут приобретать структуры 2 типов:

α-спираль и β-структура.

o α-спираль

oВодородные связи ориентированы вдоль оси спирали. На один виток α-спирали приходится 3,6 АК.

Водородные связи относят к разряду слабых (разрушаются при повышении температуры!), но их количество обеспечивает max стабильность молекулы.

В результате образования α-спиралей полипептидная цепь укорачивается.

α- cпираль - наиболее устойчивая конформация пептидного остова, отвечающая min свободной энергии.

β- структура

формируется за счёт образования водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями.

β-структура образует фигуру, подобную листу, сложенному гармошкой

(β-складчатый слой).

Лайнус Полинг (1901 – 1994) - американский химик, кристаллограф, Лауреат Нобелевских премий:

по химии (1954), премии мира (1962). Известен открытием основных элементов вторичной структуры белка:

α-спирали и β-листа, первой идентификацией молекулярного заболевания

(серповидно-клеточной анемии).

Нерегулярные вторичные структуры

В белках отмечают области

снерегулярной вторичной структурой, которые часто называют

беспорядочными клубками, надвторичными структурами.

Они представлены петлеобразными и кольцеобразными структурами, имеющими меньшую регулярность укладки, чем описанные выше

α-спираль и β-

структура.

Третичная структура белков -

способ укладки полипептидной цепи

втрехмерном пространстве. Стабилизируется связями между боковыми радикалами аминокислот.

Связи,

формирующие

третичную

структуру

Нековалентные Ковалентные гидрофобные

дисульфидные ионные, водородные

Третичная структура белка

Формирование трёхмерной структуры (конформации) белков - важнейший биологический процесс, от которого зависит их биологическая функция.

Функционально активную конформацию называют

нативной структурой белка (от лат. Nativus - врожденный), т.е. находящийся в природном состоянии, не модифицированный, сохранивший структуру, присущую ему в живой клетке.

Фолдинг -

это процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру (конформацию) в процессе

биосинтеза белка на рибосомах; способствует формированию нативной структуры белка.

Фолдинг протекает при участии специальной группы белков в клетке,

которые называются шапероны. В полости шаперонового комплекса происходит перебор возможных конформаций синтезированного белка, пока не будет найдена единственная, энергетически наиболее выгодная.

Растворимость белка определяется его структурой

идругими факторами.

Растворимость глобулярных белков становится возможной при формировании третичной структуры:

Гидрофобные (неполярные) радикалы аминокислот локализованы внутри глобулы.

Гидрофильные (полярные) радикалы локализованы на поверхности глобулы (-СОО-, -NH3+, -OH и др.).

Заряженные и полярные группировки белков притягивают к себе молекулы воды, и вокруг них формируется гидратная оболочка, которая обусловливает их растворимость в воде.

Вследствие наличия свободных -СОО- и -NH3+ групп белки

являются амфотерными электролитами, т. е. диссоциируют как кислоты и как основания.

В водном растворе белок находится в ионизированном состоянии.

При пропускании через раствор белка электрического тока молекулы перемещаются в зависимости от реакции среды к положительному или отрицательному полюсу (электрофорез).

При определенном pH, количество положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка может оказаться одинаковым.

Величина pH среды, при которой белки находятся в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ).