Качественный состав белка зависит от состава аминокислот.
Протеиногенные
аминокислоты
20
Заменимые 12 |
Незаменимые 8 |
Возможен синтез |
Синтез в организме |
в организме |
невозможен |
ТРИ, ФЕН, ЛИЗ, ТРЕ, МЕТ, ЛЕЙ, ИЛЕЙ, ВАЛ
Строение белков
Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.
Существуют общие правила, по которым идёт формирование пространственных структур белков.
Первичная структура белка. Аминокислоты могут ковалентно связываться друг
с другом с помощью пептидных связей.
Характеристика пептидной связи
Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу (109º).
Связь между α-С-атомом и NH2 или COOH- группой способна к свободным вращениям, что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации
Пептидные связи обычно расположены в транс - конфигурации
Особенности распределение электронной плотности:
_
+ |
_ |
|
+
Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях.
Разрушение пептидной связи белка происходит путем гидролиза.
Виды
гидролиза
Кислотный |
Щелочной |
Фермента- |
|
тивный |
|||
|
|
Количество аминокислот в составе пептидов (белков) может сильно варьировать.
Пептиды - соединения, состоящие из остатков 2-10 АК.
Полипептиды - соединения, состоящие из 11-100 АК
Белки - |
соединения > 100 АК |
Пептиды различаются по
-аминокислотному составу,
-количеству аминокислот,
-порядку соединения аминокислот.
В организме вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью
Биологические процессы |
Примеры |
|
|
Гормональная регуляция |
окситоцин, вазопрессин, глюкагон |
|
|
Регуляция процессов пищеварения |
гастрин, холецистокинин |
|
|
Регуляция тонуса сосудов и АД |
брадикинин, ангиотензин II |
|
|
Регуляция аппетита |
лептин, нейропептид Y |
|
|
Обезболивающее действие |
энкефалины, эндорфины |
|
|
Антиоксиданты |
глутатион |
|
|
Молекулярная масса (ММ) белка зависит от количества
аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Масса белка измеряется в дальтонах (Да) или килодальтонах (кДа).
Белки - высокомолекулярные соединения, ММ составляет 6000 -1 000 000 Да и выше.
Белки дрожжей состоят из 466 аминокислот и имеют ММ ~ 53 кДа.
Самый большой из известных белков — титин (компонент саркомеров мышц),
его ММ 3000 -3700 кДа.
Для определения ММ белков применяют физ/хим. методы:
гель-фильтрация, электрофорез, масс-спектрометрический анализ, седиментационный анализ и др.
Роль первичной структуры
Последовательность аминокислот в первичной структуре определяет специфичность белка.
Первичная структура генетически детерменирована и воспроизводится в процессе транскрипции и трансляции (видовая специфичность).
Первичная структура является основой для формирования последующих структур белка за счет взаимодействия радикалов аминокислот.
Замена аминокислот может приводить к полному исчезновению биологической активности белка (пептида).
Вторичная структура белков -
пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова за счет образования водородных связей.
В образовании водородных связей участвуют практически все атомы кислорода и водорода пептидных групп.